生物化学（一） 复习思考题
一、名词解释
核酶:有催化作用的RNA分，使生物催化剂，可降解特异性mRNA。
全酶：脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为全酶，即全酶=脱辅酶+辅因子。
维生素：是维持机体正常生理功能所必需的，但在体内不能合成或合成量不足，必须由食物提供的一类低分子有机化合物。
氨基酸：a碳原子连接有一个羧基，一个氨基，一个H以及一个R基，它是蛋白质的基本结构单元。是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
中心法则：是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成了遗传信息的转录和翻译的过程。同时RNA也可以在逆转录酶的作用下生成DNA，再由DNA转录成RNA，RNA翻译成蛋白质。
结构域：又称motif（模块），在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立，近似球形的三维实体。
锌指蛋白：锌指蛋白是指含有通过结合Ｚｎ2+稳定的短的可以自我折叠形成“手指”结构的一类蛋白质。可以选择性的结合特异的靶结构。
第二信使：指在第一信使同其膜受体结合最早在新报内侧或胞浆中出现，仅在细胞内部起作用的信号分子，能启动或调节细胞内稍晚出现的反应信号应答。
α-磷酸甘油穿梭：该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油与磷酸二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使线粒体外来自NADH的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。
底物水平磷酸化：底物转换为产物的同时，伴随着ADP的磷酸化形成ATP。
呼吸链：是由一系列的递氢反应和递电子反应按一定的顺序排列所组成的连续反应体系，它将代谢物脱下的成对氢原子交给氧生成水，同时有ATP生成。
G蛋白：一种界面蛋白，处于细胞膜内侧，α,β,γ3个亚基组成。它变动于GDP形式和GTP形式之间。当激素结合到受体上时，触发GTP态将结合态GDP取代下来。激活位于信号传导途径中下游的腺苷酸环化酶。
α-磷酸甘油穿梭：该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油与磷酸二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使线粒体外来自NADH的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。
波尔效应:增加CO2的浓度，降低PH能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低血红蛋白对O2的亲和力，促进O2释放，反之，高浓度的O2也能促进血红蛋白释放H+和CO2。 葡萄糖异生：由简单的非糖前体如乳酸、甘油、生糖氨基酸，转变为葡萄糖或糖原的过程。
可立氏循环：肌肉细胞内的乳酸扩散到血液并随着血液进入肝脏细胞，在肝细胞内通过葡萄糖异生途径转变为葡萄糖，又回到血液随血流供应肌肉和脑对葡萄糖的需要。 二、填空
1.维持蛋白质二级结构稳定性的次级键主要有氢键。
2.蛋白质的二级结构常见有α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲等类型。 3.维持蛋白质胶体溶液稳定性的因子主要有两个：水化层、双电层。
4.β-胡萝卜素作为维生素A的来源，在小肠内可被酶分解形成2分子的维生素A分子。 5.酶对底物的催化具有高度的专一性和高效性；影响酶催化效率的因素有：底物与酶的邻近效应和定向效应、底物的形变和诱导契合、酸碱催化、共价催化。
6.可逆的共价修饰是酶活性调节方式之一，具有可逆的修饰的酶通常利用以下几种方式进行共价修饰：磷酸化、腺苷酰化、尿苷酰化、甲基化和ADP-核糖基化，其中磷酸化是生物体内最常见的一种酶活性的调节方式。
7.在水溶液中，Val、Glu、Ile、Lys、Asn、Gly这几种残基中的Glu Lys Asn趋向于分布于球蛋白的表面，Val Ile趋向于分布球蛋白的内部，而Ile则在球蛋白中的分布比较均匀。
8.RNase A催化RNA的水解，专一性地切开嘧啶核苷酸3’P-O键，其催化形成的产物是 3ˊ嘧啶核苷酸或以3ˊ嘧啶核苷酸结尾的寡聚核苷酸。
10.维生素D具有调节体内钙离子的作用,儿童缺乏会引起佝偻病，成人缺乏可引起软骨病。
11.辅酶I和II均含有烟酰胺腺嘌呤二核苷酸。
19.维持蛋白质三级结构稳定的次级键包含：氢键、疏水作用、盐键、范德华力和二硫键等。
20.糖蛋白中糖链的主要作用是分子识别和细胞识别。
21.DNA的Cot曲线是通过测定核苷酸的摩尔浓度和时间来作图的。
