A.全酶中的酶蛋白决定了酶的专一性 B.全酶中的辅助因子决定了反应类型 C.全酶中辅助因子种类与酶蛋白一样多 D.辅酶或辅基用透析方法可除去 E.金属离子是体内最重要的辅酶
160．关于酶竞争性抑制的论述正确的是： A.抑制剂与酶进行可逆结合时，都是竞争性抑制 B.酶与抑制剂结合的部位不同于与底物结合的部位 C.抑制作用强弱随底物浓度而改变
D.反应速度依赖于没有与抑制剂结合的酶分子 E.抑制剂结构与底物不相似 161．磺胺药的抑菌机理是： A.竞争性抑制二氢叶酸合成酶的活性 B.干扰体内核酸的代谢 C.结构与二氢叶酸相似
D.抑制程度强弱取决于药物与酶底物浓度的相对比例 E.磺胺药是二氢叶酸合成酶的变构抑制剂 162．血清碱性磷酸酶活性升高可见于：
A.佝偻病 B.心肌炎 C.胆管阻塞 D.肝硬化 E.急性胰腺炎 163．酶的辅酶、辅基可以是：
A.小分子有机化合物 B.金属离子
C.维生素 D.各种有机和无机化合物 E.一种结合蛋白质
164．某种酶的活性依赖于酶活性中心的必需基团－SH ，能保护此酶不被氧化的物质 是：
A.GSH B.维生素C C.半胱氨酸 D.维生素A E.两价阳离子 165．下列哪些条件和方法是测定酶活性时必需采用的？ A.测定单位时间内底物的消耗或产物的生成量 B.给予最适T和最适P C.酶的样品作适当处理 D.必需测定初速度
E.如有几种底物，一般选择Km值最小的底物 166．对酶蛋白合成具有诱导作用的物质有?
A.药物 B.激素 C.底物 D.产物 E蛋白
167．一种酶的活性有赖于酶蛋白上的巯基,能有效保护这种酶,防止氧化的物质是? A.维生素C B.维生素E C.还原性谷胱苷肽 D.胱氨酸 E.同型半胱氨酸 168．下列哪些物质可引起酶的不可逆抑制作用?
A.6-MP B.磺胺类药物 C.含砷的有机化合物 D.含磷的有机化合物 E.有机磷杀虫剂
169．酶分子上必需基团的作用是?
A.与底物结合 B.催化底物发生化学反应 C.决定酶结构 D.决定辅酶结构 E.维持酶分子空间结构 170．证明多数酶是蛋白质的证据是?
A.水解产物是核苷酸 B. 反复重结晶,其比活性 C.不能被蛋白酶水解 D.有和蛋白质一致的颜色反应 E. 使蛋白质变性的因素,也使酶变性
四、问答题
171．何谓酶？酶促反应的特点是什么？
H
172．酶促反应高效率的机理是什么？ 173．说明酶原与酶原激活的生理意义。 174．何谓同工酶？在临床诊断上有什么意义？ 175．简述磺胺类药物的作用机理及意义？ 176．测定酶的活性时，应注意哪些方面？ 177．何谓可逆性作用，说明其特点？ 178．叙述Km值和Vmax的意义。 179．酶在临床上有何作用？
180．什么是全酶、酶蛋白和辅助因子，在酶促反应中各起什么作用？ 【参考答案】 一、名词解释
1．酶是由活细胞合成对特异的底物起高效催化作用的蛋白质。是体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
2．是将水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水但仍具有酶活性的一种酶的衍生物。固定化酶在催化反应过程中以固相状态作用于底物，并保持酶的高度特异性和催化的高效率。
3．同工酶是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶。同工酶存在同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中。在代谢中起重要作用。 4．酶对催化的底物有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物或一定的化学键，催化一定的化学反应生成一定的产物。酶的这种特性称酶的特异性。
5．必需基团在空间上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
6．有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体称酶原。在一定条件下转变成有活性的酶的过程称酶原的激活，酶原的激活实际上是酶活性中心形成和暴露的过程。
