《生物化学》教学大纲
第一部分 大纲说明
课程代码：0703522002
总 学 时：96学时（讲课64学时，实验32学时） 总 学 分：5学分 课程类别：必修
适用专业：临床医学本科专业 预修要求：基础化学、有机化学
一、课程性质、目的、任务：《生物化学》是临床医学专业的必修专业基础课之一。医学生物化学主要研究人体的物质组成、新陈代谢及其与生理功能之间的联系，是在分子水平上探讨生命现象本质的一门学科，其理论和技术已经广泛地渗入到医药学各学科。生物化学知识不仅是学习熟悉其他医学基础课程所必需，而且与疾病的病因、发病机制、诊断、治疗都密切相关。通过本课程的学习，将使学生掌握正常人体生物化学的知识，为了解疾病时的代谢过程紊乱和熟悉疾病治疗的机理打下基础。
教学基本方式：本课程教学既要给学生以生物化学的基础知识，又要能反映出分子生物学的进展，而且在本课程教学过程中要注意适当结合医学各学科的有关内容。本课程具有较强的实践性，学生必须参加必要的实验，从而受到应有的实验能力的训练，使学生掌握生物化学的基本实验技术和有代表性的近代实验技术的基本原理和操作要点。实验学时不少于32学时。实验大纲见附录。
二、大纲的使用说明：由于本学科难度较大，建议教师以多媒体等灵活多变的直观方式进行讲授，注重实验教学，从而使医学生能在理论与实验的结合中掌握本学科的知识。
第二部分 大纲正文
绪 论
学时：1学时（讲课1学时） 一、基本要求：
1、掌握生物化学和分子生物学的定义及两者的关系 2、熟悉生物化学的研究对象
1
3、了解生物化学研究的主要内容和生物化学是一门重要的医学基础课 重点：生物化学和分子生物学的定义及两者的关系 难点：无 二、教学内容：
第一节 生物化学发展简史 一、叙述生物化学阶段 二、动态生物化学阶段 三、分子生物学时期
四、我国科学家对生物化学发展的贡献 第二节 当代生物化学研究的主要内容 第三节 生物化学与医学
一、生物化学已成为生物学各学科之间、医学各学科之间相互联系的共同语言 二、生物化学为推动医学各学科发展做出了重要的贡献
第一篇 生物大分子的结构与功能 第一章 蛋白质的结构与功能
学时：13学时（讲课5学时，实验8学时）
一、基本要求：
1、 掌握蛋白质的元素组成特点及平均含氮量的应用
2、 掌握蛋白质的基本组成单位——20种α氨基酸的分子结构特点、分类和理化
性质。熟悉医学上重要的肽——谷胱甘肽分子结构与生物学功能 3、 掌握肽、肽键、寡肽、多肽、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端等概念 4、 了解蛋白质的分类方法，单纯蛋白质与结合蛋白质、辅基的概念
5、 掌握蛋白质的分子结构概念、各级结构的组成方式和维系结构的化学键。模
序、结构域的概念
6、 掌握蛋白质结构与功能的关系。变构效应和协同效应
7、 掌握蛋白质的理化性质、两性电离、胶体性质、变性、沉淀、热凝、紫外吸
收、茚三酮反应、双缩脲反应等理化性质、有关原理并熟悉其应用 重点：蛋白质的分子结构概念、结构与功能的关系、蛋白质的理化性质 难点：蛋白质的分子结构概念 二、教学内容：
2
第一节 蛋白质的分子组成
一、组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸 二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类 三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质 四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链 第二节 蛋白质的分子结构
一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构 二、多肽链的局部主链构象为蛋白质的二级结构
三、二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构 四、含有两条以上多肽链的蛋白质具有四级结构 五、蛋白质的分类 六、蛋白质组学