22.肽链中的甲硫氨酸残基被溴化氰作用后肽链就在Met的C端肽键被切断,甲硫氨酸残基变成高丝氨酸内酯残基。
23.非竞争性抑制的酶反应中Vmax减小,Km不变。
24.某细胞亚器官的膜厚度为7.5nm,存在于该膜上的蛋白质的穿膜部分至少应该由21-50个疏水氨基酸构成。(α螺旋0.15nm，β折叠0.35nm）7.5/0.36
25.尿素是一种蛋白质变性剂,其主要作用是使蛋白质变性其作用机制为与多肽链竞争氢键，因此破坏蛋白质的二级结构。
26.为保护酶的活性,对以巯基为活性基团的酶应添加过量的巯基化合物（还原型GSH）；对以Asp为活性基团的应添加苄酯。
28.葡萄糖C1上的醛基被还原后生成山梨醇,可引起人类的白内障疾病。 29.维生素B6是氨基酸脱羧酶和转氨酶两大类酶的辅酶。
30.异养生物合成作用的还原力是NADPH,主要由磷酸戊糖途径提供。
31.蛋白质的一级结构决定其三级结构是由美国Anfinsen用牛胰核糖核酸酶的变性和复性实验来证明的。
32.蛋白质a-螺旋中,形成氢键的环内共有13个原子。
33.正常生理条件下,蛋白质肽链上的Lys和Arg的侧链几乎完全带正电荷,而His的侧链则部分带正电荷。
34.除去蛋白样品种盐分的方法一般为透析和超过滤。
35.双链DNA受热后260nm处的紫外吸收值增大,最多可以增加到1.25倍,此现象称为增色效应。
36.酶动力学实验中Vmax由底物决定。
37.胰凝乳蛋白酶在Phe,Trp和Tyr的羧基端切断肽链。
38.糖的旋光性是由其结构中的手性碳原子所决定的,而糖有无还原性是由其结构中的醛基所决定的。
39.胞液中的一分子磷酸二羟丙酮经有氧分解最多可产生17个ATP分子。
40.类固醇化合物都具有稠合四环母核结构,生物体内的类固醇化合物主要包括脂肪酸及其酯,雄激素,雌激素及胆固醇等。
41.参与转移和递氢的维生素有B2,B3,B12及VC,(B11,硫辛酸)参与转酰基的维生素是B5和硫辛酸,转移和利用一碳单位的维生素是B11和B12。
42.I型糖尿病是由于血糖代谢障碍引起的病变,患者先天缺乏胰岛素。
43.胰岛分泌的激素有胰岛素和胰高血糖素;对糖的作用前者表现为降低血糖,后者表现为升高血糖。
48、在SDS-PAGE中平均两个氨基酸带1个负电荷，之所以能够按分子量的大小得到分离是由于SDS结合屏蔽，产生电荷效应和空间结构效应。
三、判断题
1.酶促反应具有专一性和高效性，因此能催化原来不能进行的反应。 (×)
2.酶反应的最适pH只取决于酶蛋白本身的结构。 (×) 3.米氏常数Km可以近似的表示酶与底物的亲和性，因此Km越大，酶对底物的亲和力越高(×)
4.别构蛋白一定具有底物结合和效应物结合两个不同的位点。 (×) 5.乙酰辅酶A和FADH的分子中具有相同的结构成分AMP。 (√)
6.胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶和枯草杆菌蛋白酶都属于丝氨酸蛋白酶家族。 (√)
7.底物的临近和定向效应使酶对底物的催化反应从分子间的反应变成了分子内。 (√)
8.有机磷农药是专一性地与胆碱酯酶结合，引起神经中毒症状。 (√)
9.单体酶一般是由一条肽链组成。 (√)
10.蛋白质的一级结构（氨基酸残基的排列顺序）决定了它的的高级结构。 (√)
11.天然蛋白质中只含19种L-型氨基酸和无L/D-型之分的甘氨酸共20种氨基酸的残基。(×)
12.胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋,其螺旋周期为67nm。 (×) 13.双链DNA分子中GC含量越高,Tm值就越大。 (√) 15.一种辅酶与不同酶蛋白之间可以共价和非共价两种不同类型的结合方式。 (√) 16.在蛋白质的分子进化中二硫键的位置的到了很好的保留。 (√) 17.DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加。 (×) 18.有机溶剂沉淀蛋白质时,介电常数的增加使离子间的静电作用减弱。 (×) 19.RNA由于比DNA多了一个羟基,因此就能自我催化发生降解 (×) 20.RNA因在核苷上多一个羟基而拥有多彩的二级结构。 (×) 21.限制性内切酶特制核酸碱基序列专一性水解酶。 (√) 22.pH8条件下,蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0.5个负电荷 (√)
23.“蛋白质变性主要由于氢键的破坏”这一概念是由Anfinsen提出来的 (√)
