13．D 14．A 15．C 16．D 17．D 18．C 19．E 20．A 21.A 22.C 23．C 多选题
24.ABDE 25.BCD 26.ABDE 27.DE 28.BCDE 29.AB 30.ABC 31.ABE 32.BCE 33.AC 34.ACE 35.BDE 36.BCDE 二、名词解释
37．酶是由活细胞产生的，具有催化作用的蛋白质。
38．在酶分子中有一个必需基团比较集中，并形成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 39．一种酶仅作用于一种底物催化一种化学反应，称为绝对特异性。 40．一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，称为相对特异性。
41．一种酶仅作用于立体异构体中的一种，而对另一种则无作用，酶对立体异构物的这种选择性称为立体异构特异性。
42．有些酶在细胞内合成或初分泌时，是酶的无活性前体，必须在某因素参与下，水解掉一个或几个特殊的肽键，从而使酶的构象发生改变，而表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称为酶原。
43．在某些因素的作用下，由酶原向酶转化的过程称为酶原的激活。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
44．同工酶是指能催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子组成、结构、理化性质乃至免疫学性质、酶促动力学和电泳行为都不同的一组酶，它是长期进化过程中基因分化的产物。 45．米氏常数Km对某一特定酶来说是个特征性常数，其值为反应速度是最大反应速度一半时的底物浓度。
46．酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。 47．酶促反应速度最快时的环境pH，称为酶的最适pH。
48．抑制剂以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂，而恢复酶的活性，必须通过其它化学反应，才能将抑制剂从酶分子上除去，这种抑制作用叫做不可逆抑制作用。
49．抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或丧失。采用透析或超滤的方法，可将抑制剂除去，使酶恢复活性，这种抑制作用称为可逆性抑制作用。 50．与底物结构相似的某些物质，能同底物竞争酶的活性中心，酶若与此类物质结合，就不能再与底物结合，从而抑制了酶对底物的催化作用，此种作用称为竞争性抑制作用。 51．使酶由无活性变为有活性，或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。 三、填空
52．酶蛋白 辅助因子 53．活细胞 蛋白质 54．结合部位 催化部位 55．结合 催化
56．酶催化化学反应的能力 一定条件下，酶催化某一化学反应的反应速度
57．温度升高，可以使反应速度加快 温度太高，会使酶蛋白变性而失活。
58．绝对 立体异构 59．－1/Km 1/Vmax 60．二氢叶酸合成酶 竞争性抑制 61．酶具有高度催化效率 酶作用的专一性 62．特征性物理 愈小
63．不可逆性抑制 竞争性抑制 64．竞争性 非竞争性 65．酶促反应 底物 66．竞争性抑制 非竞争性抑制 67．活性中心以外 底物浓度
68．底物浓度对酶促反应速度影响的 反应速度为最大速度一半时的底物浓度 69．巯基 二巯基丙醇 70．丝氨酸 不可逆 71．加快 正比 四、问答题
72．共性：催化热力学允许的化学反应；可以加快化学反应的速度，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数；在反应前后，酶本身没有结构、性质和数量上的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。
个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，不稳定性和催化活性和酶量的可调节性。
73．有些酶在细胞内合成或初分泌时，只是酶的无活性前体，必须在某些因素的参与下，水解掉一个或几个特殊的肽键，从而使酶的构象发生改变，而表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称为酶原。酶原向酶转化的过程称为酶原的激活。
74．酶按其分子组成可分为单纯酶和结合酶两大类。单纯酶是仅有氨基酸残基构成的多肽链。结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子。 75．全酶是由酶蛋白和辅助因子结合形成的。酶蛋白和辅助因子各自单独存在时都无催化活性。酶促反应的特异性由酶蛋白部分来决定。酶促反应的类型由辅助因子决定。 76．酶的活性中心内的必需基团，一是结合基团，其作用是与底物相结合，使底物与酶的一定构象形成复合物。另一是催化基团，其作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转变为产物。
