2蛋白质化学
一、名词解释
1、氨基酸的等电点(pI) 2、肽键、3、α-螺旋 4、β-折叠 5、二级结构 6、三级结构 7、四级结构 8、超二级结构 9、结构域 10、电泳 二、填空
1、 在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的___________与另一个氨基酸α碳原子上的___________脱去一
分子水形成的键叫___________，它是蛋白质分子中的基本结构键。
2、 丝氨酸侧链特征基团是____________；半胱氨酸的侧链基团是____________；组氨酸的侧链基团是
____________。
3、 蛋白质颗粒表面的____________和____________是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 4、 氨基酸的结构通式为___________________。
5、 在生理pH条件下，蛋白质分子中____________氨酸和____________氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而
____________氨酸、____________氨酸或____________氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。
6、 氨基酸在等电点时，主要以___________离子形式存在，在pH>pI的溶液 中，大部分以____________离子形式
存在，在pH 7、 通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的____________、____________和 ____________三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。 8、 蛋白质之所以出现各种内容丰富的构象是因为_________键和__________键能有不同程度的转动。 9、 Pauling等人提出的蛋白质α-螺旋模型，每圈螺旋包含__________个氨基酸残基，高度为_____________。每个 氨基酸残基沿轴上升___________，并沿轴旋转___________度。 10、 两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为__________。 11、 维持蛋白质构象的化学键有____________、___________、___________、__________、___________和 ___________。 12、 血红蛋白(Hb)与氧结合的过程呈现___________效应，是通过Hb的___________现象实现的。 13、 蛋白质的二级结构有_____________、_____________、_____________和____________等几种基本类型。 14、 破坏a-螺旋结构的氨基酸是____________和___________。 15、 蛋白质二级结构和三级结构之间还存在__________和____________两种组合体。 16、 在pH6具有缓冲能力的氨基酸是___________。 17、 在电场中蛋白质不迁移的pH叫做___________。 18、 电泳分离蛋白质主要是根据它们所带电荷的__________和____________。 19、 α螺旋也称3.613螺旋，那么3.010螺旋的定义为：________________________________________。 三、单项选择题 1、关于二级结构叙述哪一项不正确（ ） A、右手?-螺旋比左手?-螺旋稳定，因为左手?-螺旋中L-构型氨基酸残基侧链空间位阻大，不稳定； B、一条多肽链或某多肽片断能否形成?-螺旋，以及形成的螺旋是否稳定与它的氨基酸组成和排列顺序有极大关系； C、多聚的异亮氨基酸R基空间位阻大，因而不能形成?-螺旋； D、β-折叠在蛋白质中反平行式较平行式稳定，所以蛋白质中只有反平行式。 2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( ) A、不断绕动状态 B、可以相对自由旋转 C、同一平面 D、随不同外界环境而变化的状态 3、肽链中的肽键是：( ) A、顺式结构 B、顺式和反式共存 C、反式结构 4、血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形，这是由于（ ） A、氧可氧化Fe（Ⅱ），使之变为Fe（Ⅲ） B、第一个亚基氧合后构象变化，引起其余亚基氧合能力增强 C、这是变构效应的显著特点，它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥 D、亚基空间构象靠次级键维持，而亚基之间靠次级键缔合，构象易变 5、蛋白质变性是由于（ ） A、一级结构改变 B、空间构象破坏 C、辅基脱落 D、蛋白质水解 6、关于可溶性蛋白质三级结构的叙述，哪一项不恰当（ ） A、疏水性氨基酸残基尽可能包裹在分子内部 B、亲水性氨基酸残基尽可能位于分子内部 C、羧基、氨基、胍基等可解离基团多位于分子表面 D、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等残基尽可能位于分子内部 7当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的（ ） A、稳定性增加 B、表面净电荷不变 C、表面净电荷增加 D、溶解度最小 8、蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是（ ） A、加尿素 B、透析法 C、加过甲酸 D、加重金属盐 9、有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：（ ） A、Ala，Cys，Lys，Asp B、Asp，Cys，Ala，Lys C、Lys，Ala，Cys，Asp D、Cys，Lys，Ala，Asp E、Asp，Ala，Lys，Cys 10、对于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：（ ） A、天然蛋白质分子均有的这种结构 B、具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团聚集在三级结构的表面 E、决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 11、型的α-螺旋是（ ） A、2.610 B、310 C、3.613 D、4.015 12、血红蛋白分子中比较多的二级结构是（ ） A、α-螺旋 B、β-折叠 C、β-转角 D、无规卷曲 E 以上均不是 13、SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子质量是根据各种蛋白质（ ） A、在一定pH条件下所带净电荷的不同 B、分子大小不同 C、分子极性不同 D、溶解度不同 E、以上说法都不对 14、蛋白质一级结构与功能关系的特点是（ ） A、相同氨基酸组成的蛋白质，功能一定相同。 