第五章
一、蛋白质在食品中的作用：
1营养功能：蛋白质是食品中三大营养素之一
2 感观品质：蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义 3 生物活性：一些蛋白质具有生物活性功能，是开发功能性食品原料之一 4 食品安全：一些蛋白质及短肽具有有害性，对食品安全的影响 二、蛋白质的分类： 1、按分子组成分类
（1）简单蛋白质：单纯蛋白质，包括清蛋白、球蛋白、谷蛋白等。
（2）结合蛋白质：由单纯蛋白质和非蛋白质成分组成，包括脂蛋白、糖蛋白、核蛋白、磷蛋白等。
（3）衍生蛋白质：用化学或酶学方法处理得到的化合物，如用凝乳酶凝结的酪蛋白等。
2、按功能分类
（1）结构蛋白质：如构成肌肉的纤维蛋白等。 （2）生物活性蛋白质：如酶、激素等。
（3）食品蛋白质：供人类食用，易消化，无毒。 3、按来源分类
1）植物蛋白2）动物蛋白3）微生物蛋白：如酵母
三、氨基酸的分类:已发现的氨基酸有175种，常见的有22种，必需氨基酸有8种，对婴儿有10种。
根据R基团的不同可将氨基酸分为4类： （1）非极性（疏水性）侧链的氨基酸 （2）极性而不带电荷侧链的氨基酸 （3）在pH7中带正电荷的碱性氨基酸 （4）在pH7中带负电荷的酸性氨基酸 四、氨基酸的酸碱性
氨基酸的等电点是指在溶液中净电荷为零的pH值，用pI表示。由于-COOH离解大于-NH2的离解程度，故pI多偏酸性。在等电点时，溶解度最小，黏度最小，渗透压最小，导电能力最小。
等电点的应用：1）通过沉淀法分离氨基酸和蛋白质2）通过电泳法分离蛋白质。 五、氨基酸的化学反应 （1）与亚硝酸反应：
1分子的氨基定量产生1分子的 N2，故测定N2的量可计算氨基酸的量。 （2）与甲醛反应：属于羰氨加成反应，产物的酸性更强，用标准NaOH溶液滴定，可计算出氨基酸的含量。
（3）脱羧反应：测定放出的CO2的量，可计算氨基酸的含量，如生产谷氨酸。 （4-氨基酸与过量茚三酮反应生成蓝紫色化合物，在570nm处测定。脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应生成黄色化合物，在440nm处测定。
（5）与荧光胺反应：a-氨基酸与荧光胺反应生成强荧光衍生物，可用来快速测定氨基酸、肽和蛋白质。
（6）与1,2-苯二甲醛反应:生成强荧光物质，也可以定量氨基酸、肽和蛋白质。
六、氨基酸的制备
（1）蛋白质水解：天然蛋白质用酸、碱或酶催化水解，生成游离氨基酸，然后通过等电析出使之结晶，再经精制而得到各种氨基酸。
碱水解可以使胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸破坏，并引起氨基酸的外消旋化。 酸水解可破坏色氨酸。
酶法较为理想，它的反应条件温和，对氨基酸破坏少，但需要一系列酶作用才能使一种蛋白质完全水解成游离氨基酸。
（2）人工合成法：一般只用于制备少数难以用其它方法制备的氨基酸，如色氨酸、甲硫氨酸。
（3）生物发酵法：可以用来制备多种氨基酸，如谷氨酸、赖氨酸等在生产上应用最多。
七、肽的结构与性质
1、肽的结构：含有少于10个氨基酸的肽称为寡肽；多于10个的为多肽。 2、肽的理化性质
a蛋白质溶液超过13%就会形成凝胶，而多肽在50%时仍能保持溶解，同时具有抑制蛋白质形成凝胶的性能。
b多肽的渗透压比氨基酸低，不易致腹泻。
c双缩脲在碱性溶液中与硫酸铜反应生成紫红色络合物的反应叫双缩脲反应。 d含有两个或两个以上的肽键的化合物与硫酸铜的碱性溶液都能发生双缩脲反应，故可定性鉴定蛋白质和多肽，也可在540nm处定量。 八、蛋白质的结构与性质
1、蛋白质的结构：一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 2、蛋白质结构中的键和相互作用力：肽键、共价键（二硫键）、范德华力、静电相互作用力、氢键、疏水相互作用 3、蛋白质的变性作用
蛋白质在酸、碱、盐、热、有机溶剂等的作用下，其二级及其以上结构发生改变，称为变性作用。
分为可逆变性和不可逆变性。如果外界环境温和，仅三、四级结构发生变化，可以复原，则为可逆变性。
九、蛋白质变性对其结构和功能的影响： （1）丧失生物活性，如酶活或免疫活性
（2）物理性质改变：疏水基团暴露在分子表面，溶解度降低；失去结晶能力；分子更伸展，特征黏度增大。
