2010级中西医临床班 生物化学复习资料（简答题）
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1.蛋白质的元素组成为何
C、H、O、N、S、P、Fe、I
2.如何计算样品中的含氮量
因为氨基酸含N量平均接近16%，所以等于样品质量*16%
3.组成蛋白质的基本单位是什么？其结构有何特点？
⑴氨基酸⑵组成人体的20种氨基酸属于L-α-氨基酸（甘氨酸除外） 4.写出20种氨基酸的结构，三字符 见附表
5.何谓蛋白质的一，二，三，四级结构？维系各级结构的化学键是什么？
⑴一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序；稳定因素：肽键、（二硫键） ⑵二级结构：多肽链局部的空间构象（不涉及氨基酸残基侧链的构象），二级结构主要包
括：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲；稳定因素：氢键
⑶三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置（所有原子在三维空间的排布位
置）；稳定因素：（肽键、二硫键）疏水键、离子键、氢键和范德华力
⑷四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用（非共
价键相连接）；稳定因素：亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键
6.举例说明蛋白质结构与功能的关系。
①蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础 ②蛋白质的功能依赖特定的空间结构
7.电泳法分离血清蛋白的原理是什么？
带电量多，分子量小的蛋白质泳动速度快；带电量少，分子量大的蛋白质泳动速度慢，蛋白质被分离
8.沉淀蛋白质的常用方法有哪些？
①丙丙酮沉淀②盐析③免疫沉淀
9.蛋白质的是如何分类的？
①根据蛋白质组成：单纯蛋白；结合蛋白 ②根据形状：纤维状蛋白；球状蛋白
10.蛋白质的紫外吸收特点？
280nm波长处有特征性吸收峰
11.组成核酸的基本成分有哪些？他们是如何连接成核酸的？
①碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接形成核苷
②（脱氧核苷）核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸 ③（脱氧核苷酸）核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸
12.组成两类核酸各有哪些碱基?
①脱氧核糖核酸：A，G，C，T ②核糖核酸：A，G，C，U 13.DNA双螺旋结构的要点有哪些？ ①反向平行、右手螺旋 ②碱基互补
③稳定因素：横向氢键；纵向：碱基堆积力
14.简述核酸的功能？
㈠DNA是遗传信息的物质基础是生物遗传信息,并发生变异,使生物进化 ㈡ 细胞核和胞液 线粒体 功能 核蛋白体RNA rRNA mt rRNA 核蛋白体组分 信使RNA mRNA mt mRNA 蛋白质合成模板 转运RNA tRNA mt tRNA 转运氨基酸 核内不均-RNA HnRNA 成熟mRNA的前体 核内小RNA SnRNA 参与hnRNA的剪接、转运 核仁小RNA SnoRNA rRNA的加工、修饰 胞浆小RNA scRNA/7SL-RNA 蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组分 15.简述DNA双螺旋结构的基本内容？ ①主链绕一共同轴心以右手方向盘旋，相互反向平行形成双螺旋型 ②有大沟小沟 ③结构参数：螺旋直径2nm；螺旋周期10对碱基，螺距34nm；相邻碱基对平面间距0.34nm
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16.简述RNA的种类极其生物学作用
见上表
17.简述核酸的变性与复性
①变性：DNA双链解离为单链的过程
