(2)甘油糖脂是糖基二酰甘油，它是二酰甘油分子sn-3位上的羟基与糖基以糖苷键连接而成。甘油糖脂主要存在于植物和微生物中。植物的叶绿体和微生物的质膜含有大量的甘油糖脂。它可能在神经髓鞘形成中起作用。
Ⅲ. 固醇类也称甾类，所有固醇类化合物都是以环戊烷多氢菲为核心结构，因羟基的构型不同，可有α及β两型。
胆固醇(也称胆甾醇)是一种重要的甾醇类物质，一种环戊烷多氢菲的衍生物。是动物组织中含量最丰富的固醇类化合物，有游离型和酯型两种形式。存在于一切动物细胞中，以脑、神经组织及肾上腺中含量特别丰富，其次为肝、肾、脾和皮肤及脂肪组织。 4．生物膜由哪些脂质化合物组成的？各有何理化性质？ 解答：组成生物膜的脂质主要包括磷脂、固醇及糖脂。 （1）磷脂：
①甘油磷脂，是生物膜的主要成分。是由sn-甘油-3-磷酸分子中甘油的两个醇羟基与脂肪酸成酯，第三个醇羟基与磷酸成酯或磷酸再与其他含羟基的物质(如胆碱、乙醇胺、丝氨酸等醇类衍生物)结合成酯。
物理性质：纯的甘油磷脂是白色蜡状固体，大多溶于含少量水的非极性溶剂中。用氯仿—甲醇混合溶剂很容易将甘油磷脂从组织中提取出来。这类化合物又称为两性脂质或称极性脂质，具有极性头和非极性尾两个部分。
化学性质：a.?水解作用：在弱碱溶液中，甘油磷脂水解产生脂肪酸的金属盐。强碱水解，生成脂肪酸盐、醇（X―OH）和磷酸甘油。b.?氧化作用：甘油磷脂中所含的不饱和脂肪酸在空气中能被氧化生成过氧化物，最终形成黑色过氧化物的聚合物。c.?酶解作用：甘油磷脂可被各种磷脂酶（PLA）专一水解。 ②鞘磷脂（SM）：鞘磷脂由鞘氨醇、脂肪酸和磷脂酰胆碱（少数为磷脂酰乙醇胺）组成。鞘磷脂为白色晶体，性质稳定，不溶于丙酮和乙醚，而溶于热乙醇中，具两性解离性质。 （2）固醇：高等植物的固醇主要为谷甾醇和豆甾醇。动物细胞膜的固醇最多的是胆固醇。胆固醇分子的一端有一极性头部基团羟基因而亲水，分子的另一端具有羟链及固醇的环状结构而疏水。因此固醇与磷脂类化合物相似也属于两性分子。
物理性质：胆固醇为白色斜方晶体，无味、无臭，熔点为148.5℃，高度真空条件下能被蒸馏。胆固醇不溶于水，易溶于乙醚、氯仿、苯、丙酮、热乙醇、醋酸乙酯及胆汁酸盐溶液中。介电常数高，不导电。
化学性质：胆固醇C3上的羟基易与高级脂肪酸(如软脂酸、硬脂酸及油酸等)结合形成胆固醇酯。胆固醇的双键可与氢、溴、碘等发生加成反应。胆固醇可被氧化成一系列衍生物。胆固醇易与毛地黄糖苷结合而沉淀，这一特性可以用于胆固醇的定量测定。胆固醇的氯仿溶液与醋酸酐和浓硫酸反应，产生蓝绿色(Liebermann―Burchard反应)。
（3）糖脂：是指糖基通过其半缩醛羟基以糖苷键与脂质连接的化合物。鞘糖脂和甘油糖脂是膜脂的主要成分。 ①鞘糖脂：依据糖基是否含有唾液酸或硫酸基成分，鞘糖脂又可分为中性鞘糖脂和酸性鞘糖脂。中性鞘糖脂，是非极性的。鞘糖脂的疏水尾部伸入膜的脂双层，极性糖基露在细胞表面，它们不仅是血型抗原，而且与组织和器官的特异性，细胞之间的识别有关。中性鞘糖脂一般为白色粉状物，不溶于水、乙醚．溶于热乙醇、热丙酮、吡啶及苯等，性质稳定，不被皂化。酸性鞘糖脂，糖基部分含有唾液酸或硫酸基的鞘糖脂。糖基部分含有唾液酸的鞘糖脂常称神经节苷脂，不溶于乙醚、丙酮，微溶于乙醇，易溶于氯仿和乙醇的混合液。
②甘油糖脂：是糖基二酰甘油，它是二酰甘油分子sn-3位上的羟基与糖基以糖苷键连接而成。甘油糖脂主要存在于植物和微生物中。植物的叶绿体和微生物的质膜含有大量的甘油糖脂。在哺乳动物组织中也检测出了半乳糖基甘油酯，可能在神经髓鞘形成中起作用。
5．何为必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸都有哪些？
解答：哺乳动物体内能够自身合成饱和及单不饱和脂肪酸，但不能合成机体必需的亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸等多不饱和脂肪酸。我们将这些机体生长必需的而自身不能合成，必须由膳食提供的脂肪酸称为必需脂肪酸。
6．何为生物膜？主要组成是什么？各有何作用？
解答：任何细胞都以一层薄膜将其内容物与环境分开，这层薄膜称为细胞的质膜。此外大多数细胞中还有许多内膜系统，它们组成具有各种特定功能的亚细胞结构和细胞器如细胞核、线粒体、内质网、溶酶体、高尔基体、过氧化酶体等，在植物细胞中还有叶绿体。所有这些膜虽然组分和功能不同，但在电镜下却表现出大体相同的形态、厚度6～9nm的3片层结构。这样细胞的外周膜和内膜系统称为“生物膜”。