（3）化学性质改变：由于肽键的暴露，容易受到蛋白酶的攻击，酶水解反应速度加快。
十、影响蛋白质变性的因素： （1）物理因素
A、热与蛋白质变性
1该性质用于食品工业如超高温瞬时杀菌，就是利用高温快速破坏活性蛋白质或微生物酶的原理。
2氨基酸的组成影响蛋白质的热稳定性。含有较高比例疏水性氨基酸残基的蛋白质比亲水性较强的蛋白质更稳定。
3蛋白质在干燥条件下比含水分时对热变性的耐受力更大，即蛋白质在有水存在时易变性。
B、冷冻与蛋白质变性 冷冻变性的原因： （1）蛋白质周围的水与其结合状态发生变化，破坏了一些维持蛋白质构象的力。 （2）由于水结冰，无机盐浓度大大提高。 C、流体静压与蛋白质变性（静高压）
1热诱导变性的条件一般是40～80℃和0.1MPa；而压力诱导变性的条件是25℃和100～1200MPa。
2压力诱导变性的原因：蛋白质是柔软的和可压缩的。
高流体静压不可逆地破坏细胞膜和导致微生物中细胞器的离解，从而使微生物死亡，故可用于食品的灭菌和蛋白质的胶凝。 D、剪切与蛋白质变性
1有些机械处理如揉捏、搅打、均质等，由于剪切力的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中的α-螺旋，使蛋白质网络发生改变而导致不可逆变性。
2面团的揉制就是典型的例子。微粒化蛋白（Simplesse）是以牛乳或鸡蛋蛋白为原料，经过高温和高剪切进行微粒化制得。 E、辐照与蛋白质变性
电磁辐射、紫外辐射、γ-辐射等电离辐射能改变蛋白质的构象。
辐照也能引起氨基酸残基氧化、共价键断裂、离子化、形成蛋白质自由基等化学变化，使营养价值降低。 F、界面与蛋白质变性
蛋白质大分子向界面扩散时，界面上高能量的水分子与蛋白质作用，使蛋白质间的氢键断裂，结构伸展，内部疏水基团暴露，从而使蛋白质的亲水基和疏水基分别定向于水相和非水相，发生不可逆变性。 2）化学因素
A、pH值与蛋白质变性
大多数蛋白质在pH4～10值范围内是稳定的。
在极端pH条件下，蛋白质分子内部的可离解基团受强烈的静电排斥作用而使分子伸展（变性）。
B、金属和盐与蛋白质变性
1Ca2+、Mg2+是蛋白质分子中的组成部分，对稳定蛋白质构象起着重要作用，除去Ca2+、Mg2+会大大地降低蛋白质对热、酶的稳定性。
2而Cu2+、Fe2+、Hg2+、Ag+等易与蛋白质分子中的-SH形成稳定的化合物，而降低蛋白质的稳定性。
3低浓度盐能稳定蛋白质的结构，因为盐的离子与蛋白质发生静电相互作用，促进蛋白质的水合，与蛋白质微弱地结合。
4高浓度盐对蛋白质的稳定性不利，而且阴离子的影响大于阳离子。高浓度盐能降低蛋白质的水合，与蛋白质强烈地结合。 C、有机溶剂与蛋白质变性
1有机溶剂如乙醇、丙酮等可通过降低蛋白质溶液的介电常数，降低蛋白质分子间的静电斥力，导致其变性。
2非极性有机试剂进入蛋白质的疏水性区域，破坏蛋白质分子的疏水相互作用。 3有些溶剂如2-氯乙醇能提高蛋白质分子中α-螺旋的比例。 D、有机化合物的水溶液与蛋白质变性
1高浓度的尿素和胍盐(4～8mol／L)会导致蛋白质分子中氢键的断裂，因而导致
蛋白质的变性。
2表面活性剂如十二烷基硫酸钠( SDS )能在蛋白质的疏水区和亲水区间起媒介作用，不仅破坏疏水相互作用，还能促使天然蛋白分子伸展。
3还原剂（巯基乙醇、半胱氨酸等）能使蛋白质分子中的二硫键还原，从而改变蛋白质的构象。
十一、蛋白质的功能性质
蛋白质的功能性质是指在食品加工、贮藏和销售过程中蛋白质对食品需宜特征做出贡献的那些物理和化学性质。 蛋白质的功能性质可分为4个方面：
1水合性质：取决于蛋白质与水的相互作用，包括水的吸收与保留、湿润性、溶胀、黏着性、分散性、溶解度和黏度等。
2表面性质：包括蛋白质的表面张力、乳化性、起泡性、成膜性、气味吸收持留性。
3结构性质：即蛋白质相互作用表现的有关特性，如产生弹性、沉淀、胶凝作用及形成蛋白面团和纤维时起作用的那些性质。
4感官性质：颜色、气味、口味、适口性、咀嚼度、爽滑度、浑浊度等。 十二、蛋白质的水合性质
1.蛋白质与水相互作用：通过蛋白质的肽键和氨基酸侧链与水分子之间相互作用，包括氢键、疏水相互作用（水分子的饱和）、离子相互作用等。 2.结合过程 ：化合水和邻近水--多分子层水-- 进一步水化 3蛋白质吸水充分膨胀而不溶解，这种水化性质通常叫膨润性。
