３．写出桑格（sanger）反应，茚三酮反应和艾德曼（Edman）反应 书37、38
４．什么是蛋白质的一二三四级结构，维持这些结构的作用力分别是什么?
蛋白质分子的一级结构是由共价键形成的，如肽键和二硫键都属于共价键。
氢键是维持蛋白质二级结构结构如α-螺旋，β-折叠等构象的作用力。疏水键是多肽链上疏水性较强的氨基酸的非极性侧链避开水相粘附聚集在一起，形成的孔穴，对维持蛋白质的三级结构起重要作用。盐键是由蛋白质中正负电荷的侧链基团互相接近，通过静电吸引而形成的作用力，范德华力是分子间的吸引力。这些次级键在维持蛋白质三四结构的构象上起着重要作用。
总之，蛋白质分子的一级结构是由共价键形成，而维持蛋白质的空间构象的稳定性的是次级键。次级键是非共价键，属于次级键的有氢键，盐键，疏水键或称疏水力，范德华力等。
一定要记住什蛋白质1到4级结构的含义！！这个考的可能性很大。
5．什么是构型与构象?
构型:在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。有D型和L型两种。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。
构象:由于分子中的某个原子(基团)绕C-C单键自由旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间结构形式，不同的构象之间可以相互转变，在各种构象形式中，势能最低、最稳定的构象是优势构象。
区别和用处:一般情况下，构型都比较稳定，一种构型转变另一种构型则要求共价键的断裂、原子(基团)间的重排和新共价键的重新形成。 可以相互转变，在各种构象形式中，势能最低、最稳定的构象是优势对象。
6．蛋白质中能解离的基团有哪些? 蛋白质处于等电点时有哪些性质? 书59页
主要是氨基和羧，蛋白质分子与氨基酸相似，也是一种两性电解质。在水溶液中，蛋白质中的游离氨基和羧基都可以解离，但两者的解离度不同。
羧基离解度大于氨基，所以一个氨基和一个羧基的氨基酸等电点不是7，二十弱酸性（抑制羧基电离）
1、蛋白质所带正电荷和负电荷总量相等，电泳时候不会移动；
2、蛋白质的溶解度最低。蛋白质分子在等电点是以偶极离子形式存在，此
时蛋白质分子颗粒在溶液中因没有相同电荷的相互排斥，分子相互之间的作用力减弱，其颗粒极易碰撞、凝聚而产生沉淀
3、蛋白质粘性、渗透压、膨胀系数和到点能力均最小（书59页第二段最后）
7．什么是蛋白质的变性，凝固与复性? 蛋白质处于变性时有哪些性质?
书63页 当天然蛋白质受到某些理化因素的影响时，使其分子内部的高级结构遭到破坏，蛋白质理化性质和生物活性都随之变化或丧失，但未导致一节结构的破坏的现象叫做变性。
书本64也第二段。（复性）
变性后
（1）生物活性丧失；
（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松 散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。
8．为什么说蛋白质是生物体内重要的结构和功能物质?
1 生物催化剂—酶 ；
2 结构蛋白—参与细胞和组织的构建。如伸展蛋白、胶原蛋白、膜蛋白、角蛋白、微管蛋白；
3 某些动物激素—调节代谢活动，如胰岛素、生长素；
4 运动蛋白—与肌肉收缩、细胞运动、细胞质移动和物质转运有关； 5 抗原抗体—具有防御功能
6 运输功能—血红蛋白和肌红蛋白运输氧，离子通道和载体蛋白、铁氧还蛋白传递电子； 7 激素和神经的受体蛋白—接受和传递信息；
8 细胞调控蛋白—染色质、阻遏蛋白、转录因子等参与基因的表达调控，细胞周期蛋白调控细胞的分裂、增殖、生长和分化；
9 种子贮藏蛋白、酪蛋白等具有贮藏氨基酸和蛋白质的功能。 10 糖蛋白。
11 其它特殊功能蛋白：毒素蛋白、味觉蛋白等
四、 酶
Km 米氏常数 是酶的一个重要参数。Ｋm
值是酶反应速度（V）达到最大反
应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
同功酶 是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构
组成却有所不同的一组酶。
变构酶：或称别构酶，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中
的构象变化的调节。 诱导酶：是指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶，它的含量在诱导物存
在下显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。
活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为
酶的活性中心。
辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。
固相酶，辅酶， 2. 酶的E.C分类有哪几大类？按次序写出名称并各举一例。 氧化还原酶类 琥珀酸脱氢酶 转移酶 谷丙转氨酶 水解酶类 淀粉酶 裂合酶类 脱氨酶 异构酶类 葡萄糖（果糖）异构酶 合成酶类 天冬酰胺合成酶 3. 请推导出米氏方程并说明不同底物浓度时酶促反应速度与浓度有怎样的关系? 书的89-90 4. Km的意义有哪些？如何测定Km。书本90 5. 写出竟争性，非竟争性，反竟争性抑制剂的曲线方程。
6. 为何酶促反应具有高效性和专一性。 7. VPP, VH的中文名称是什么？
NAD+ （nicotinamide adenine dinucleotide）：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸；辅酶Ⅰ。 FAD（flavin adenine dinucleotide）：黄素腺嘌呤二核苷酸 NADP+（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸；辅酶Ⅱ。
FMN（flavin mononucleotide）：黄素单核苷酸 ACP（acyl carrier protein）：酰基载体蛋白。 VB1 硫胺素
VB2 维生素B2又称为核黄素。维生素B2为桔黄色针状结晶，溶于水呈绿色荧光，在碱性溶液中受光照射时极易破坏，因此维生素B2应贮于褐色容器，避光保存。
8. 各种维生素的在体内的主要功能是什么？俗名（如果有的话）是什么？ 书的113
五、糖代谢
1. UDPG(ADPG)是如何形成的？有什么作用？
2. 蔗糖的生物合成有几种途径？写出反应式和催化反应的酶。 3. 淀粉在生物体是如何降解为葡萄糖的？ 4.写出EMP、TCA途径的详细化学反应过程。
5. 什么是酵解、乙醇发酵、乳酸发酵、回补反应、葡萄糖异生作用。
6. 计算EMP、TCA中ATP的生成。 7. 葡萄糖异生作用如何进行？
8. 写出PPP途径氧化阶段的反应过程并说明PPP途径的意义。 9.写出葡萄糖、果糖、蔗糖、麦芽糖、淀粉的结构式。