②当变性条件缓慢去除后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构
18.简述DNA的解链
在变性条件下，DNA双链经历部分解链，大部分解链，直到全部解离为两条单链的过程
19.与一般催化剂比较酶有何特点？
①高效②高特异③可调节
20.何谓酶的专一性？分为哪几类？
⑴酶对所作用的底物有严格的选择性。一种酶仅能作用于一种物质，或一类分子结构相似的物质，促其进行一定的化学反应，产生一定的反应产物 ⑵①绝对特异性②相对特异性③立体异构特异性
21.何谓酶原和酶原的激活？有什么生物学意义？
⑴①酶原：酶的无活性前体②酶原的激活：使无活性的酶原转变为有催化活性的酶 ⑵①酶原可视为酶的贮存形式②发挥其对机体的保护作用
22.何谓同工酶？在医学上有何应用？
⑴催化相同化学反应但酶蛋白分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶 ⑵①在代谢调节上起着重要的作用
②用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征 ③同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断
④同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究
23.影响酶促反应的因素有哪些？
①酶浓度②底物浓度③pH④温度⑤抑制剂⑥激活剂等
24.酶的活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中起作用是什麽？
①结合基团：结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物 ②催化基团：影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转变为
产物
25.简述糖酵解的四个阶段：
第一阶段：葡萄糖或糖原转变成1,6-二磷酸果糖
第二阶段：1,6-二磷酸果糖裂解为磷酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛
第三阶段：3-磷酸甘油醛转变为丙酮酸，此过程中3-磷酸甘油醛的脱氢反应是糖酵解唯
一的脱氢反应
第四阶段：乳酸的生成。在无氧情况下，丙酮酸接受3-磷酸甘 油醛脱氢过程中生成的
NADH + H+中的两个氢原子，还原成乳酸
26.简述丙酮酸脱氢酶系的组成： ①丙酮酸脱氢酶(TPP)
②硫辛酸乙酰转移酶(硫辛酸)
③二氢硫辛酸脱氢酶(辅酶A,FAD,NAD) 27.简述糖有氧氧化的三个阶段: 第一阶段：酵解途径
第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧
第三阶段：三羧酸循环(第四阶段)氧化磷酸化
28.简述三羧酸循环的脱氢及脱羧反应:
①异柠檬酸氧化脱羧转变为α-酮戊二酸 ②α-酮戊二酸氧化脱羧为琥珀酰辅酶A ③琥珀酸脱氢生成延胡索酸 ④苹果酸脱氢生成草酰乙酸
29.糖的有氧氧化及三羧酸循环有何生理意义？
㈠糖的有氧氧化是机体获得ATP的主要形式
㈡①TCA是3大营养素的最终代谢通路②TCA是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽 30.试从下列各点比较糖酵解与糖的有氧氧化的不同：反应条件；反应部位；终产物；产能 反应条件 反应部位 终产物 糖酵解 无氧或缺氧 胞液 乳酸 页 第- 2 -
糖的有氧氧化 有氧 胞液、线粒体 二氧化碳、水 2010级中西医临床班 生物化学复习资料（简答题）
产能 2ATP 36或38ATP 31.磷酸戊糖途径有何生理意义？ ⑴为核酸的生物合成提供核糖 ⑵提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应 ①NADPH是体内许多合成代谢的供氢体 ②NADPH参与体内的羟化反应
③NADPH可维持GSH的还原性
32.简述糖原合成的反应过程
⑴葡萄糖磷酸化而生成6-磷酸葡萄糖
