是形成核酸一级结构的主要化学键。
3. DNA双螺旋结构：大多数生物的DNA分子都是双链的，而且在空间形成双螺旋结构。DNA分子是由两条长度相同、方向相反的多聚脱氧核糖核苷酸链平行围绕同一“想象中”的中心轴形成的双股螺旋结构。二链均为右手螺旋。两条多核苷酸链中，脱氧核糖和磷酸形成的骨架作为主链位于螺旋外侧，而碱基朝向内侧。两链朝内的碱基间以氢键相连，使两链不至松散。
4. 碱基互补规律：腺嘌呤与胸腺嘧啶以二个氢键配对相连；鸟嘌呤与胞嘧啶以三个氢键相连，使碱基形成了配对。这种严格的配对关系称为碱基互补规律。
5. 碱基平面： DNA双螺旋结构中配对的碱基一般处在同一个平面上，称碱基平面，它与双螺旋的长轴垂直。
6. DNA变性：在理化因素作用下，破坏DNA双螺旋稳定因素，使得两条互补链松散而分开成为单链，DNA将失去原有的空间结构，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为DNA的变性。
7. DNA复性：DNA的变性是可以可逆的。当去掉外界的变性因素，被解开的两条链又可重新互补结合，恢复成原来完整的DNA双螺旋结构分子，这一过程称为DNA复性。
8.DNA变性温度（Tm值）：加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度，就是DNA的变性温度（融解温度，Tm）。
9. DNA增色效应：指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象。
10. 核酸分子杂交：两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，经退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。
11. 核酶：具有自身催化作用的RNA称为核酶，核酶通常具有特殊的分子结构，如锤头结构。
（四）问答题
1. 比较试简述DNA、RNA在分子组成上的特点
答：组成RNA的碱基是A、G、C、U，而组成DNA的碱基是A、G、C、T。 戊糖不同之处是RNA含有核糖，而DNA含有脱氧核糖。组成RNA的基本核苷酸分别是AMP、GMP、CMP和UMP四种。 组成DNA的基本核苷酸是dAMP、dGMP、dCMP、dTMP四种。DNA分子由两条反向平行并且彼此完全互补的脱氧核糖核苷酸链组成，RNA是单链核酸，会形成局部的链内配对。
2. 试简述核苷酸的组成成分，以及各组成成分的连接方式
答：每分子核苷酸中都含有有机含氮碱、核糖和磷酸各一分子。核苷是由核糖（或脱氧核糖）与碱基缩合而成的糖苷。核糖的第一位碳原子（C1′）与嘌呤碱的第九位氮原子（N9）相连接，或与嘧啶碱的第一位氮原子（N1）相连，这种C-N连接键一般称为N-糖苷键。核苷与磷酸通过酯键缩合形成核苷酸。尽管核糖结构上游离的-OH（如C2′、C3′、C5′及脱氧核糖上的C3′、C5′）均能参与发生酯化反应,生成C3′- 或C5′-核苷酸 ,但生物体内的核苷酸组成中多数是5′-核苷酸，即磷酸基大多是与核糖的C5′- 连接的。
3. 简述DNA双螺旋结构模型要点： 答：双螺旋模型的要点如下：
（1）DNA分子是由两条长度相同、方向相反的多聚脱氧核糖核苷酸链平行围绕同一“想象中”的中心轴形成的双股螺旋结构。二链均为右手螺旋。
（2）两条多核苷酸链中，脱氧核糖和磷酸形成的骨架作为主链位于螺旋外侧，而碱基朝向内侧。两链朝内的碱基间以氢键相连，使两链不至松散。
（3）碱基间的氢键形成有一定的规律：即腺嘌呤与胸腺嘧啶以二个氢键配对相连；鸟嘌呤与胞嘧啶以三个氢键相连（即A=T，G≡C）。这种碱基配对规律造成了碱基互补。它们一般处在一个平面上，称碱基平面，它与纵轴垂直。正因为两链间的碱基是互补的，所以两链的核苷酸排列次序也是互补的，即两链互为互补链。当知道一条链的一级结构，另一条互补链也就被确定。
第四章 酶
一、填空题
1. 酶与非酶催化剂比较具有以下特点：① 高度催化效率 ；② 高度专一性 ；③ 对反应条件高度敏感 ；④ 活性可被调节控制 。
2. 反竞争性抑制作用，抑制剂只能和 ES 结合，如以1/v 对1/[S]作图，呈现 相同斜率的直线 ，Km 减小 ，Vmax 降低 。
3. 变构酶的协同效应有 正协同效应 和 负协同效应 以及 同促协同效应 和异促协同效应 等类型。
4. 酶促反应受 酶浓度 、 底物浓度 、 温度 、 PH 、 激活剂 和 抑制剂 等影响。
5. 根据与酶蛋白结合的 牢固程度 不同，辅助因子可分为 辅酶 和 辅基 两种。
6. 酶分子中的必需基团在某些化学物质的作用下发生改变，引起酶活性的
降低或丧失 称为抑制作用。按照抑制剂的抑制作用，可将其分为 不可逆抑制作用 和 可逆抑制作 用两大类。
7. 非竞争性抑制的特点是非竞争性抑制剂的化学结构与底物的分子结构 不一定类似 ；底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位 相结合 ；当底物浓度的改变时抑制程度 不变 ；动力学参数：Km值 不变 ，Vm值 降低 。 二、名词解释
1. 酶的辅助因子：指结合酶的非蛋白质部分，主要有小分子有机化合物及某些金属离子。小分子有机化合物根据它们与酶蛋白的亲和力大小，又分辅基和辅酶两种。前者与酶蛋白亲和力大，后者亲和力小。辅基和辅酶在酶促反应过程中起运载底物的电子、原子或某些化学基团的作用。常见的辅基和辅酶分子中多数含有B族维生素成分。
2. 活性中心：酶分子中与催化作用密切相关的结构区域称活性中心。活性中心的结构是酶分子中在空间结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，在一级结构上可能位于肽链的不同区段，甚至位于不同的肽键上，通过折叠、盘绕而在空间上相互靠近。
