4. 酶的化学本质及其组成p139
①. 化学本质：除了核酶（核酸）以外，绝大多数是蛋白质 ②. 分子组成： 单纯酶 ：只有氨基酸
结合酶 ：辅助性蛋白，由蛋白质和非蛋白质两部分组成
③. 结合酶中，酶蛋白：蛋白质部分 辅助因子：非蛋白部分 全酶：酶蛋白和辅助因子结合的完整分子 ④. 根据酶蛋白分子的特点，可将酶分为三类： ? 单体酶：由单条肽链构成,仅具有三级结构的酶。 ? ?
寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。 多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。
⑤. 辅助因子分类（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
? 辅酶:与酶蛋白结合疏松（非共价键结合），可用透析或超滤的方法除去。 ? 辅基:与酶蛋白结合紧密（共价键结合），不能用透析或超滤的方法除去。 ⑥. 辅酶和辅基根据化学本质可分为三类： 无机金属元素“如铜、锌、镁 小分子有机物“如维生素、铁卟啉 蛋白质辅助因子
5.酶作为生物催化剂的特点P136
①. 酶易失活 ：酶是由细胞产生的生物大分子，凡能使生物大分子变性的因素，如高温、强
碱、重金属 盐等都能使酶失去催化活性，因此酶所催化的反应往往都是在比较温和的常温、常压和接近中性酸碱条件下进行。
②. 酶促反应具有高效性
③. 酶有高度的专一性：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的
化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的专一性或特异性。
④. 酶的催化活性受到调节和控制 ⑤. 酶可催化某些特异的化学反应 酶的专一性分类：P137
?
立体化学专一性：从底物的立体化学性质考虑的一种专一性
? 立体异构专一性：当底物具有立体异构体时，酶只能作用其中的一种。 ?
?
几何异构专一性：有些酶对于顺反异构体只能作用其中之一
非立体化学专一性 键专一性
基因专一性又叫相对专一性：这类酶对底物要求低于绝对专一性，可作用于一类结构相近的底物。 ?
绝对专一性：只作用于一种底物，而不作用于任何其他物质。
6.酶的活性是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速度。
酶促反应速度可在适宜的反应条件下，用单位时间内底物的消耗或产物的生成量来表示。 酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度U表示，它反映在最适条件下，酶促反应在单位时间（s、min或h）内生成一定量（mg、μg、μmol等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。
7.酶的活性中心：P140 特异氨基酸残基比较集中并构成一定构象，此结构区域与酶活性直接
相关
酶与底物结合并发挥其催化作用的部位
PPT概念：必需基团在一级结构上可能相距遥远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
? 酶的活性中心的化学基因：某些氨基酸残基的侧链或肽链的末端氨基和羧基
这些基团一般不集中在肽链的某一区域，更不互相毗邻，往往在一级结构上相距较远，甚至可分散在不同链上，主要依靠酶分子的耳机和三级结构的形成才能使这些在一级结构上互相远离的基团靠近，集中于分子表面的某一空间区域，故活性中心又叫活性部位
? 必需基团：酶的活性中心内的一些化学基团，是酶发挥催化作用与底物直接作用的有效基
团
必需基因分：活性中心、活性中心外的必需基团
活性部位内的几个氨基酸侧链基团可分为：底物结合部位（结合基团：与底物相结合）、
催化部位（催化基团：催化底物转变成产物）
活性中心外的必需基团：位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。
8.抑制剂对反应速度的影响P155
酶的抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质（对酶起抑制作用的物质）
区别于酶的变性
抑制剂对酶有一定选择性 引起变性的因素对酶没有选择性
? 不可逆抑制：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。不能用物理、
透析等方 法除去抑制剂而恢复酶的活性
? 非专一性不可逆抑制：抑制剂与酶分子中一类或几类基团作用，进行共价结合，使
酶失活。
原理：某些重金属离子（Ph2+、Cu2+、Hg2+）、有机砷化合物及对氯汞苯甲酸等，能与酶分子的巯基进行不可逆结合，许多以巯基为必需基团的媚（巯基酶）因此会被抑制，用二
巯基丙醇可使酶复活。
? 专一性不可逆抑制剂：抑制剂专一作用于酶的活性中心或其必需基团，进行共价结
合，从而抑 制酶的活性
有机磷杀虫剂机理：专一作用于胆碱酯酶活性中心的丝氨酸残基，使其磷酰化而不可逆地抑制该酶活性，有机磷杀虫剂的结构与底物愈接近，其抑制愈快，有人称其为假底物。解磷定可与有机磷杀虫剂结合，使酶与有机杀虫磷分离而复活
? 可逆性抑制作用：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。
竞争性抑制作用：抑制剂I与底物S的结构相似，能与底物竞争酶E的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。 特点：⑴ 竞争性I往往是酶的底物结构类似物；
⑵ 抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同—— 酶的活性中心 ⑶ 抑制作用可以被高浓度的底物减低以致消除； ⑷ (表观）Km值增大，Vm值不变 如磺胺类药物：