7．将底物过渡态类似物作为抗原，注入动物体内产生抗体。当抗体与底物结合时，就可使底物转变为过度态而发生催化反应。人们将这种具有催化功能的抗体分子称为抗体酶（Abzyme）。
8．反应物分子活化态与常态之间的能量差，即分子由常态转变为活化态所需的能量叫活化能。 9．酶在与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，近而相互结合。这一过程称酶－底物诱导契合学说。
10．初速度是指反应刚开始时，各种影响酶促反应速度的因素尚未发挥作用，时间进程与产物的生成量呈直线关系时的反应速度。
11．Km值是当反应速度等于最大速度一半时的底物浓度。单位：mmoL / L 。
12．酶是生物催化剂，温度对酶促反应速度有双重影响。酶促反应速度最快时的环境温度称酶的最适温度。
13．在某一pH时，酶、底物、辅酶的解离状态最适合相互结合及催化反应，反应速度最大。此pH称为酶的最适pH 。
14．抑制剂以共价键与酶活性中心上的必需基团牢固结合，使酶失活。这种抑制剂不能用简单透析或过滤方法去除。酶的活力难以恢复。这种抑制作用称不可逆性抑制。
15．抑制剂与酶以非共价键结合，使酶活力降低或丧失，用简单透析或过滤的方法去除抑制剂，酶的活力得以恢复。这种抑制称可逆性抑制。
16．使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称酶的激活剂。大多数为金属离子，少数为阴离子。也有许多有机化合物激活剂。
17．能使酶分子上的必需基团（主要指酶活性中心上的一些基团）发生变化，从而引起酶活力下降，甚至丧失，致使酶促反应速度降低但并不使酶蛋白变性的物质。
18．是具有高效、特异催化作用的核酸，是近年来发现的一类新的生物催化剂，其作用主要参与RNA的剪接。
19．变构酶多亚基组成。某些小分子物质与酶活性中心外的变构部位或调节亚基结合，使酶构象改变，从而活性改变。这种调节方式称为变构调节，这种受调节的酶称变构酶。
20．酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性。这一过程称为酶的共价修饰。
21．在一定pH、温度和离子强度的条件下，酶完全被底物饱和时所得到的速度为酶的最大反应速度。 22．结合酶由酶蛋白和非蛋白的辅助因子组成，二者形成的复合物又称其为全酶，全酶才有催化活性。 23．也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下，以它所催化的某一化学反应的速度表示。单位：浓度／单位时间。
24．即酶含量的多少，定为每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位，一般用U/mg蛋白表示。 二、填空题
25．活细胞 蛋白质 26．活化能 平衡常数
27．酶蛋白 辅助因子 全酶 28．结合基团 催化基团 29．等于 亲和力
30．绝对 相对 立体异构 31．米氏方程式 Km VmaX [S] 32．矩形双曲 直 S
33．非共价键 竞争性 非竞争性 34．减小 降低
35．酶原 酶原激活 活性中心 36．琥珀酸脱氢 竞争性 解除 37．不同 相同 38．结合疏松 结合牢固 39．M B 40．不是 降低 41．酶原 器官 酶 42．活性中心 共价键 43．不变 降低 44．4 三、选择题 A型题
45．E 46．D 47．E 48．C 49．A 50．D 51．C 52．C 53．B 54．A 55．B 56．D 57．C 58．B 59．E 60．A 61．D 62．E 63．E 64．C 65．B 66．A 67．A 68．D 69．B 70．A 71．A 72．B 73．C 74．D 75．C 76．C 77．B 78．E 79．D 80．A 81．D 82．C 83．C 84．A 85．B 86．B 87．C 88．B 89．D 90．D 91．C 92．B 93．A 94．E 95．B 96．E 97．E 98．C 99．C 100．D 101．A 102．B 103．A 104．B 105．A 106．C 107．A 108．C 109．D 110．B B型题