3. 酶原激活：指无活性的酶的前体转变成有活性酶的过程。酶原激活在分子结构上是蛋白质一级结构和空间构象改变的过程。
4. 酶的竞争性抑制：抑制剂I与底物S竞争和酶活性中心结合，从而排挤了酶对S的催化作用。I常具有与S相似的分子结构，与酶结合是可逆的，提高底物浓度抑制作用可被减弱或解除。竞争性抑制剂使酶反应的Km值增大，而不改变Vmax值。
5. 酶的共价修饰：酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价的变化，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节；酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化等等。其中以磷酸化修饰最为常见。
6. 酶的变构效应：效应物（配基）与变构酶的变构中心结合，改变酶分子的构象，进而影响酶与底物的亲和力，使酶促反应速率发生变化。
7. 同工酶：能催化相同的化学反应，但其分子组成及结构不同，理化性质和免疫学性质彼此存在差异的一类酶。它们可以存在于同一种属的不同个体，或同一个体的不同组织器
官，甚至存在于同一细胞的不同亚细胞结构中。
8. 酶：酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质及核酸，又称为生物催化剂。绝大多数酶是蛋白质,少数是核酸RNA，后者称为核酶。
9.辅酶：与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。 10.辅基：与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。 11. 酶的抑制剂：酶分子中的必需基团在某些化学物质的作用下发生改变，引起酶活性的降低或丧失称为抑制作用。能对酶起抑制作用的称为抑制剂。
12. 酶的可逆抑制作用：抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。
13.限速酶 ：可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。
14. 酶的协同效应： 当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。
三、问答题
1. 论述酶的作用的特点
答：酶作为催化剂，它具有一般催化剂的共同性质：（1）只能催化热力学上允许进行的反应，对于可逆反应，酶只能缩短反应达到平衡的时间，但不改变平衡常数；（2）酶也是通过降低化学反应的活化能来加快反应速度；（3）酶在反应中用量很少，反应前后数量、性质不变。酶的特殊催化性质：（1）高度的催化效率，酶通过其特有的作用机制，比一般催化剂更有效地降低反应的活化能，；（2）高度的作用专一性，酶对作用的反应物有严格要求，其中还包括催化底物发生反应的类型和方式。（3）酶活性对反应条件具有高度敏感性，酶的化学本质是蛋白质，所有能使蛋白质发生变性的理化因素，均能导致酶的失活；（4）催化活性可被调节控制，酶的作用无论是在体内或体外，都是可以调节控制的。酶的这一特性是保证生命有机体维持正常的代谢速率，以适应生理活动需要的根本前提。
2.酶的竞争抑制作用与非竞争性抑制作用有何区别？ 答：竞争抑制作用与非竞争性抑制作用比较表
竞争性抑制
非竞争性抑制
① 机 理 I与S竞争与酶活性中心结合，排挤了E对S的催化作用
I在E分子中结合的位置不是结合S的位置，E对S的结合不影响E和I的结合。
② I 结 构 ③ 抑制行为
I常具有与S相类似的结构 提高[S]，可减弱或解除抑制作用
I的分子结构与S分子无关 抑制作用不能因提高[S]而改变
④ 动力学特征 Km值增大，Vmax不变
3.何谓变构酶？与非变构酶比较有什么特点？
Km值不变，Vmax 降低
答： 某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节。具有变构调节作用的酶就称为变构酶。变构酶多为寡聚酶，分子中有一个活性中心和另一个变构中心。与非变构酶的比较，其动力学特征主要表现为：v与[S]的关系为S型曲线，这种曲线关系再E作用于S时，只要[S]发生微小的变化，即能引起v的极大改变。故变构酶能以极大程度调控反应速率。
4.论述影响酶反应速度的因素。
答：（1）底物浓度对反应速度的影响：在一定[E]下，将[S]与v作图，呈现双曲线，当底物浓度较低的初始反应阶段底物浓度与反应速度成正比，然后处于混合级反应阶段，当底物浓度加大到可占据全部酶的活性中心时，反应速率达到最大值，即酶活性中心被底物所饱和。此时如继续增加底物浓度，不会使反应速率再增加。
（2）酶浓度对反应速度的影响： 当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν=k[E]。
（3）温度对反应速度的影响：酶促反应速度随温度的增高而加快。但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降，直到完全失活。 酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。
（4）pH对反应速度的影响：pH对酶促反应速度的影响，通常为一“钟形”曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。 酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。