蛋白质的大小、形状、氨基酸的组成和序列、净电荷及其分布、亲水性和疏水性之比，二级、三级和四级结构、分子的柔顺性或刚性，以及分子内和分子之间同其他组分作用的能力等诸多因素， 均影响与蛋白质功能有关的许多物理和化学性质，而且每种功能性又是诸多因素共同作用的结果，这样就很难论述清楚何种性质与某种特定功能作用之间的相关性。 从经验上看食品蛋白质的功能性质分为两大类：①流体动力学性质；包括水吸收和保持、溶胀性、粘附性、粘度、沉淀、胶凝和形成其他各种结构时起作用的那些性质（例如蛋白质面团和纤维），它们通常与蛋白质的大小、形状和柔顺性有关；②表面性质；主要是与蛋白质的湿润性、分散性、 溶解度、表面张力、乳化作用、蛋白质的起泡特性，以及脂肪和风味的结合等有关的性质，这些性质之间并不是完全孤立和彼此无关的。例如，胶凝作用不仅包括蛋白质-蛋白质相互作用，而且还有蛋白质-水相互作用；粘度和溶解度取决于蛋白质-水和蛋白质-蛋白质的相互作用。
根据蛋白质的结构特征和分子的性质通常不一定能预测其功能性质，因此，必须通过实验来判断，包括物理、化学性质（粘度、表面张力和溶解度）的测定和实际应用实验。例如，面包焙烤后，体积的测定或油炸食品水分损失的测定，在实验的模拟体系中当蛋白质组分是一种已知天然结构的纯蛋白质时，其功能性可得到最好的了解。然而，工业中使用的大多数蛋白质是一种混合物，含有相当多的糖类化合物、脂类、矿物盐和多酚类物质等，尽管蛋白质的离析物比大多数其他蛋白质含有较少的非蛋白质成分，但由于受到各种加工处理，这样就影响它们原来的结构和功能性。
以下讨论食品蛋白质的主要功能性质及蛋白质在加工或化学修饰时功能性质的变化。
1.蛋白质的生理功能
（1）构成和修补人体组织 机体生长发育及补充新陈代谢所损失的氮，都需要从食物获得氮源，食物只有提供含必需氨基酸种类齐全、配比适当的蛋白质，才能保证机体的生长和发育。
（2）调节体液和维持酸碱平衡 机体细胞内、外体液的渗透压必需保持平衡，这种平衡是由电解质和蛋白质的调节而达到的。当人摄入蛋白质不足时，血浆蛋白浓度降低，渗透压下降，水无法全部返回血液循环系统而蓄积在细胞间隙内，出现水肿，同时，蛋白质是两性物质，能于酸或碱进行化学反应，维持血液酸碱平衡。
（3）合成生理活性物质 机体新陈代谢必不可少的许多激素如胰岛素、肾上腺素、甲状腺素等都是含氮物质，这些物质的合成必需有足够的蛋白质供给；一些维生素是由氨基酸转变而来，如色氨酸可转化成尼克酸；运输氧气的血红蛋白及参与一切生化反应的酶等其本质均为蛋白质。
（4）增强免疫力 人体的免疫物质主要由白细胞、抗体、补体等构成，合成白细胞、抗体、补体需要充足的蛋白质。吞噬细胞的作用与摄入蛋白质数量有密切关系，大部分吞噬细胞来自骨髓、脾、肝、淋巴组织，体内缺乏蛋白质，这些组织显著萎缩，制造白细胞、抗体和补体的能力大为下降，使人体对疾病的免疫力降低，易于感染疾病。 （5）提供能量 通常人体总能量的11％－14％由蛋白质提供。
2003年以来，安徽阜阳发现了33种劣质奶粉，阜阳周边农村地区的100多名婴儿在吃了这种奶粉后，出现严重营养不良，变成了四肢短小，身体瘦弱，脑袋偏大的大头娃娃。蛋白质含量几乎为零，连面粉都不如。长期饮用蛋白质含量极低的奶粉，首先会导致婴儿严重营养不良，随后会引起各种并发症，甚至心脏、肝、肾等器官功能受损。在外来细菌的侵袭之下，婴儿几乎完全丧失了自身的免疫能力。发生在阜阳的“毒奶粉事件”主要是因为这些劣质的婴儿奶粉中，蛋白质等营养指标严重低于国家标准，基本没有营养；儿童奶粉中蛋白质含量过高会增加新生儿的肾脏、肝脏负担，对身体产生危害，不利于营养健康。蛋白质含量应在10％～20％之间，近期出现的“蛋白粉”、“牛初乳”等产品属商家恶意炒作，严禁用其代替母乳喂养儿童。