4蛋白质在继续水化中被水分散而逐渐变为胶体溶液，具有这种水化特点的蛋白质叫可溶性蛋白质。
5当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的水蒸汽达到平衡时，每克蛋白质所结合的水的克数即为蛋白质结合水的能力。 十三、影响蛋白质水合性质的环境因素： A、蛋白质浓度：浓度↑，蛋白质总吸水量↑
B、pH：pH=pI时，水合作用最低；高于或低于pI，净电荷和推斥力增加使水合作用增强。pH8-9时水合能力较大。
C、温度：温度↑，蛋白质结合水的能力↓
变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约10％，但是变性过度导致蛋白质聚集，蛋白质结合水的能力下降。
D、离子强度：在低盐浓度（＜0.2mol/L）时，离子同蛋白质荷电基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫盐溶效应。肉制品-聚磷酸盐
当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质“脱水”，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。 十四、蛋白质的溶解度：蛋白质-蛋白质和蛋白质-溶剂相互作用达到平衡的热力学表现形式。
评价方法：水溶性蛋白质（WSP）；水可分散蛋白质（WDP） 蛋白质分散性指标（PDI）；氮溶解性指标（NSI） 十五、影响蛋白质溶解度的因素 A、pH B、离子强度
C、温度
0～40℃，温度↑，溶解度↑；＞40℃ ，温度↑，溶解度↓
一些高疏水性蛋白质像β-酪蛋白和一些谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关。
D、有机试剂
十六、影响蛋白质流体粘度特性的主要因素是蛋白质分子或颗粒的表观直径。 决定表观直径的参数包括：蛋白质分子固有的特性；蛋白质-溶剂间的相互作用； 蛋白质-蛋白质间的相互作用。 十七、蛋白质的胶凝作用
蛋白质的缔合：一般是指蛋白质在亚单位或分子水平上发生的变化。 聚合或聚集反应：一般是指大的复合物的形成。 聚合或聚集反应：
沉淀作用：指由于蛋白质的溶解性完全或部分丧失而引起的聚集反应。 絮凝：指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反应，由于链间的静电排斥降低而发生的一种现象。
凝结作用：发生变性的无规聚集反应和蛋白质-蛋白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起的聚集反应。
胶凝作用：指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。 十八、胶凝发生的条件：
A、加热：在多数情况下热处理是凝胶形成的必需条件，然后再冷却。有时加入少量的酸或Ca2+盐可提高胶凝速度和胶凝强度。
B、增加盐类等：有些蛋白质只需要加入Ca2+盐，或适当的酶解，或加入碱使之碱化后再调pH值至等电点，就可发生胶凝作用。
C、共凝胶作用：不同种类的蛋白质及与多糖可相互作用形成凝胶。 十九、蛋白质凝胶网络的形成是蛋白质-蛋白质和蛋白质-水的相互作用，以及邻近肽链之间的吸引力和排斥力建立平衡的结果。 蛋白质凝胶形成的速度越慢，则凝胶越有序、均匀。 二十、蛋白质凝胶的种类：
1、加热后再冷却形成的凝胶，多为热可逆凝胶，主要相互作用是氢键和静电相互作用，如明胶凝胶。
2、在加热下形成的凝胶，多为热不可逆凝胶，主要相互作用是二硫键或疏水相互作用，如蛋清蛋白、乳清蛋白。
3、由钙盐等二价金属盐形成的凝胶，主要相互作用是金属离子的交联键，如豆腐。
4、不加热而经部分水解或pH值调整而形成的凝胶，如干酪、酸奶、皮蛋等。 二十一、蛋白质的织构化 蛋白质织构化的常用方法：
A、热凝结和形成薄膜，如腐竹 B、纤维的形成，如人造肉
C、热塑性挤压，如肉丸、汉堡包的肉糜、肉的替代物、填充物等 二十二、面团的形成
面筋蛋白 麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团的 弹性、黏合性和抗张强度 麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。