⑵6-磷酸葡萄糖转变为1-磷酸葡萄糖 ⑶1-磷酸葡萄糖与UTP反应生成UDP-Glc
⑷UDP-Glc分子中的葡萄糖残基加到糖原引子(Gn)分子上生成糖原(Gn+1)，这样在原有的糖原分子上增加了一个葡萄糖残基。多次进行这个反应就使糖原分子直链的长度不断增加。当链长度达到12个左右的葡萄糖残基时，分支酶就将链长6~7个葡萄糖残基的糖链移至邻近的糖链上，并以α-1,6-糖苷键进行连接，从而形成糖原分子的分支。如此反复进行，使小分子糖原变为大分子糖原
33.肝糖原和肌糖原的代谢途径有何不同？为什麽？
肝糖原可最终分解为葡萄糖而肌糖原则不最终分解为葡萄糖。是因为肌肉组织中缺乏
葡萄糖-6-磷酸酶，肌糖原分解产生的6-磷酸葡萄糖经糖酵解途径变成了乳酸，后者经血循环到肝脏，通过糖异生作用转变成葡萄糖。
34.为什麽说肌肉剧烈活动时，肌糖原也是补充血糖的途径？
肌糖原不能直接补充血糖，是因肌糖原分解产生的6-磷酸葡萄糖主要参加酵解过程，
使其代谢释出能量用于肌肉收缩。肌糖原分解产生的6-磷酸葡萄糖，经糖酵解途径变成乳酸后，乳酸可经血循环到肝脏，通过糖异生作用合成葡萄糖进入血液，因此，当肌肉活动剧烈时，肌糖原也是补充血糖的途径
35.简述体内6-磷酸葡萄糖有哪些代谢趋向？
⑴经糖原分解或糖异生途径生成葡萄糖
⑵经糖原合成途径合成糖原 ⑶经糖酵解途径生成乳酸
⑷经糖的有氧氧化途径生成CO2和H2O，并释放大量能量 ⑸经磷酸戊糖途径生成NADPH和磷酸核糖
36.乳酸是如何异生成葡萄糖的？
⑴乳酸脱氢酶催化乳酸脱氢生成丙酮酸
⑵丙酮酸经丙酮酸羧化支路生成磷酸烯醇式丙酮酸。首先，胞液中的丙酮酸进入线粒体，在以生物素为辅基的丙酮酸羧化酶的催化下，由ATP供能，丙酮酸与CO2结合，生成草酰乙酸。然后生成的草酰乙酸运出线粒体，在胞液中磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的催化下，由GTP提供能量生成磷酸烯醇式丙酮酸。此后直到1,6-二磷酸果糖均为糖酵解逆过程
⑶1,6-二磷酸果糖到葡萄糖阶段，此过程有两个不可逆反应，是由两个不同的酶催化的，即1,6-二磷酸果糖由果糖-1,6-二磷酸酶催化生成6-磷酸果糖；6-磷酸葡萄糖由葡萄糖-6-磷酸酶催化生成葡萄糖
37.糖异生的生理意义
⑴维持饥饿时血糖浓度的相对恒定
⑵剧烈运动产生大量乳酸，可通过糖异生转变成糖，以防止乳酸酸中毒 ⑶氨基酸脱氨基后产生的α-酮酸，可通过糖异生转变为糖，有利于氨基酸的分解代谢。
38.血糖的来源与去路
来源：⑴食物中糖(主要是淀粉)消化成葡萄糖，经吸收进入血液，是血糖的主要来源
⑵肝糖原分解为葡萄糖入血是空腹时血糖的直接来源 ⑶糖异生。非糖物质在肝脏中转变成葡萄糖而进入血循环 ⑷其他单糖(如果糖、半乳糖等)在肝中转变成的葡萄糖入血
去路：⑴氧化供能，葡萄糖在全身各组织细胞中彻底氧化分解成CO2和水，并释放大量
能量，这是血糖的主要去路
⑵合成糖原，在肝脏和肌肉合成肝糖原和肌糖原而被贮存 ⑶转变成非糖物质和其它糖类 ⑷血糖超过肾糖阈时形成尿糖。
39.脂类包括那些物质？有何生理功能？
⑴脂肪(甘油三酯)和类脂（固醇、磷脂、糖脂）
⑵生理功能：脂肪的主要生理功能是储能和供能。脂肪可以保温；保护和固定内脏；
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是脂溶性维生素的溶剂等。类脂是各种生物膜和神经组织的组成成分。胆固醇在体内可转变成胆汁酸、维生素D3和类固醇激素等
40.甘油如何进行氧化分解？
甘油首先被甘油激酶催化，由ATP磷酸化，生成3-磷酸甘油；后者由脱氢酶催化，生
成磷酸二羟丙酮；磷酸二羟丙酮即可循糖代谢途径进行代谢
41.简述脂肪酸B氧化的过程计算一分子18C脂肪酸彻底氧化时，可以净生成多少分子ATP？
146ATP （公式：0.5n*17-7）
42.试述酮体生成的生理意义
酮体在正常人体中含量很低，不会影响血浆pH值。酮体溶解度高，运输方便，易通过
血脑屏障和肌肉毛细血管壁，是肌肉，尤其是脑组织重要能源。当糖供应不足时，利用酮体，可以减少糖和蛋白质的分解
43.胆固醇在体内可以转化成那些物质?