人体所需蛋白质来自于食物，食品蛋白质应该是可口的、易消化的、无毒的、具有较好工艺适应性和价格合理的蛋白质。凡可供食用、易消化、无毒和可供人类利用的蛋白质统称为食品蛋白质。
3. 蛋白质的水合作用取决于哪些因素。
蛋白质浓度、pH、温度、时间、离子强度、盐的种类和体系中的其他成分等因素都影响蛋白质的构象，影响蛋白质-蛋白质和蛋白质-水之间的相互作用，这些相互关系决定着蛋白质的大多数功能性质。蛋白质的总吸水率随蛋白质浓度的增加而增加。
pH 值的变化影响蛋白质分子的解离和净电荷量，因而可改变蛋白质分子间的相互吸引力和排斥力，及其与水缔合的能力。在等电点pH 时，蛋白质-蛋白质相互作用最强，蛋白质的水合作用的溶胀最小。例如，宰后僵直前的生牛肉（或牛肉匀浆） pH 从6.5 下降至接近5.0 （等电点）， 其持水容量显著减少 （图 5-23），并导致肉的汁液减少和嫩度降低。低于或高于蛋白质的等电点 pH 时，由于净电荷和排斥力的增加导致蛋白质溶胀并结合更多的水。 在 pH9～10时，许多蛋白质 结合的水量均大于其他任何 pH 值的情况，这是由于疏水基和酪氨酸残基离子化的结果，当 pH＞10 时赖氨酸残基的ε-氨基上的正电荷丢失，从而使蛋白质结合水的能力下降。
蛋白质结合水的能力一般随温度升高而降低，这是因为降低了氢键作用和离子基团结合水的能力，使蛋白质结合水的能力下降。蛋白质加热时发生变性和聚集，后者可以减少蛋白质的表面面积和极性氨基酸对水结合的有效性，因此，凡是变性后聚集的蛋白质结合水的能力因蛋白质之间相互作用而下降。另一方面，结合很紧密的蛋白质在加热时，发生解离和伸展，原来被遮掩的肽键和极性侧链暴露在表面，从而提高了极性
侧链结合水的能力，一般变性蛋白质结合水的能
力比天然蛋白质高约 1/10。例如乳清蛋白加热时可产生不可逆胶凝，如果将凝胶干燥，可增加不溶性蛋白质网络内的毛细管作用，因而使蛋白质的吸水能力显著增强。此外，干蛋白颗粒的大小、表面空隙和内空隙也同样影响吸水速率和吸水程度。必须指出，大多数蛋白质变性后在水中的溶解度降低。
离子的种类和浓度对蛋白质的吸水性、溶胀和溶解度也有很大影响。盐类和氨基酸侧链基团通常同水发生竞争性结合。在低盐浓度（＜0.2mol/L）时，蛋白质的水合作用增强， 这是由于盐离子与蛋白质分子的带电基团发生微弱结合的原因，但是这样低的浓度不会对蛋白质带电基团的水合壳层带来影响。实质上增加的结合水量是来自与蛋白质结合离子的缔合水。高盐浓度时，水和盐之间的相互作用超过水和蛋白质之间的相互作用，因而可引起蛋白质“脱水。 ”
4. 小麦面粉中最重要的蛋白质是哪四类，哪两类蛋白质的变化影响面筋的结构和性质。
小麦面粉中除含有蛋白质外，还含有淀粉粒、戊聚糖、极性和非极性脂类等成分，其中蛋白质的80％为水不溶性蛋白质，它又由麦醇溶蛋白（70％乙醇中溶解）和麦谷蛋白组成，二者含量近似相等，总称为面筋蛋白，面筋蛋白富含谷氨酰胺（超过33％）、脯氨酸（15％－20％）和丝氨酸及苏氨酸，它们倾向于形成氢键，这在很大程度上解释了面筋蛋白的水吸收能力（面筋吸水量为干蛋白质的180％－200％）和黏着性质；面筋中还含有较多的非极性氨基酸，这对水化面筋蛋白质的聚集作用、粘弹性和与脂肪的有效结合有关；面筋蛋白质中还含有众多的二硫键，这是面团物质产生坚韧的互连结构的原因。 麦谷蛋白分子质量比麦醇溶蛋白分子质量大，前者分子质量可达数百万，既含有链内二硫键，又含有大量链间二硫键；麦醇溶蛋白仅含有链内二硫键，相对分子质量在35000－75000之间。