24.膜蛋白的二级结构均为a-螺旋。 (×) 25.糖对于生物体来说所起的作用就是作为能量物质和结构物质。 (×) 26.天然葡萄糖只能以一种构型存在,因此也只有一种旋光度。 (×) 27.维生素除主要由食物摄取外,人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素。 (√) 28.激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物。 (√) 29.甲状腺素能够提高BMR（基础代谢率）的机理是通过促进氧化磷酸化实现的 (√) 30.呼吸作用中的磷氧比(P/O)是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的个数 (×) 31.人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质。 (×) 32.RNA为单链分子,因此受热后紫外吸收值增加不明显。 (×) 33.单糖都符合(CH2O)n式。 (×) 34.蔗糖可以用来浓缩蛋白样品。 (√) 35.促甲状腺素释放激素,生长素抑制激素,内啡肽和激肽都是神经激素。 (√) 36.蛋白质与SDS充分结合后,不论分子量的大小,在溶液中的电泳速度是一样的。 (×) 37.DTT为强烈的蛋白质保护剂。 (√) 39.任何一个蛋白质的紫外吸收的峰值都在280nm附近 (×) 40.限制性内切酶是一种碱基序列识别专一性的内切核酸酶 (√) 41.Km值由酶和底物的相互关系决定。 (√) 42.双链DNA在纯水中会自动变性解链 (×) 43.Pauling提出了蛋白质变性为氢键的破坏所致。 (×) 44.蛋白质中所有的氨基酸都是L型的. (×) 45.人体中氨基酸只有20种。 (×)
46.胶原蛋白不含色氨酸，在280nm处没有特征吸收峰。 (×)
47.有些生物能用D氨基酸合成多肽。 (√) 48.所有结构基因的起始密码子必须是ATG。 (×) 49.必须氨基酸的种类因动物不同而不同。 (√) 50.Banting发现了治疗糖尿病的方法。 (√)
51.溶液的pH值与酶的PI值一致时酶的活性最高。 (×)
52.蛋白质变性主要由于氢键的破坏这一概念是由Anfinsen提出的。 (√) 53.一般而言亲水性氨基酸残基不会分布在球状蛋白质的内部。 (√) 54.糖的半缩醛羟基较其他羟基活泼,相互之间可以自由连接形成糖甘键。 (×) 55.至今发现的人体含氮激素中的氮可以是任何形式的含氮元素。 (×) 56.糖无论是有氧分解还是无氧分解都必须经历酵解阶段。 (√) 57.大气中的氮是所有生物中含氮物质的最初来源。 (√) 四、问答题
1.与凝血相关及体内可以自己合成的脂溶性维生素是什么？ 答：维生素K.
2.与一碳单位代谢有关的维生素有哪些？ 答：氰钴胺素（B12）,叶酸（B11）
3.胰凝乳蛋白酶活性中心的His残基发挥什么作用？
答：在没有底物时，His是未质子化的，然而当Ser195羟基氧原子对底物进行亲核攻击时，它从Ser195接受一个质子，Asp102的CCO-作用是稳定过渡态中的His57的正电荷形式，此外，Asp102定向His57并保证从Ser195接受一个质子处于适当的互变异构形式。（P 408） 简化：在没有底物时，His是未质子化的，然而当Ser195羟基氧原子对底物进行亲核攻击时，它从Ser195接受一个质子，起到广义碱的作用。 4.SDS-PAGE电泳测定蛋白质的分子量是依据什么原理？
答：SDS-PAGE电泳法，即十二烷基硫酸钠 5.聚丙烯酰胺凝胶电泳法，。
(1)在蛋白质混合样品中各蛋白质组分的迁移率主要取决于分子大小和形状以及所带电荷多少
(2)在聚丙烯酰胺凝胶系统中，加入一定量的十二烷基硫酸钠（SDS）是一种阴离子表面活性剂，加入到电泳系统中能使蛋白质的氢键和疏水键打开，并结合到蛋白质分子上（在一定条件下，大多数蛋白质与SDS的结合比为1.4gSDS/1g蛋白质），使各种蛋白质—SDS复合物都带上相同密度的负电荷，其数量远远超过了蛋白质分子原有的电荷量，从而掩盖了不同种类蛋白质间原有的电荷差别。此时，蛋白质分子的电泳迁移率主要取决于它的分子量大小，而其它因素对电泳迁移率的影响几乎可以忽略不计。
6唾液淀粉酶经过透析后，水解淀粉酶的活性显著降低是为什么？
答：Cl-是唾液淀粉酶的激活剂，经过透析后Cl-被去除，水解淀粉酶的活性显著降低。
7.蛋白质二级结构的种类和各种类的要点是什么？
答：⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④ 侧链基团位于螺旋的外侧。⑵β-折叠：其结构特征为：① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；② 所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。⑶β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。⑷无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部 8.蛋白质中常见的20种氨基酸的结构式和三字母缩写？ 答：见书125-126
9.说明竞争性抑制剂的特点和实际利用价值.