磺胺类药物的抑菌机制：与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶
对磺胺敏感的细菌在生长和繁殖时不能利用现成的叶酸，只能利用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸，二氢叶酸可再还原为四氢叶酸，后者是合成核算的必需。
磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构相似，竞争占据细菌体内二氢叶酸合成酶，从而抑制细菌生长所必需的二氢叶酸的合成，细菌核酸的合成受阻，抑制细菌生长和繁殖
非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中心外必需基团结合后，酶仍能与底物结合，形成酶-底物-抑制剂复合体（ESI），酶与底物结合后不影响酶和抑制剂结合，无竞争关系，但ESI不能进一步释放出产物，因而酶活性降低或失活。 非竞争性抑制的特点：
⑴ 非竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似； ⑵ 抑制剂与酶的活性中心外的位点结合；
⑶ 抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响； 抑制程度取决于抑制剂的浓度
⑷ 动力学参数：Km值不变，Vm值降低。
? 反竞争性抑制：抑制剂I不能与游离酶E结合，但可与ES复合物结合，形成EIS，
但ESI不能释放出产物，因而酶活性降低或失活。 反竞争性抑制的特点：
⑴ 反竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似； ⑵ 抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；
⑶ 必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；抑制程度随底物浓度的增加而增加；
抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度 ⑷ 动力学参数：Km减小，Vm降低。
9.酶活性的调节作用
调节方式：酶活性的调节（快速调节）
酶含量的调节（缓慢调节） ? 酶活性的调节（快速调节）
? 酶原与酶原的激活
酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为
酶原。
酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
酶原激活的生理意义：1.消化道内的蛋白酶原：避免细胞产生自身消化，使酶在特
定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
2. 凝血系统和纤维蛋白溶解酶：有的酶原可以视为酶的储
存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。
?
别构调节 ：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，使酶活性中心对底物的结合和催化作用受到影响 从而改变酶的催化活性
别构激活作用：导致酶的激活，反之为别构抑制作用 别构激活剂：导致别构激活的调节物，反之抑制剂
别构调节的特点：⑴ 酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现；
⑵ 酶的变构仅涉及非共价键的变化； ⑶ 调节酶活性的因素为代谢物； ⑷ 为一非耗能过程； ⑸ 无放大效应。
?
酶的共价修饰调节：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学 基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性 常见类型：磷酸化与脱磷酸化（最常见）
乙酰化和脱乙酰化 甲基化和脱甲基化 腺苷化和脱腺苷化
－SH与－S－S互变
共价修饰调节的特点：⑴ 酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；
⑵ 有共价键的变化； ⑶ 一般为耗能过程
⑷ 受其他调节因素（如激素）的影响 ⑸ 存在放大效应
? 酶含量的调节（缓慢调节）
? 酶蛋白合成的诱导和阻遏
诱导作用：诱导物使酶合成增加的过程 阻遏作用：阻遏物使酶合成减少的过程
? 酶降解的调控：降解：使酶的半寿期发生改变
酶的降解就是蛋白质和氨基酸分解代谢的过程
10.调节酶
?
共价调节酶：调节剂通过共价键与酶分子结合，以增减酶分子上的基团从而调节
酶的活性状态与非活性状态的相互转换。
?
别构酶：都是寡聚酶，含有两个以上的亚基，分子中除了有可以结合底物的活性
中心外，还有可以结合调节物的变构中心
DNA生物合成
1.半保留复制
DNA在复制时，以双链分子（亲代）中互补碱基（A=T,G=C）间的氢键断裂，使双链分离成单链状态，然后以DNA的每一条链为模板，按碱基互补原则，分别合成新链，形成两条新的双链DNA分子。每个子代DNA中都含有一条亲代DNA链。
2.DNA复制方式
双向对称复制：大多数原核和真核生物的DNA复制都是从固定的起点开始，以双向对称方式进行复制，即复制起点开始，在两个方向各有一个复制叉进行DNA复制。
双向不对称复制：复制起点首先从一个方向进行复制，而后在复制起点从另一个方向进行复制，来年各个复制叉的移动距离不同。
单向复制：从复制起点开始，只形成一个复制叉进行DNA复制
? 复制子：基因组能独立完成复制的功能单位
? 复制起点：每个复制子含有控制复制起始的特定区域（这是一些具有特定核苷酸排列顺
序的片段）
复制起始位点序列特征：富含A=T，具有复制起始蛋白识别的区域。