（1） 膜脂：其中磷脂、糖脂、固醇等脂质物质都属于两性分子。当磷脂分散于水相时，
分子的疏水尾部倾向于聚集在一起，避开水相，而亲水头部暴露在水相，形成具有双分子层结构的封闭囊泡，通称为脂质体。脂质体的形成将细胞内外环境分开。膜脂不但是构成生物膜的重要物质。而且与细胞识别、种的特异性、组织免疫性等有密切的关系。
（2） 膜蛋白：对物质代谢（酶蛋白）、物质传送、细胞运动、信息的接受与传递、支持
与保护均有重要意义。
7．一些药物必须在进入活细胞后才能发挥药效，但它们中大多是带电荷或有极性的，因此不能靠被动扩散跨膜。人们发现利用脂质体运输某些药物进入细胞是很有效的办法，试解释脂质体是如何发挥作用的。
解答：脂质体是脂双层膜组成的封闭的、内部有空间的囊泡。离子和极性水溶性分子（包括许多药物）被包裹在脂质体的水溶性的内部空间，负载有药物的脂质体可以通过血液运输，然后与细胞的质膜相融合将药物释放入细胞内部。
6 酶
1．作为生物催化剂，酶最重要的特点是什么？
解答：作为生物催化剂，酶最重要的特点是具有很高的催化效率以及高度专一性。
2．酶分为哪几大类？每一大类酶催化的化学反应的特点是什么？请指出以下几种酶分别属于哪一大类酶：
? 磷酸葡糖异构酶（phosphoglucose isomerase） ? 碱性磷酸酶（alkaline phosphatase） ? 肌酸激酶（creatine kinase）
? 甘油醛―3―磷酸脱氢酶（glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase） ? 琥珀酰―CoA合成酶（succinyl-CoA synthetase） ? 柠檬酸合酶（citrate synthase） ? 葡萄糖氧化酶（glucose oxidase）
? 谷丙转氨酶（glutamic-pyruvic transaminase） ? 蔗糖酶（invertase）
? T4 RNA 连接酶（T4 RNA ligase） 解答：前两个问题参考本章第3节内容。 ? 异构酶类； ? 水解酶类； ? 转移酶类；
? 氧化还原酶类中的脱氢酶； ? 合成酶类；
? 裂合酶类；
? 氧化还原酶类中的氧化酶； ? 转移酶类； ? 水解酶类；
? 合成酶类（又称连接酶类）。
3．什么是诱导契合学说，该学说如何解释酶的专一性？
解答：―诱导契合‖学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，而是具有一定的柔性，当酶分子与底物分子靠近时，酶受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。根据诱导契合学说，经过诱导之后，酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提条件，酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小等不适合的化合物，因此酶对底物具有严格的选择性，即酶具有高度专一性。 4．阐述酶活性部位的概念、组成与特点。 解答：参考本章第5节内容。
5．经过多年的探索，你终于从一噬热菌中纯化得到一种蛋白水解酶，可用作洗衣粉的添加剂。接下来，你用定点诱变的方法研究了组成该酶的某些氨基酸残基对酶活性的影响作用： （1）你将第65位的精氨酸突变为谷氨酸，发现该酶的底物专一性发生了较大的改变，试解释原因；
（2）你将第108位的丝氨酸突变为丙氨酸，发现酶活力完全失去，试解释原因； （3）你认为第65位的精氨酸与第108位的丝氨酸在酶的空间结构中是否相互靠近，为什么？ 解答：（1）第65位的氨基酸残基可能位于酶活性部位中的底物结合部位，对酶的专一性有较大影响，当该氨基酸残基由精氨酸突变为谷氨酸后，其带电性质发生了改变，不再具有与原底物之间的互补性，导致酶的专一性发生改变。
（2）第108位的丝氨酸残基应位于酶活性部位的催化部位，是决定酶是否有活力的关键氨基酸，通常它通过侧链上的羟基起到共价催化的功能，当该残基突变为丙氨酸后，侧链羟基被氢取代，不能再起原有的共价催化作用，因此酶活力完全失去。 （3）第65位的精氨酸与第108位的丝氨酸在酶的空间结构中应相互靠近，因为这两个氨基酸残基都位于酶的活性部位，根据酶活性部位的特点，参与组成酶活性部位的氨基酸残基在酶的空间结构中是相互靠近的。
6．酶具有高催化效率的分子机理是什么？
