。 3. 关于Km的意义的叙述：
（1）Km是酶的 常数，
与 无关。
（2）同一种酶有不同的底物时，Km
值 ，其中Km值最小的底 物通常是 。 （3）Km可以近似的表示 ，
Km越大，则 。 （4）同工酶对同一底物的Km值
。
4. 酶的非竞争性抑制剂可使其Km值 ，而Vm值 。 5. 酶的专一性有 、
和 三种。
6. 抑制剂不改变酶促反应Vm； 抑制剂不改变
酶促反应Km值。
7. 反竞争性抑制剂对酶促反应的影 响表现为Vm值 和Km 值 。
8. 乳酸脱氢酶是 聚体，它由
和 型亚基组成， 有 种同工酶，其中LDH1含量最丰富
的组织是 ，
LDH5含量最丰富的组织是 。
9. 全酶是 与 组成。 10.酶的活性中心是由
在酶分子中的某些区域相互靠近而形成的,酶活性中心内的基团有
和 两类。
11. 写出下列化合物所含的维生素：
TPP含 ，FAD含 ，辅酶A含 。 12. 维生素B12又叫 ， 内含金属元素 。
13. 叶酸在体内的活性形式为 FH4 ，
它作为 一碳单位代谢 的辅酶起作用。
15. 在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的作图呈 线，双倒数作图呈 线。 16. 维生素B2在体内的活性型为
及 ，分别可作为黄素酶的辅基。 17. 维生素PP在体内的活性型为
NAD+ 及 NADP+ ，它们是多种不需氧脱氢酶的辅酶。
18. 磷酸吡哆醛及磷酸吡哆胺是维生
素B6在体内的活性型，它们分别
是 转氨酶 及 脱羧酶 的辅酶。 19. 泛酸在体内经肠道吸收后几乎全
部用于 辅酶A 的合成，该物质是 酰基转移酶 酶的辅酶。
20. 生物素是体内 羧化 酶的辅酶。
三.名词解释 1. 酶 2. 辅酶 3. 同工酶
4. 酶原及酶原激活 5. 酶的活性中心 6. 酶的特异性 7. 酶的变构效应
8. 酶的竞争性抑制作用 9. 维生素 10. 米氏常数
11. 酶的化学修饰调节 12. 酶的不可逆抑制作用 13. 结合酶与单纯酶 14. 核酶和脱氧核酶
四.问答题
1. 简述pH对酶促反应的影响 2. 简述温度对酶促反应的影响。
3. 酶原为何无活性？酶原激活的原理是什么？有何生理意义？ 4. 比较三种可逆性抑制作用的特点。
5. 举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。 6. 试述底物浓度对酶促反应速度的影响。 7. 写出米氏方程式并指出Km的意义。 8. 酶与一般催化剂相比有何异同？ 9. 举例说明酶作用的三种特异性。 10. 酶的必需基团有哪几种？各有什 么作用？
11. 什么叫同工酶？有何临床意义？ 12. 维生素D的生理功能有哪些？
参考答案
一.单项选择题
1.D.2.A3.A.4.C5.B.6.D.7.D.8.B.9.D.