①胆固醇在肝脏转变成胆汁酸
②在肾上腺皮质细胞内转变为肾上腺皮质激素；在性腺转变成性激素；
③在肝脏及肠粘膜细胞内转变成7-脱氢胆固醇，其储存于皮下，经紫外线照射后可转变成维生素D3。
44.人体合成甘油磷脂、胆固醇需要那些物质？
①甘油磷脂：甘油、脂酸、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇 ②胆固醇：乙酰辅酶A、NADPH
45.血脂包括那些成分?血脂的来源与去路？
㈠血浆中脂类的总称。其主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯和游离脂肪酸
㈡⑴来源：①食物中脂类经消化道吸收
②体内合成的脂类 ③脂库动员释放
⑵去路：①氧化供能
②进入脂库储存 ③构成生物膜
④转变成其它活性物质 46.如何对血浆脂蛋白进行分类?可分为哪几类？他们的组成特点和生理功能是什么？ 电泳法 超速离心 脂 部位 蛋白原 载脂蛋白 生理功能 CM CM TG 90% 小肠 1% B48 E A124 C123 转运外源性脂 前β VLDL TG 70% 肝 10% B100 E C123 转运内源性脂 β LDL TC 50% 血 25% B100 向周身转运 α HDL TC 50% 小肠、肝 A12 向肝转运 47.试述脂肪酸合成的原料来源 糖代谢产生的乙酰辅酶A 48.试述生物氧化中CO2的生成方式
三大营养素等有机物在机体内转变为有机酸后进行脱羧反应生成的
49.试述生物氧化的特点
特点：(1)在温和环境中，经一系列酶促反应进行
(2)能量逐步释放并以ATP形式储存 (3)CO2经有机酸直接脱羧生成
(4)水主要是有机物分子脱下的氢进入呼吸链并推动氧化磷酸化产生
50.试述体内能量的获得，储存与利用
体内能量来自于物质的生物氧化，并转移到ATP分子中。ATP生成方式有氧化磷酸化与
底物水平磷酸化。磷酸肌酸作为主要能源储存物质并与ATP之间产生互动关系。ATP可将化学能转化成生命活动所需的其他电能、化学能、机械能、热能等
51.试述两条氧化呼吸链是如何组成的？
①NADH-【FMN Fe-S】-CoQ-Cytb-Cytc1-Cytc-Cytaa3-O2
②琥珀酸-【FAD Fe-S】-CoQ-Cytb-Cytc1-Cytc-Cytaa3-O2
52.在体内ATP有哪些生物学功能？
⑴机体利用能量的最重要的形式之一
⑵是机体能量的暂时贮存形式：生物氧化中，ADP能将呼吸链上电子传递过程中所释放
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的电化学能以磷酸化生成ATP的方式贮存起来
⑶可与其它能量形式互动：ATP分子内所含有的高能键可转化成其它能量形式以维持机体的正常生理机能
⑷可生成cAMP参与代谢调节作用：ATP在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下，可生成cAMP，作为许多激素产生生理效应的第二信使
53.氮平衡的类型？如何根据氮平衡来分析体内蛋白质代谢状况？
㈠有氮总平衡、氮正平衡和氮负平衡三种类型
㈡⑴氮总平衡是指摄入氮等于排出氮，反映摄入的蛋白质量基本上能满足体内组织蛋
白的更新需要，表示体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡
⑵氮正平衡是指摄入氮大于排出氮，反映摄入的部分蛋白质用于合成组织蛋白而储存在体内，表示体内蛋白质合成代谢占优势