B、一级结构相近的蛋白质，其功能类似性越大。 C、一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失。不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同 D、不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同。 E、以上都不对。 15、“分子病”首先是蛋白质什么基础层次结构的改变 （ ） A、一级 B、二级 C、超二级 D、三级 E、四级 16、70%的酒精消毒是使细菌蛋白质 （ ） A、变性 B、变构 C、沉淀 D、电离 E、溶解 17、蛋白质的氨基酸之间分子结构的不同在于其 （ ） A 、Cα B、 Cα-H C 、Cα-COOH D、 Cα-R E 、Cα-NH2 18、球状蛋白质特定空间构象的主要作用力是（ ） A、带异种电荷的侧链基团相作用所形成的盐键 B、非极性侧链基团间相互作用产生的疏水作用力 C、极性侧链基团的亲水性 D、某些侧链基团之间形成的氢键 19、新的一氨基二羧基氨基酸，它的三个Pka值是：Pka1=2.0，Pka2=3.8，Pka3=10.5。该氨基酸的等电点是（ ） A、10.5 B、3.8 C、2.9 D、2.0 20、蛋白质在一个较宽的生理pH范围内具有缓冲能力，这是由于（ ） A、它们是相对分子质量很大的分子 B、它们含有许多具不同pKa值的功能基团 C、它们含有许多肽键，而肽键对体内的H+和OH-是不敏感的 D、它们含有很多的氢键 21、 下述因素中能破坏蛋白质分子中二硫键的是（ ） A、处在8mol/L的尿素溶液中 B、对水透析 C、加入二硫苏糖醇 D、加入SDS 22、 某蛋白质分子含有多个螺旋区，也含有脯氨酸，但它出现在拐角处。它含有血红素辅基，它的每种氨基酸残基都是2的倍数，这种蛋白质是（ ） A、细胞色素C B、马血红蛋白 C、鲸肌红蛋白 D、超氧化物歧化酶 四、是非题 1、 构成天然蛋白质的氨基酸，其D－构型和L－型普遍存在。 2、 构型的改变必须有旧的共价健的破坏和新的共价键的形成，而构象的改变则不发生此变化。 3、 镰刀型红细胞贫血病是一种先天遗传性的分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个谷氨酸残基被缬氨 酸残基所置换。 4、 β-折叠是主肽链相当伸展的结构，因此它仅存在于某些纤维状蛋白质中。 5、 天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。 6、 蛋白质的变性是其立体结构的破坏，因此常涉及肽键的断裂。 7、 一个化合物如能和茚三酮反应生成紫色，说明这化合物是氨基酸、肽或蛋白质。 8、 双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。 9、 同源蛋白质中，保守性较强的氨基酸残基在决定蛋白质三维结构与功能方面起重要作用，因此致死性突变常常 与它们的密码子突变有关。 10、血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的别构(或变构)蛋白，因而与氧结合过程中呈现协同效应，而后者却不是。 11、溶液的pH可以影响氨基酸的等电点。 12、具有四级结构的蛋白质，当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生物活性。 13、甘氨酸是乙酸甲基上的氢被氨基取代产生的，它们的碳原子数相同，因此它们的羧基具有相同的pKa值。 14、胰岛素是由A、B两条肽链构成的，因而它是一种寡聚蛋白。 15、肽键上所有原子和它两端的Cα都位于同一刚性平面上。 16、功能蛋白质分子中，只要个别氨基酸残基发生改变都会引起生物功能的丧失。 17、β转角时由四个连续的氨基酸残基构成的。 五、问答题 1、试比较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有何影响？ 2. 酸性氨基酸有哪些？碱性氨基酸有哪些？侧链含有-OH的氨基酸有哪些？侧链含有硫的氨基酸有哪些？侧链含有吲哚环的氨基酸是哪种？含硫氨基酸有哪些？芳香族氨基酸有哪些？ 2、简述蛋白质的α-螺旋和β-折叠的结构要点。 3、维系蛋白质结构的化学键有哪些？它们分别在哪一级结构中起作用？ 4、试述蛋白质结构与功能的关系。（包括一级结构、高级结构与功能的关系） 5、扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。 (1)在低pH时沉淀。 (2)当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。 (3)在一定的离子强度下，达到等电点pH值时，表现出最小的溶解度。 (4)加热时沉淀。 6、通过下面信息确定一个蛋白的亚基组成： 凝胶层析确定分子质量：200kDa SDS－PAGE确定分子质量：100kDa 加巯基乙醇的SDS－PAGE确定分子质量：40kDa和60kDa。 7、胃液（pH＝1.5）中的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？ 8、已知氨基酸平均分子量为120Da。有一种多肽的分子量是15120Da，如果此多肽完全以α－螺旋形式存在，试计算此α－螺旋的长度和圈数。 9、 动物体内血红蛋白和肌红蛋白如何协同完成氧的运输与储存？以血红蛋白和肌红蛋白为例论述蛋白质空间结构与功能的关系。 10、镰刀形细胞贫血病的分子病理学机制是什么？以此为例论述蛋白质一级结构与功能的关系。 11．举例说明蛋白质有哪些生物学功能。