111．E 112．D 113．A 114．B 115．C 116．E 117．A 118．C 119．B 120．D 121．C 122．A 123．B 124．E 125．C 126．E 127．A 128．B 129．A 130．C 131．E 132．A 133．B 134．D 135．D 136．D 137．C 138．A 139．E 140．D 141．A 142．E 143．D X型题
、
144．ABC 145．ACE 146．ABCDE 147．ABDE 148．BC 149．DE 150．ABCDE 151．ADE 152．AE 153．ABCDE 154．ABD 155．ACD 156．ABC 157．ABD 158．AC 159．AB 160．CD 161．AD 162．ACD 163．ABC 164．AB 165．ABCDE 166．ABC 167．ABC 168．BCD
169．ABE 170．BDE
171．酶是由活细胞合成对特异底物具有高效催化作用的蛋白质，又叫生物催化剂。酶除具有一般催化剂的性质外，又具有生物大分子的特征。酶促反应的特点：（1）具有极高的催化效率，比一般催化剂更有效的降低化学反应所需活化能。催化效率比非催化反应高10－10，比一般催化剂高10－10倍。（2）高度的特异性，根据酶对底物结构严格选择程度的不同，又分为绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。（3）酶促反应的可调节性，为适应不断变化的内环境和生命活动的需要，酶促反应受多种因素的调控，如酶的区域化分布、多酶体系、多功能酶、酶活性调节及酶含量调节等。
172．酶之所以加快化学反应速度提高催化效率，其根本原因在于能降低反应的活化能，目前认为酶的催化机制：（1）诱导契合学说：酶在发挥作用前必须先与底物结合成中间结合物，但这种结合不是锁钥关系，开始并不适合。但他们互相诱导，互相转变，互相适应，有利于酶和底物结合，形成极不稳定的中间产物。（2）邻近效应与定向排列：在酶的作用下，底物聚集到酶的活性中心，使他们互相接近，正确定向。把分子间的反应变成分子内的反应有利反应的进行。（3）多元催化。酶是两性电解质含有的多种功能基因具有不同的解离常数，即同一种酶分子即可进行酸催化，又可进行碱催化，这种多功能基因的协调作用可极大的提高催化效率。（4）表面效应：酶分子内部的疏水环境可排除水分子对酶和底物的功能基因的干扰和排斥，有利于酶和底物的密切接触，使催化反应更为有效和强烈。总之，通过以上几种效应可降低反应的活化能，而实际上酶促反应高效率的原因往往是多种催化机制的综合作用。
173．某些酶在细胞内初合成或分泌时只是酶的无活性前体称酶原。酶原在一定条件下，水解开一个或几个肽键，使必需基团集中靠拢，构象发生改变，形成活性中心，表现出酶的活性称酶原的激活。酶原激活的实质是活性中心形成暴露的过程。某些酶以酶原形式存在于组织细胞内具有重要的生物学意义。消化腺分泌的一些蛋白酶原不仅能保护消化器官不受酶的水解破坏，而且保证酶原在其特定的部位和环境激活后发挥其催化作用。再如，凝血和纤维蛋白溶解酶类的酶原形式在血液循环中运行，一旦需要不失时机转变成有活性的酶，发挥对机体的保护作用。
174．同工酶是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。同工酶是长期进化过程中基因分化的产物，是由于不同基因或等位基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。不同的组织器官中同工酶的分布和含量不同因而有不同的酶谱。因其对底物的亲和力不同，又有不同的代谢特点，当某一特定器官发生病变时，细胞内酶释放出来并扩散入血浆，此时测定同工酶谱及活性增多的情况，在一定程度上可反映组织器官病变，有助于疾病的诊断。例如：肝炎患者血清LDH5>LDH1反映病变来自肝脏，心肌梗塞病人LDH1>LDH2，说明心肌有病变。LDH3的增多可见于肺梗塞。所以同工酶在临床上主要用于鉴别诊断。