10.C.11.C.12.C.13.D.14.A.15.D.16.D.17.B.18.A.19.C.20.B.21.D.22.C.23.D.24.C.25.A.26.D.27.D.28.D.29.D30..D.31.D.32.B.33.D.34.C.35.D
二.填空题
1. 辅助因子，酶蛋白
2. 底物浓度与反应速度，V=1/2Vm时的底物浓度 3. (1)特征性，酶的性质、底物种类、 反应条件，酶浓度
(2)不同，该酶的最适底物或天然 底物 (3)酶与底物的亲和力大小，亲和力 小 (4)不同
4. 不变，减小
5. 相对专一性，绝对专一性，立体异
构专一性
6. 竞争性，非竞争性 7. 下降，下降
8. 4，M，H，5，心，肝 9. 酶蛋白，辅助因子
10. 酶的必需基团 ，结合，催化 11. B1，B2，泛酸 12. 钴胺素，钴
13. FH4，一碳单位代谢。 14. 不需氧脱氢酶。 15. 距形双曲，直。 16. FAD，FMN
17. NAD+ NADP+ 18. 转氨酶，脱羧酶 19. 辅酶A，酰基转移酶 20. 羧化
三.名词解释
1. 酶是由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内
催化多种代谢反应最主 要的催化剂。
2. 辅酶是结合酶分子中与酶蛋白疏松结合的辅助因子，可以用透析或超虑方
法除去。
3. 同工酶是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫
学性质不同的一组酶。
4. 酶原及酶原激活：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称为酶原。酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
5. 酶的活性中心：酶分子中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上 彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物，这一区域被称为酶的活性中心。
6.酶的特异性：酶对其所催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性。
7. 酶的变构效应：体内有的代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性，这种现象称为酶的别构效应。 8. 酶的竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物的结构相似，与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物，使酶活性降低。这种抑制作用称酶的竞争性抑制作用
9. 维生素：是存在于食物中的一类低分子有机化合物，是维持机体正常生活或细胞正常代谢所必需的一类营养素。 10. 米氏常数（km): 是单底物反应中酶与底物可逆生成中间产物和中间产物转变为产物这三个反应的速度常数的综合。米氏常数等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
11. 酶的化学修饰调节：酶蛋白肽链上的某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。
12.酶的不可逆抑制作用：抑制剂以共价键与酶活性中心上的必需基团结合，使酶失活。这种抑制作用称为不可逆抑制。
13.结合酶：酶分子除含有氨基酸残基形成的多肽链外，还含有非蛋白部分。这类结合蛋白质的酶称为结合酶。单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。 14. 核酶和脱氧核酶：是具有高效、特异催化作用的核糖核酸和脱氧核糖核酸。
四.问答题
1. 酶分子中的必需基团在不同的pH条件下解离状态不同，其所带电荷的种类和数量也各不相同。酶活性中心的某些必需基团往往仅在某一解离状态时才最容易同底物结合或具有最大时的催化作用。此外，许多底物与辅酶（如 ATP、 NAD+、辅酶A.、氨基酸等）也具有解离性质，pH的改变也可影响它们的解离状态，从而影响它们与酶的亲和力。因此，pH的改变对酶的催化作用影响很大。酶催化作用最大时的环境pH称为酶促反应的最适pH. 2. 酶是生物催化剂，温度对酶促反应有双重影响。升高温度一方面可加快酶
促反应速度，但同时也增加酶变性的机会，又使酶促反应速度降低。温度升高到６０℃以上时，大多数酶开始变性；８０℃时，多数酶的变性也不可逆。综合这两种因素，酶促反应速度最快时的环境温度为酶促反应的最适温度。在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用，温度每升高１０℃，反应速度可加大１－２倍。温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低。
3. 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这使无活性酶的前体称为酶原。酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
酶原的激活具有重要的生理意义。消化管内蛋白酶以酶原形式分泌出来，不仅保护消化器官本身不遭酶的水解破坏，而且保证酶在其特定的部位和环境发挥其催化作用。此外，酶原还可以视为酶的贮存形式。如凝血和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液循环中运行，一旦需要便不失时机地转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。
4.（１）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变。
（2)非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vmax下降。
（3)反竞争抑制：抑制剂只与酶－底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。Km和Vmax均下降。 5. 以磺胺类药物为例：（１）对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。（２）磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。细菌则因核苷酸乃至核酸的合成受阻而影响其生长繁殖。人类能直接利用食物中的叶酸，体内的核酸合成不受磺胺类药物的干扰。（３）根据竞争性抑制的特点，服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效的竞争性抑制作用。
许多属于抗代谢物的抗癌药物，如氨甲碟呤、５－氟尿嘧啶、６－巯基嘌呤等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，它们分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成，以抑制肿瘤的生长。
6. 在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而急剧上升，两者成正比关系，反应为一级反应。随着底物浓度的进一步增高，反应速度不再成正比例加速，反应速度增加的幅度不断下降。如果继续加大底物浓度，反应速度将不再增加，表现出零级反应。
7. 米氏方程：是反应速度与底物浓度关系的数学方程式：