第三节 蛋白质结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础 二、蛋白质功能依赖特定空间结构 第四节 蛋白质的理化性质 一、蛋白质具有两性电离性质 二、蛋白质具有胶体性质
三、蛋白质空间结构破坏而引起变性 四、蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰 五、应用蛋白质呈色反应测定蛋白质溶液含量 第五节 蛋白质的分离、纯化与结构分析
一、透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物 二、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法 三、利用荷电性质可用电泳法将蛋白质分离
四、应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离 五、利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离 六、应用化学或反向遗传学方法可分析多肽链的氨基酸序列 七、应用物理学、生物信息学原理可进行蛋白质空间结构测定小结
3
第二章 核酸的结构与功能
学时：4学时（讲课4学时）
一、基本要求： 1、掌握核酸的概念。
2、掌握核酸的基本组成单位——核苷酸。核苷酸的组成。两类核酸在组分上的差异。
3、掌握核酸的一级结构和维系结构的化学键。
4、掌握DNA 双螺旋结构模型的要点；DNA的生物学功能。 5、掌握RNA的分类、结构和各类RNA的生物学功能。 6、熟悉核酶和核酸酶的概念。
7、熟悉核酸的理化性质。DNA变性、复性和分子杂交的概念。 重点：核酸的分子结构概念、结构与功能的关系、核酸的理化性质 难点：DNA的空间结构与功能 二、教学内容：
第一节 核酸的化学组成及一级结构 一、核苷酸是构成核酸的基本组成单位
二、DNA是脱氧核苷酸通过3′-5′磷酸二酯键的线性大分子 三、RNA也是具有3′-5′磷酸二酯键的线性大分子 四、核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序 第二节 DNA的空间结构与功能 一、DNA的二级结构是双螺旋结构 二、DNA的高级结构是超螺旋结构 三、DNA是遗传信息的物质基础 第三节 RNA的结构与功能 一、mRNA是蛋白质合成的模板 二、tRNA是蛋白质合成的氨基酸载体
三、以rRNA为组分的核糖体是蛋白质合成的场所 四、snmRNA参与了基因表达的调控
五、核酸在真核细胞和原核中表现了不同的时空特性 第四节 核酸的理化性质
一、核酸分子具有强烈的紫外吸收
4
二、DNA变性是双链解离成单链的过程 三、变性的核酸可以复性或形成杂交双链 第五节 核酸酶 小结
第三章 酶
学时：14学时（讲课6学时，实验8学时）
一、基本要求： 1、熟悉酶的概念。
2、掌握酶促反应的特点。熟悉酶促反应的机制(中间产物学说)。了解酶的命名和分类。
3、掌握酶的分子结构与功能。单体酶、寡聚酶、多酶体系、多功能酶（串联酶）、单纯酶、结合酶、全酶、辅酶、辅基等的含义；B族维生素的辅酶形式；酶的活性中心、必需基团。酶原与酶原激活及其生理意义。同工酶的概念。了解同工酶在疾病诊断中的应用。
4、掌握影响酶促反应速度的因素和影响机理。熟悉米氏方程式、掌握Km和Vm的意义、熟悉林-贝氏作图法测定Km和Vm的原理。掌握最适温度、最适pH、不可逆抑制作用、可逆抑制作用的含义。熟悉三类可逆性抑制的概念和动力学特征。激活剂的基本概念。了解竞争性抑制作用在医学上的应用。熟悉酶活性测定的基本原理、了解酶活性单位。熟悉酶制剂纯度的指标——比活力。
5、掌握酶活性的调节。酶的变构调节、酶的共价修饰。了解酶量的调节。了解酶与医学的关系。
重点：酶的工作原理、酶促反应动力学，酶的催化作用， 难点：酶促反应动力学 二、教学内容：
第一节 酶的分子结构与功能 一、酶的分子组成中常含有辅助因子
二、酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位 三、同工酶是催化相同化学反应但一级结构不同的一组酶 第二节 酶的工作原理 一、酶反应特点
5