175．磺胺药物能抑制细菌生长，是因为这些细菌在生长繁殖时需利用对氨基苯甲酸作底物。在二氢叶酸合成酶的催化下合成二氢叶酸，二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。磺胺药物的结构与对氨基苯甲酸相似，可竞争性抑制菌体内的二氢叶酸的合成酶，从而阻碍了二氢叶酸的合成。菌体内二氢叶酸缺乏，导致核苷酸、核酸的合成受阻，因而影响细菌的生长繁殖，起到杀菌的目的。根据竞争性抑制的特点，服用磺胺药物是必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效的竞争性抑制作用。 176．酶活性测定是测量酶量的简便方法，测定是要在适宜的特定反应条件下进行。（1）酶的样品应作适当的处理。（2）反应体系中底物的量要足够，使酶被底物饱和一般底物浓度应在10Km以上。（3）根据反应时间选择反应的最适温度。（4）应根据不同的底物和缓冲液选择反应的最适pH（5）应测定酶促反应的初速度。（6）为达到最大反应速度在反应体系中可加入适量的辅助因子和激活剂等。
177．可逆性抑制作用包括竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制，抑制剂的非共价键与酶结合，使酶活性降低，用简单透析，过滤方法可将抑制剂除去。
8
20
7
13
（1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争同一酶的活性中心，抑制程度强弱取决于抑制剂浓度和底物浓度的相对比例。动力学参数Km值增加，Vmax不变。
（2）非竞争性抑制：抑制剂与酶活性外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶与底物的结合也不影响与抑制剂的结合。抑制程度的大小决定于抑制剂的浓度。动力学参数Km值不变，Vmax降低。 （3）反竞争性抑制：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物（ES）结合，生成三者复合物，不能解离出产物，增加[s]反而抑制作用越强。动力学参数Km值减小，Vmax降低。
178．Km值的意义：（1）Km是反应速度等于1/2Vmax的[s]，单位为mmol/L。（2）当中间产物ES解离成E和S的速度>>分解成E和P的速度时，Km值可近似于ES的解离常数Ks。此时Km值可表示酶和底物亲和力。Km值越小，酶和底物亲和力越大；Km值越大，酶和底物亲和力越小。Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物及反应温度、PH、离子强度有关，与酶的浓度无关。各种酶的Km值大致在10～10mmol/L之间。
Vmax的意义：Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，如果酶的总浓度已知，便可根据Vmax计算酶的转换数=[E]/Vmax，其意义是：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转换变成产物的分子数。大多数酶的转换数在1－10/秒之间。
179．许多疾病的发生发展与酶的质和量的异常或酶受到抑制有关。目前酶在临床上可用于疾病的诊断和治疗。酶作为试剂用于临床检验，测定血液、尿或脊髓中某些酶的活性，有助于疾病的诊断和疗效的观察。酶作为药物用于临床治疗。最常用于助消化，现已扩大到消炎、抗凝、促凝、降压等方面。例如：利用胃蛋白酶、胰蛋白酶、多酶片等可助消化；利用胰凝乳蛋白酶、溶菌酶等进行外科扩创，化脓伤口的净化，浆膜粘连的防治和一些炎症的治疗；利用链激酶、尿激酶等防止血栓形成等。此外酶可作为工具用于科学研究。
180．由酶蛋白和辅助因子组成的结合酶又称为全酶。全酶才有催化性，全酶中的酶蛋决定催化作用的专一性。辅助因子是金属离子或小分子有机化合物。金属离子作用：（1）作为酶活性中心的催化基团参与反应传递电子；（2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物的作用；（3）稳定酶分子的空间构象；（4）中和阴离子降低反应的静电斥力。小分子有机物主要参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子和一些基团。
4
－6
－2