2014年考研生物化学辅导班课程说明
本课程围绕生物化学通用版本王静岩《生物化学》第三版上下册及国内其他教材，并在课程中引入国外教材《Lehninger Principles of Biochemistry 》第五版本。
课程分为三个阶段：
第一阶段 结合课本深入剖析重点难点（65个课时） 第二阶段 结合该校考研真题重点分析（45个课时） 第三阶段 串讲冲刺指导 （15个课时）
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第一章 蛋白质化学
本章结构简图
蛋白质
蛋白质性质：酸碱；大小；胶体性质 分离分析 蛋白质分离：不同原理 结构与功能关系 结构与功能 高级结构 结构域 四级结构 一级结构 二级结构 超二级结构 三级结构 构件分子—氨基酸 性质 分配柱 纸层析Rf 分离 薄层层析 离子交换 光吸收特性 化学性质 酸碱性质-等电点 种类 稀有氨基酸 常见氨基酸20种 带正电荷R基 带负电荷R基 非极性R基 不带电荷极性R基 分子大小 溶解度 电荷
蛋白质鉴定：分子量；纯度；浓度
吸附能力 生物学亲和力
第一节 蛋白质通论 一、蛋白质的功能多样性
蛋白质是原生质的主要成分，任何生物都含有蛋白质。自然界中最小、最简单的生物是病毒，它是由蛋白质和核酸组成的。没有蛋白质也就没有生命。自然界的生物多种多样，因而蛋白质的种类和功能也十分繁多。概括起来，蛋白质主要有以下功能：
1.催化功能 生物体内的酶都是由蛋白质构成的，它们有机体新陈代谢的催化剂。没有酶，生物体内的各种化学反应就无法正常进行。例如，没有淀粉酶，淀粉就不能被分解利用。
2.结构功能 蛋白质可以作为生物体的结构成分。在高等动物里，胶原是主要的细胞外结构蛋白，参与结缔组织和骨骼作为身体的支架，占蛋白总量的1/4。细胞里的片层结构，如细胞膜、线粒体、叶绿体和内质网等都是由不溶性蛋白与脂类组成的。动物的毛发和指甲都是由角蛋白构成的。
3.运输功能 脊椎动物红细胞中的血红蛋白和无脊椎动物体内的血蓝蛋白在呼吸过程中起着运输氧气的作用。血液中的载脂蛋白可运输脂肪，转铁蛋白可转运铁。一些脂溶性激素的运输也需要蛋白，如甲状腺素要与甲状腺素结合球蛋白结合才能在血液中运输。
4.贮存功能 某些蛋白质的作用是贮存氨基酸作为生物体的养料和胚胎或幼儿生长发育的原料。此类蛋白质包括蛋类中的卵清蛋白、奶类中的酪蛋白和小麦种子中的麦醇溶蛋白等。肝脏中的铁蛋白可将血液中多余的铁储存起来，供缺铁时使用。
5.运动功能 肌肉中的肌球蛋白和肌动蛋白是运动系统的必要成分，它们构象的改变引起肌肉的收缩，带动机体运动。细菌中的鞭毛蛋白有类似的作用，它的收缩引起鞭毛的摆动，从而使细菌在水中游动。
6.防御功能 高等动物的免疫反应是机体的一种防御机能，它主要也是通过蛋白质（抗体）来实现的。凝血与纤溶系统的蛋白因子、溶菌酶、干扰素等，也担负着防御和保护功能。
7.调节功能 某些激素、一切激素受体和许多其他调节因子都是蛋白质。
8.信息传递功能 生物体内的信息传递过程也离不开蛋白质。例如，视觉信息的传递有视紫红质参与，感受味道需要味觉蛋白。视杆细胞中的视紫红质，只需1个光子即可被激发，产生视觉。
9.遗传调控功能 遗传信息的储存和表达都与蛋白质有关。DNA在储存时是缠绕在蛋白质（组蛋白）上的。有些蛋白质，如阻遏蛋白，与特定基因的表达有关。β－半乳糖苷酶基因的表达受到一种阻遏蛋白的抑制，当需要合成β－半乳糖苷酶时经过去阻遏作用才能表达。
10.其他功能 某些生物能合成有毒的蛋白质，用以攻击或自卫。如某些植物在被昆虫咬过以后会产生一种毒蛋白。白喉毒素可抑制生物蛋白质合成。
二、蛋白质的水解【常见考点】
氨基酸是蛋白质的基本结构单位，这个发现是从蛋白质的水解得到的。蛋白质的水解主要有三种方法：
1.酸水解 用6MHCl或4MH2SO4，105℃回流20小时即可完全水解。酸水解不引起氨基酸的消旋，但色氨酸完全被破坏，丝氨酸和苏氨酸部分破坏，天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解。如样品含有杂质，在酸水解过程中常产生腐黑质，使水解液变黑。用3mol/L对甲苯磺酸代替盐酸，得到色氨酸较多，可像丝氨酸和苏氨酸一样用外推法求其含量。
2.碱水解 用5MNaOH，水解10－20小时可水解完全。碱水解使氨基酸消旋，许多氨基酸被破坏，但色氨酸不被破坏。常用于测定色氨酸含量。可加入淀粉以防止氧化。
3.酶水解 酶水解既不破坏氨基酸，也不引起消旋。但酶水解时间长，反应不完全。一般用于部分水解，若要完全水解，需要用多种酶协同作用。
第二节 氨基酸 一、 20种氨基酸简述 名称 甘氨酸 英文 glycine 三字符 Glu 单字符 G 丙氨酸 alanine Ala A 缬氨酸 亮氨酸 valine leucine Val Leu V L 异亮氨酸 isoleucine 甲硫氨酸 methionine 脯氨酸 proline Ile I Met M Pro P 唯一成环氨基酸，氨基酸的侧链既与?碳原子结合又与?氨基N-原子结合，缺少H-bond donor，无法形成α螺旋结构 侧链有芳香环,疏水氨基酸 大脂肪侧链 结构 无手性C 特性 苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 酪氨酸 tyrosine Tyr Y 酪氨酸的芳香环有一个羟基。与其他氨基酸侧链呈化学惰性相比，酪氨酸的羟基有化学反 应性，疏水性弱。 吲哚基团替代丙氨酸侧链的氢原子。吲哚基团有的两个环融合在一起，一个环有NH基团。有NH故疏水性弱。 侧链有极性但不带电荷。侧链有羟基与脂肪链相连。亲水，其反应活性比丙氨酸和缬氨酸 大得多。 侧链有极性但不带电荷。侧链有羟基与脂肪链相连。亲水，其反应活性比丙氨酸和颉氨酸大得多。有第二个不对称碳原子，但蛋白质的苏氨酸只有一种构型。 色氨酸 tryptophan Trp W 丝氨酸 serine Ser S 苏氨酸 threonine Thr T 天冬酰胺 asparagine Asp A 极性但不带电荷。含酰胺的极性氨基酸 谷氨酰胺 glutamine Gln Q 极性但不带电荷。含酰胺的极性氨基酸 半胱氨酸 cystein e Cys C 极性不带电。结构上类似苏氨酸，但是用巯基替代了羟基。巯基比羟基活泼。一对巯基靠 赖氨酸 lysine Lys K 近可以形成二硫键，稳定蛋白质的结构。 带电荷的氨基酸，高度亲水，侧链长，末端是氨基，在中性pH时侧链末端带正电荷。