解答：酶具有高催化效率的分子机理是：酶分子的活性部位结合底物形成酶―底物复合物，在酶的帮助作用下（包括共价作用与非共价作用），底物进入特定的过渡态，由于形成此过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能，因而反应能够顺利进行，形成产物并释放出游离的酶，使其能够参与其余底物的反应。
7．利用底物形变和诱导契合的原理，解释酶催化底物反应时，酶与底物的相互作用。 解答：当酶与底物互相接近时，在底物的诱导作用下，酶的构象发生有利于底物结合的变化，与此同时，酶中某些基团或离子可以使底物分子中围绕其敏感键发生形变。酶与底物同时发生变化的结果是酶与底物形成一个互相契合的复合物，并进一步转换成过渡态形式，在过渡态形式中，酶活性部位的构象与底物过渡态构象十分吻合，从而降低活化能，增加底物的反应速率。
8．简述酶促反应酸碱催化与共价催化的分子机理。
解答：在酶促反应酸碱催化中，酶活性部位的一些功能基团可以作为广义酸给出质子（例如谷氨酸残基不带电荷的侧链羧基、赖氨酸残基带正电荷的侧链氨基等），底物结合质子，形成特定的过渡态，由于形成该过渡态所需活化能相比于非酶促反应更低，因此反应速率加快；另外一些功能基团可以作为广义碱从底物接受质子（例如谷氨酸残基带负电荷的侧链羧基、
赖氨酸残基不带电荷的侧链氨基等），底物失去质子后，形成过渡态所需的活化能比非酶促反应低，因此反应速率加快。
在酶促反应共价催化中，酶活性部位的一些功能基团作为亲核试剂作用于底物的缺电子中心，或者作为亲电试剂作用于底物的负电中心，导致酶―底物共价复合物的形成，该共价复合物随后被第二种底物（在水解反应中通常是水分子）攻击，形成产物与游离酶。由于该共价复合物形成与分解的反应所需活化能均比非酶促反应低，因此反应速率被加快。 9．解释中间络合物学说和稳态理论，并推导修正后的米氏方程。 解答：参考本章第6节内容。 10．乙醇脱氢酶催化如下反应：
???乙醛?NADH?H? 乙醇?NAD????（1）已知反应体系中NADH在340nm有吸收峰，其他物质在该波长处的吸光度均接近于
零，请设计一种测定酶活力的方法。
（2）如何确定在实验中测得的酶促反应速率是真正的初速率？
（3）在实验中使用了一种抑制剂，下表中是在分别存在与不存在抑制剂I的情况下测定的对应不同底物浓度的酶促反应速率，请利用表中的数据计算其各自对应的Km与Vmax值，并判断抑制剂的类型。
[S]/(mmol/L) 20 15 10 5 2.5 1.6
v/ (?mol?L-1?min-1) [I] = 0 5.263 5.001 4.762 4.264 3.333 2.77
[I] = 10 mmol/L 3.999 3.636 3.222 2.115 1.316 0.926
解答：（1）选择合适的底物浓度（NAD+与乙醇）与缓冲体系，取一定体积的底物溶液（如1ml）加入石英比色杯，加入适量酶，迅速混合后，放入紫外/可见光分光光度计的样品室内，测定反应体系在340 nm吸光度随时间的变化曲线。利用NADH的摩尔吸光系数（可从相关文献查到，或用已知浓度的NADH溶液自行测定），计算出单位时间内NADH的增加量，用于表示酶活力。 （2）如果在选取的测量时间范围内，反应体系在340 nm吸光度随时间的变化曲线接近一条直线的形状，则表明反应速率在此时间段内保持不变，可用来代表反应初速率。 （3）用Lineweaver-Burk双倒数作图法，结果如下：
Km与Vmax值 Km/(mmol?L-1) 抑制剂浓度 [I] = 0 1.643 [I] = 10 mmol/L 8.244 5.64 Vmax/(?mol?L-1?min-1) 5.64
抑制剂的类型：竞争性可逆抑制剂。
11．对于一个符合米氏方程的酶，当[S]=3Km，[I]=2KI时（I为非竞争性抑制剂），则υ/Vmax的数值是多少（此处Vmax指[I]=0时对应的最大反应速率）？ 解答：利用非竞争性抑制剂的动力学方程计算：
??Vmax[S]?[S]??Km
Vmax3Km3V?max3?(3Km?Km)12
其中? = 1+[I]/Ki = 3，则
??所以，υ/Vmax＝0.25。
12．试通过一种反竞争性抑制剂的动力学分析解释其抑制常数KI在数值上是否可能等于该抑制剂的IC50（IC50即酶的活力被抑制一半时的抑制剂浓度，假设酶浓度与底物浓度均固定不变）。
解答：令v0为不存在抑制剂时的酶促反应速率，vi是存在反竞争性抑制剂时的反应速率，则当[I]=IC50时，酶活力被抑制一半，vi=v0/2。 由于
?0?因此
Vmax [S][S]?Km?i?
Vma[x S]?[S]?Km
??1?[I]KI