1.（1）A点：随着反应底物浓度的增加，反应速率加快。B点：反应速率在此时达到最高。C点：反应速率不再随反应底物
浓度的增加而升高，维持在相对稳定的
水平。
（2）如果A点时温度升高10 ℃，
曲线上升的幅度变小。因为图中原曲线
表示在最适温度下催化速率随底物浓
度的变化。温度高于或低于最适温度，
反应速率都会变慢。
（3）该曲线表明，B点的反应底
物的浓度足够大，是酶的数量限制了反
应速率的提高，这时加入少量的酶，会使反应速率加快（图略）。
五、参考资料
1.什么是活化能？
在一个化学反应体系中，反应开始时，反应物分子的平均能量水平较低，为“初态”。在反应的任何一瞬间反应物中都有一部分分子具有了比初态更高一些的能量，高出的这一部分能量称为“活化能”。活化能的定义是，在一定温度下一摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能，单位是焦／摩尔，单位符号是J/mol。
2.酶催化作用的特点
生物体内的各种化学反应，几乎都是由酶催化的。酶所催化的反应叫酶促反应。酶促反应中被酶作用的物质叫做底物。经反应生成的物质叫做产物。酶作为生物催化剂，与一般催化剂有相同之处，也有其自身的特点。
相同点：（1）改变化学反应速率，本身不被消耗； （2） 只能催化热力学允许进行的反应； （3） 加快化学反应速率，缩短达到平衡时间，但不改变平衡点；（4）降低活化能，使速率加快。
不同点：（1）高效性，指催化效率很高，使得反应速率很快；（2）专一性，任何一种酶只作用于一种或几种相关的化合物，这就是酶对底物的专一性；（3）多样性，指生物体内具有种类繁多的酶；（4）易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏；（5）反应条件的温和性，酶促反应在常温、常压、生理pH条件下进行；（6）酶的催化活性受到调节、控制；（7）有些酶的催化活性与辅因子有关。
3.酶的化学本质及其组成