第3章 酶
学习要求
1. 掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。
2. 熟悉酶的分子组成与酶的调节。
3. 了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。
基本知识点
酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白
质，结合酶除含有蛋白质部分外，还含有非蛋白质辅助因子。辅助因子是金属离子或小分子有机化合物，后者称为辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。
酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
同工酶是指催化相同化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，是由不同基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。
酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。酶通过多元催化发挥高效催化作用。酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂和激活剂等。底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。
V?Vmax[S]Km?[S]其中，Km为米氏常数，其值等于反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，具有重要意义。Vmax和Km可用米氏方程的双倒数作图来求取。酶在最适pH和最适温度时催化活性最高，但最适pH和最适温度不是酶的特征性常数，受许多因素的影响。酶的抑制作用包括不可逆抑制与可逆抑制两种。可逆抑制中，竞争抑制作用的表观Km值增大，Vmax不变；非竞争抑制作用的Km值不变，Vmax减小，反竞争抑制作用的Km值与Vmax均减小。
在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。变构酶是与一些效应剂可逆地结合，通过改变酶的构象而影响其活性的一组酶，多亚基变构酶具有协同效应。酶的化学修饰使酶在相关酶的催化下可逆地共价结合某些化学基团，实现有活性酶和无活性酶或者低活性酶与高活性酶的互变。酶的变构调节和酶的化学修饰是体内快速调节酶活性的重要方式。体
内有些酶以无活性的酶原的形式存在，只有在需要发挥作用时才转化为有活性的酶。
酶可分为六大类，分别是氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和连接酶类（合成酶类）。酶的名称包括系统名称和推荐名称。
酶与医学的关系十分密切。许多疾病的发生与发展和酶的异常或酶受到抑制有关，所以血清酶的测定可协助某些疾病的诊断。酶可以作为诊断试剂对某些疾病进行诊断。酶偶联测定法、酶联免疫测定法以及固定化酶、抗体酶等均被广泛应用于临床与其他领域。
自测练习题
一、选择题 （一）A型题
1．酶的活性中心是指
A．结合抑制剂使酶活性降低或丧失的部位 B．结合底物并催化其转变成产物的部位 C．结合别构剂并调节酶活性的部位 D．结合激活剂使酶活性增高的部位 E．酶的活性中心由催化基团和辅酶组成 2．酶促反应中，决定反应特异性的是
A．酶蛋白 B．辅酶 C．别构剂 D．金属离子 E．辅基 3．关于酶的叙述正确的是
A．酶是生物催化剂，它的化学本质是蛋白质和核酸 B．体内的生物催化剂都是蛋白质
C．酶是活细胞合成的具有催化作用的蛋白质 D．酶改变反应的平衡点，所以能加速反应的进程 E．酶的底物都是有机化合物 4．酶蛋白变性后活性丧失原因是
A．酶蛋白被完全降解为氨基酸 B．酶蛋白的一级结构受到破坏 C．酶蛋白的空间结构受到破坏 D．酶蛋白不再溶于水 E．失去了激活剂 5．含有维生素B1的辅酶是
A．NAD+ B．FAD C．TPP D．CoA E．FMN 6．解释酶的专一性较合理的学说是
A．锁-钥学说 B．化学渗透学说 C．诱导契合学说 D．化学偶联学说 E．中间产物学说
7．酶的竞争性抑制剂的特点是
A．当底物浓度增加时，抑制剂作用不减 B．抑制剂和酶活性中心的结合部位相结合 C．抑制剂的结构与底物不相似
D．当抑制剂的浓度增加时，酶变性失活 E．抑制剂与酶的结合是不可逆的
8．磺胺类药物能抑菌，是因为细菌利用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸时，磺胺是二氢叶酸合成酶的
A．竞争性抑制剂 B．不可逆抑制剂 C．非竞争性抑制剂 D．反竞争性抑制剂 E．别构抑制剂 9．关于酶的共价修饰，正确的是