⑶氮负平衡是指摄入氮小于排出氮，反映摄入的蛋白质量不足以补充所分解掉的蛋白质，表示体内蛋白质分解代谢占优势
54.人体必需氨基酸有哪些？如何判断蛋白质的营养价值？
⑴必需氨基酸：异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸和
赖氨酸
⑵主要取决于必需氨基酸的种类、数量和比例是否与人体蛋白质的氨基酸组成接近。越接近，人体对其利用率就越高，蛋白质的营养价值就越高。
55.胰腺分泌的蛋白酶有哪几种？其中哪些是内肽酶和外肽酶？ ㈠根据作用蛋白质肽链部位，可分为内肽酶和外肽酶。
㈡①内肽酶水解蛋白质肽链内部的一些肽键产生多肽，例如胰蛋白酶、糜蛋白酶和弹性
蛋白酶等
②外肽酶水解肽链羧基末端的肽键产生氨基酸，主要有羧基肽酶A和羧基肽酶B
56.简述体内氨基酸代谢
⑴来源是：①食物蛋白的消化吸收
②体内组织蛋白的分解
③体内利用α-酮酸和氨合成一些非必需氨基酸
⑵去路是：①主要功用是合成组织蛋白，作为组织成分
②经一般代谢途径，进行脱羧或脱氨作用，产生胺类或酮酸和氨 ③经特殊代谢途径，转变为一些重要生物活性物质
57.氨基酸的脱氨基作用有哪几种？各有何特点？
㈠①氧化脱氨基②氨基转移③联合脱氨基④其他脱氨基
㈡特点：⑴氧化脱氨基作用，氧化脱氢和水解脱氨，其中谷氨酸脱氢酶分布广、活性高
⑵氨基转移作用，是指氨基酸在特异的氨基转移酶催化下，将α-氨基转移到, 另一个α-酮酸的酮基位置上，从而生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸，此过程只发生了氨基的转移，而无游离氨产生
⑶联合脱氨基作用是将氨基转移作用和谷氨酸的氧化脱氨基作用联合起来进行，使体内大多数氨基酸的氨基脱掉，生成游离氨和α-酮酸。这是肝和肾等组织内氨基酸脱氨基的重要方式，而在肌肉组织中氨基酸则通过嘌呤核苷酸循环途径脱去氨基
⑷其他脱氨基作用，是个别氨基酸的特殊脱氨基方式
58.转氨酶含那种辅酶？有何作用？含哪种维生素？
⑴氨基转移酶需磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺作为辅酶
⑵起氨基传递体作用
⑶磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺含有维生素B6
59.简述联合脱氨基作用全过程
首先在特异氨基转移酶及辅基磷酸吡哆醛作用下，将一个氨基酸的α-氨基转移给α-酮戊二酸生成谷氨酸；然后谷氨酸在谷氨酸脱氢酶及NAD+的作用下，经过氧化脱氨基作用，产生游离氨和重新生成α-酮戊二酸，就这样周而复始进行，可使体内大多数氨基酸脱去氨基，生成α-酮酸和游离氨。联合脱氨基作用是肝、肾等组织内氨基酸脱氨基的重要方式。全过程是可逆的，其逆过程是体内合成非必需氨基酸的主要途径
60.简述嘌呤核苷酸的循环及其生理意义
在肌肉组织中谷氨酸脱氢酶活性很弱，氨基酸只能通过嘌呤核苷酸循环过程脱去氨基。
此循环中，首先一个氨基酸通过两次连续的氨基转移作用，将氨基转移给草酰乙酸生成天冬氨酸，然后由天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸(IMP)进行缩合反应，生成腺苷酸代琥珀酸，后者进一步裂解为延胡索酸和AMP，AMP在腺苷酸脱氨酶催化下水解脱氨，又回到IMP，从而完成氨基酸的脱氨基作用。嘌呤核苷酸循环实际上也可看作为是另一种形式的联合脱氨基作用
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