用分离的麦谷蛋白和麦醇溶蛋白按不同比例“重组”面粉作试验，结果说明：麦谷蛋白决定着面团的弹性、粘合性和抗张强度，而麦醇溶蛋白促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。在制作面包的面团时，两类蛋白质的适当平衡是很重要的。过度粘结（麦谷蛋白过多）的面团会抑制发酵期间所截留的CO2气泡的膨胀，抑制面团发起和在成品面包中产生空气泡。过度延展（麦醇溶蛋白过多）的面团产生的气泡膜是极易破裂和可渗透的，不能很好地保留CO2，从而使面团和面包塌陷。
当面粉和水混合并被揉搓时，面筋蛋白开始水化、定向排列和部分展开，促进了分子内和分子间二硫键的交换反应以及总起来疏水相互作用，当最初面筋蛋白质颗粒转变成薄膜时，二硫键也使水化面筋形成了粘弹性的三维蛋白质网络，于是便起了截留淀粉粒和其他面粉成分的作用，这可从加入还原剂半胱氨酸、偏亚硫酸氢盐可打断部分二硫键而降低面团的粘弹性；加入溴酸盐、脱氢抗坏血酸氧化剂可使二硫键形成而提高面团的硬度和粘弹性得到佐证。面团揉搓不足时因网络还来不及形成而使“强度”不足，但过多揉搓时可能由于二硫键断裂使“强度”降低。面粉中存在的氢醌类、超氧离子和易被氧化的脂类也被认为是促进二硫键形成的天然因素。
焙烤不会引起面筋蛋白质大的再变性，因为麦醇溶蛋白和麦谷蛋白在面粉中已经部分伸展，在揉捏面团时更加被伸展，而在正常温度下焙烤面包时面筋蛋白质不会再进一步伸展，当焙烤温度高于70－80℃时，面筋蛋白质释放出的水分能被部分糊化的淀粉粒所吸收，因此即使在焙烤时，面筋蛋白质也仍然能使面包柔软和保持水分（含40％－5－％的水），但焙烤能使面粉中可溶性蛋白质（清蛋白和球蛋白）变性和凝集，这种部分的胶凝作用有利于面包心的形成。
试验测定面粉面筋含量的方法很简单，取20g面粉加11ml水和成面团，在20℃水中放置半小时，然后洗去淀粉，捞出淋去多余水，称重则得出湿面筋的含量。该含量达35％以上的称高筋粉，适于制作面包和油条等；含量为25％－35％的为中筋粉，适用于制作面条和小面包等；含量在25％以下的为低筋粉，适用于制作饼干和蛋糕等。
面粉中的糖或外加的淀粉和砂糖有和面筋蛋白争夺水的作用，能对面筋水化产生一定的
阻碍作用，面粉中存在的少量脂或外加脂则能损害或改进面筋网。
5. 写出两种碱性氨基酸，两种酸性氨基酸和两种含硫氨基酸的结构式。P125
氨基酸为蛋白质的构成单位，在蛋白质的水解液中，通常存在20种氨基酸，其他较少见的氨基酸也存在于自然界中，并具有特殊的生物功能。在氨基酸的结构中至少含一个碱性的氨基（－NH2）和酸性的羧基（－COOH）。构成蛋白质的氨基酸氨基连接在相对于羧基的α-碳原子上。α-氨基酸都有以下的结构：
1.非极性或疏水性侧链的氨基酸：包括丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸和缬氨酸，它们在水中的溶解度较极性氨基酸小，而且疏水程度随脂肪族侧链的长度而增大。
2.极性而不带电荷（亲水的）侧链的氨基酸：具有中性极性基团，能与适宜的分子如水形成氢键。如丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸中的羟基、天冬酰胺和谷酰胺的酰胺基、半胱氨酸的巯基都与它们的极性有关。甘氨酸有时也属于此类氨基酸。
3.正电荷侧链的碱性氨基酸：如赖氨酸、精氨酸和组氨酸分别具有ε-NH2、胍基和咪唑基。这些基团的存在使这类氨基酸带有正电荷.