77．对于蛋白酶来说。可以避免细胞产生的蛋白酶对细胞自身进行消化，并使之在特定部位发挥作用。此外酶原还可以视为酶的贮存形式。如凝血酶类和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液循环中运行，一旦需要，便转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。 78．酶促反应动力学是研究酶浓度、pH、温度、底物浓度、抑制剂与激动剂对酶促反应速度影响的科学。酶促反应速度是定量地观察单位时间内底物的减少量或反应物的生成量。由于随反应时间延长，底物浓度降低，产物浓度增加，这样逆向反应速度也会增加。为此，定量酶促反应速度总是取初速度。 Vmax [S]
79．V= 。米氏方程表明的是当已知Km和Vmax 时，酶促反应速度与底物浓 Km+[S]
度之间的定量关系。
80．Km值只与酶的性质、酶的底物种类和反应环境（如温度、pH、离子强度等）有关，与酶的浓度无关。
Km值对某一特定酶来说是个常数，可以反映酶的种类。利用酶的Km值比较来源于同一器官不同组织，或同一组织不同发育期的具有同样作用的酶，来判断这些酶是完全相同的酶，或是催化同一反应的一类酶。
81．（1）一种酶蛋只能与一种辅助因子结合生成一种全酶，催化一定反应。（2）一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同全酶催化不同的反应。（3）酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加反应，决定了反应的类型。
82．（1）竞争性抑制：抑制剂结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的相对浓度有关。Km升高，Vmax 不变。
（2）非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同。它只与活性中心以外的必需基团结合，使[E]和[ES]都下降。该抑制作用的强弱只与抑制剂浓度有关。Km不变，Vmax 下降。
（3）反竞争性抑制：抑制剂并不与酶直接结合，而是与ES复合物结合成ESI，使酶失去催化活性。结合的ESI则不能分解成产物。Km下降，Vmax 下降。
83．细菌在生长繁殖过程中，必需从宿主体内摄取对氨基苯甲酸，在其它因素的参与下由二氢叶酸合成酶的催化生成二氢叶酸，再在二氢叶酸还原酶的催化下生成四氢叶酸参与核酸的合成，细菌才可以生长繁殖，磺胺药的基本结构与对氨基苯甲酸相似，能竞争性地与二氢叶酸合成酶结合，从而抑制了细菌的二氢叶酸的合成，抑制了细菌的生长繁殖。由于这是一种竞争性抑制作用，故在治疗中需维持磺胺药在体液中的高浓度才能有好的疗效。因而首次用量需加倍，同时要日服药4次，以维持血中药物的高浓度。
84．一般化学反应速度随温度升高，反应速度加快，酶促反应在一定温度范围内遵循这个规律。但酶是一种蛋白质，温度的升高可影响其空间构象的稳定性，促使酶蛋白变性，因此反应温度既可加速反应的进行，又能促使酶失去催化能力，因此，温度对酶促反应的影响具有双重性。
85．酶活性指该酶催化某一特定反应的能力，测定酶的活性（或酶的活力）就是测定酶催化某一化学反应的速度，酶催化的反应速度越大，酶的活性就越强，反之，反应速度越小，酶的活性就越弱。酶促反应速度可用单位时间内，单位体积中底物的减少量或产物的生成量来衡量，产物生成量由无到有，比较明显，底物虽然逐渐减少但总是存在着，故以测定产物生成量的方法为多。
86．医学的根本任务是防止疾病的发生和提高人们的健康水平。从生物化学角度看，健康的具体表现是体内物质代谢有规律地进行，一旦代谢出现异常，就会产生疾病。体内代谢所有化学反应，几乎都是在酶的催化下进行的，各种代谢途径的调节主要是对代谢途径中关键酶的调节。在许多因素的影响下，酶对代谢发挥着巧妙的调节作用。也就是说，酶催化活性能维持正常是机体健康的重要保证，许多疾病的发生是由于先天性或继发性酶活性的异常引起的，而有些疾病又导致了某些酶活性的升高或降低。因此，疾病的临床表现和治疗最终还是落实在酶的活性调整上。
随着临床实践以及有关酶学研究的迅速进展，酶在医学上的重要性越来越引起人们的注意。酶不仅涉及疾病的发生和发展，而且酶活性的测定已成为临床辅助诊断的重要手段，特别是有些酶关系到日益发展的基因诊断和基因治疗。随着酶提纯技术的进展，用于治疗的酶也越来越多。所以，酶与医学关系非常密切。
87．催化活性相同，而分子结构、理化性质及免疫活性不同的一类酶称为同工酶。同工酶的测定对于某些疾病的鉴别诊断有一定的帮助。例如，乳酸脱氢酶五种同工酶，其分布不
同。LDH1主要存在于心肌细胞，LDH5主要存在于肝细胞。当心肌细胞受损时，血清中LDH1活性升高；当肝细胞受损时，血清中LDH5活性升高。 88．酶与一般催化剂的不同主要表现在四个方面：
①酶的催化效率极高，可比一般催化剂高107～1013倍。②酶作用的专一性。即酶对底物具有严格的选择性。③酶的高度不稳定性。由于酶的化学本质是蛋白质，它对周围环境极为敏感，它极易受外界条件的影响而改变其构象和性质，因而也必然影响到它的催化活性。④酶催化活力与酶量的可调节性。酶可诱导产生，其代谢受中枢神经系统的调节和控制。 89．酶的专一性可分为三种类型：①酶的绝对专一性，即一种酶仅作用于一种底物催化一种化学反应，对其他任何底物都无催化作用。②酶的相对专一性。即一种酶可作用于一类化合物或一种化学键。③立体异构专一性。即一种酶仅作用于立体异构中的一种，而对另一种则无作用。