答：竞争性抑制剂的特点：（1）抑制剂以非共价键与酶结合，用超滤、透析等物理方法能够解除抑制；（2）抑制剂的结构与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心；（3）抑制剂使反应速度降低，Km值增大，但对Vmax并无影响，（4）增加底物浓度可降低或解除对酶的抑制作用。
竞争性抑制作用的原理可用来阐明某些药物的作用原理和指导新药合成。例如某些细菌以对氨基苯甲酸、二氢喋呤啶及谷氨酸为原料合成二氢叶酸，进一步生成四氢叶酸，四氢叶酸是细菌核酸合成的辅酶。磺胺药物与对氨基苯甲酸结构相似，
是细菌二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂。它通过降低菌体内四氢叶酸的合成能力，阻碍核酸的生物合成，抑制细菌的繁殖，达到抑菌的作用。 10.简述酶的活性调控的方式。
答：别构调控，酶原激活，可逆共价修饰（磷酸化，腺苷酰化，尿苷酰
化,ADP核糖基化，甲基化）
别构调控：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地结合后发生构象的变化，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。典型的别构酶有天冬氨酸转氨甲酰酶，3-磷酸甘油醛脱氢酶。
酶原的激活：酶原或前体再经蛋白酶切开，或除去部分肽段，才能成为具有活性的分子。典型酶原激活有胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，胃蛋白酶，及血液凝固系统中的酶都是又相关的前体激活而来的。
可逆的共价修饰：酶分子被其它的酶催化进行共价修饰，从而在活性形式与非活性形式之间相互转变。主要有蛋白质的磷酸化和非磷酸化。
11.当Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Asp和His在pH =3.9 进行纸电泳，哪些氨基酸移向正极？哪些氨基酸移向负极？纸电泳带有相同电荷的氨基酸能够分开的原理是什么？ 答：正极：Asp；负极：Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、His
电泳时若氨基酸带有相同电荷则相对分子质量大的比相对分子质量小的移动的慢。因为相对分子质量大的氨基酸，电荷与质量的比小，导致单位质量移动的力小，所以慢。 12.血红蛋白结合O2有哪些效应？这些效应有哪些生理意义？
答：协同效应，别构效应，波尔效应。这些效应是血红蛋白的输氧效率达到最高效率。
协同效应：第一个O2的结合显著提高了随后O2分子的结合亲和力，使血红蛋白输氧
效率得到提高。
别构效应：血红蛋白与O2的结合受环境中其他分子的调节，如质子、CO2和2,3-二磷酸甘油酸（2,3-bisphosphate, BPG）等。虽然它们在血红蛋白分子上的结合部位离血红素辅基很远，但这些分子极大地影响Hb的氧合性质。这种在空间上相隔的部位之间的相互作用在很多寡聚蛋白质中存在，这就是别构效应。
波尔效应：增加CO2的浓度，降低PH能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低血红蛋白对O2的亲和力，促进O2释放，反之，高浓度的O2也能促进血红蛋白释放H+和CO2.
13.举例2-3例说明蛋白质变性在生活中的利用，并解析其变性的原因。
答：鸡蛋的煮熟。原因是加热使蛋白质的空间结构发生变化从而使蛋白质发生变性。
Pb中毒时，需要喝大量的鸡蛋清或豆浆。原因是鸡蛋清和豆浆内含有大量的蛋白质，蛋白质的巯基与Pb结合，从而使蛋白质变性。 13.什么是蛋白质复性？