4．具有负电荷侧链的酸性氨基酸：如天冬氨酸和谷氨酸，都含有两个羧基。
6. 写出5种疏水性较强的氨基酸结构。 P129
7. 如何稳定蛋白质四级结构的互相作用，以两个具有四级结构的食品蛋白质作为例子作简单的说明。
8. 简要讨论Ph和温度对食品蛋白质溶解性质的影响。P156
2．影响蛋白质溶解性的因素
蛋白质的溶解度除与蛋白质的氨基酸组成和蛋白质的结构有关外，溶解度大小随 pH、离子强度、温度和蛋白质浓度不同而改变。下面分别讨论影响蛋白质溶解度的各种因素。
（1）氨基酸组成与疏水性 蛋白质中氨基酸的疏水性和离子性是影响蛋白质溶解性的主要因素。疏水相互作用增强了蛋白质与蛋白质的相互作用，使蛋白质在水中的溶解度降低。离子相互作用则有利于蛋白质-水相互作用，可使蛋白质分散在水中，从而增加了蛋白质在水中的溶解度。离子化残基使溶液中的蛋白质分子间产生两种排斥力，一种是当溶液的pH值高于或低于等电点时，由于蛋白质带有净正电荷或净负电荷而在蛋白质分子间产生静电排斥力；另一种是离子基团周围的水合壳层之间的排斥力。
Bigelow认为，蛋白质的溶解度与氨基酸残基的平均疏水性（△G0=Σ△G0＇/n）和电荷频率[σ＝(n + +n - )/n]有关，平均疏水性愈小和电荷频率愈大，蛋白质的溶解度愈大。 尽管这个经验关系对于大多数蛋白质是正确的，然而并非是绝对的。因为Bigelow没有考虑到蛋白质表面的亲水性和疏水性与其周围的相关性， 实际上表面的亲水性和疏水性比平均疏水性和电荷频率对蛋白质溶解度的影响更大。更确切地说，蛋白质表面的疏水小区域的数目愈小，蛋白质的溶解度愈大。在等电点时，如果一种蛋白质的疏水基团因充分暴露，它将通过疏水相互作用降低静电排斥力，导致产生沉淀。相反，当疏水相互作用很弱时，由于水合作用和空间排斥作用使蛋白质仍然保持溶解状态。
（2）pH的影响
在低于和高于等电点pH时，蛋白质分别带有净的正电荷或净的负电荷。带电的氨基酸残基的静电推斥和水合作用促进了蛋白质的溶解。大多数食品蛋白质的溶解度—pH图是一条U形曲线，最低溶解度出现在蛋白质的等电点附近。大多数食品蛋白质是酸性蛋白质，即蛋白质分子中的Asp和G[u残基的总和大千Lys、Arg和His残基的总和，因此，它们在pH4—5(等电点)具有最低的溶解度，而在碱性pH具有最高溶解度。蛋白质在近等电点pH具有最低溶解度是由于缺乏静电推斥作用，因而疏水相互作用导致蛋白质的聚集和沉淀，一些食品蛋白质，像β一乳球蛋白(pI5.2）和牛血清清蛋白(pI4.8)即使在它们的等电点仍然是高度溶解的，这是因为在这些蛋白质分子中表面亲水性残基的数量远高于表面疏水性残基数量。必须指出，蛋白质在等电点时即使是电中性的，然而它仍然带有电荷，只是在分子表面上的正电荷和负电荷相等而已．如果由这些带电残基产生的亲水性和水合作用推斥力大于蛋白质一蛋白质疏水相互作用，那么蛋白质在pI仍然是溶解的。
由于大多数蛋白质在碱性pH(8一9)是高度溶解的，因此总是在此pH范围从植物资源像脱脂大豆粉，提取蛋白质，然后在pH4.5—4.8采用等电点沉淀法从提取液回收蛋白质。