A．活性中心的催化基团经修饰后，改变酶的催化活性 B．通过打断某些肽键，使酶的活性中心形成而改变酶的活性 C．只涉及酶的一级结构的改变而不涉及高级结构的改变 D．有级联放大效应 E．只包括磷酸化修饰和甲基化修饰 10．关于关键酶的叙述，正确的是
A．一个反应体系中的所有酶 B．只受别构调节而不受共价修饰 C．一个代谢途径只有一个关键酶
D．并不催化处于代谢途径起始或终末的反应 E．一般催化代谢途径中速度较慢、不可逆的反应 11．关于有机磷化合物对酶的抑制，叙述正确的是
A．因能用解磷定解毒，故属于可逆性抑制
B．能强烈抑制胆碱酯酶活性 C．该抑制能被过量的GSH解除 D．有机磷化合物与酶活性中心的巯基结合 E．该抑制能被适量的二巯基丙醇解除 12．关于非竞争性抑制剂的叙述，正确的是
A．由于抑制剂结合酶活性中心外的部位，酶与底物结合后，还能与抑制剂结合 B．酶的Km与抑制剂浓度成反比
C．与酶活性中心上的必需基团结合，影响酶与底物的结合
D．在有非竞争性抑制剂存在的情况下，如加入足量的酶，能达到正常的Vmax E．也称为别构抑制剂
13．反竞争性抑制作用的动力学特点是
A．Km降低，Vmax降低 B．抑制剂可与酶和酶-底物复合物同时结合 C．Km不变，Vmax降低 D．抑制剂只与酶或酶-底物复合物结合 E．Km降低，Vmax增高
14．酶和一般催化剂相比，其特点之一是
A．温度能影响催化效率 B．高温时会出现变性 C．降低反应的活化能 D．提高速度常数 E．不改变平衡常数 15．关于Km的叙述，正确的是
A．指酶-底物复合物的解离常数 B．酶的Km越大，底物与酶的亲和力越大 C．是酶的特征性常数，与酶的浓度无关 D．与底物的种类无关 E．与环境的pH无关
16．关于酶的最适pH，叙述错误的是
A．与底物的种类有关 B．与底物的浓度有关
C．与缓冲液的种类有关 D．与缓冲液的浓度无关 E．与酶的纯度有关 17．关于酶和底物的结合，叙述错误的是 A．一般为非共价结合
B．若底物为蛋白质等大分子，结合范围涉及整个酶分子 C．若底物为小分子化合物，结合范围只是酶的活性中心 D．酶构象的破坏，则严重影响酶-底物复合物的形成 E．结合基团可能也具有催化功能，催化基团也有结合作用 18．关于酶的最适温度，叙述错误的是
A．与底物的种类和浓度有关 B．与介质的种类和pH有关 C．与环境的离子强度无关 D．与酶的种类和浓度有关 E．以酶活力对温度作图图形呈倒U形 19．关于酶的磷酸化修饰，叙述正确的是 A．酶经磷酸化修饰后，酶的活性增加
B．磷酸化和去磷酸化反应是由各种蛋白激酶催化的
C．被磷酸化的部位是酶活性中心的丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸残基的羟基 D．磷酸化时需消耗ATP E．别构酶不能进行磷酸化修饰 20．酶原激活的主要途径是
A．化学修饰 B．亚基的聚合和解离 C．别构激活 D．翻译后加工 E．水解一个或几个特定的肽键 21．化学毒气（路易士气）与酶活性中心结合的基团是
A．丝氨酸的羟基 B．组氨酸的咪唑基 C．赖氨酸的ε-氨基 D．半胱氨酸的巯基 E．谷氨酸的氨基
22．浓度为10-6mol/L的碳酸酐酶在一秒钟内催化生成0.6mol/L 的H2CO3，则碳酸酐酶的转换数为
A．6×10-4 B．6×10-3 C．0.6 D．6×10-5 E．1.7×10-6 23．酶促反应动力学研究的是
A．酶分子的空间构象及其与辅助因子的相互关系 B．酶的电泳行为
C．酶促反应速度及其影响因素 D．酶与底物的空间构象及其相互关系 E．酶活性中心各基团的相互关系 24．反竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是
A．Km↑， Vmax不变 B．Km↓， Vmax↓ C．Km不变，Vmax↓ D．Km↓， Vmax↑ E．Km↓，Vmax不变 25．有关乳酸脱氢酶同工酶的叙述，正确的是
A．乳酸脱氢酶含有M亚基和H亚基两种，故有两种同工酶 B．M亚基和H亚基都来自同一染色体的某一基因位点 C．它们在人体各组织器官的分布无显著差别
D．它们的电泳行为相同 E．它们对同一底物有不同的Km值 26．关于同工酶叙述正确的是
A．催化相同的化学反应 B．分子结构相同 C．理化性质相同 D．电泳行为相同 E．翻译后化学修饰不同所造成的结果也不同 27． L-谷氨酸脱氢酶属于
A．氧化还原酶类 B．水解酶类 C．裂合酶类 D．转移酶类 E．合成酶类
28．能使酶发生不可逆破坏的因素是
A．强碱 B．低温 C．透析 D．盐析 E．竞争性抑制 29．关于酶与临床医学关系的叙述，错误的是： A．体液酶活性改变可用于疾病诊断 B．乙醇可诱导碱性磷酸酶生成增加 C．酶可用于治疗疾病
D．酪氨酸酶缺乏可引起白化病 E．细胞损伤时，细胞酶释入血中的量增加