1.DNA双螺旋结构的特点：dna分子是由两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。两条链围绕同一个中心轴形成右手螺旋，双螺旋的直径为2nm。由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在双螺旋的外侧，而疏水的碱基对则在双螺旋内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约为10个碱基对，螺距为3.4nm，这样相邻碱基平面间隔0.34nm，并有一个36°的夹角。糖环平面则与中心轴垂直。两条dna链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起，根据碱基结构特征，只能形成嘌呤与嘧啶配对，即A与T配对，G与C配对A与T之间有两个氢键，G与C之间有三个氢键。在dna双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟，这两条沟特别是大沟对蛋白质识别dna双螺旋结构上的tRNA的二级结构呈现三叶草状结构模型双螺旋区构成三叶草的叶柄，突环区形似三叶草的三个小叶片，tRNA分子中由A-U，G-C碱基对构成的双螺旋区叫做臂，不配对的部分叫做环。tRNA一般由四个臂和四个环组成。
2.减色效应：核酸的光吸收值通常比各个核苷酸成分的光吸收值之和小30％-40%这是由于在有规律的双螺旋结构中碱基紧密的堆积在一起造成的，这种现象称为……
3.变性：是指在一定物理或化学因素作用下核酸双螺旋结构中碱基之间的氢键断裂变成单链的过程
4.增色效应：将DNA的稀盐溶液加热到85-100℃时，双螺旋结构解体，两条链分开形成单链，由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高，这种现象……
5.Tm值：DNA的变性具有爆发性，变性作用发生在一个相当窄的温度范围内，通常把热变性过程中光吸收达到最大吸收（完全变性）一半（双螺旋结构失去一半）时的温度称为该DNA 的熔点或溶解温度用Tm表示。一般在70-80℃之间。 6.复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的单链重新结合成为双螺旋结构的过程
7.退火：热变性DNA缓慢冷却过程中的复性被
8.杂交：在一定的条件下：具有互补序列的不同来源的单链核算分子，按照碱基配对原则结合在一起称为杂交。
9.印迹法：核酸杂交在分子生物学和遗传学研究中应用极为广泛，许多重大的分
子遗传学问题都是通过分子杂交来解决的，将已知基因的DNA制成标记的DNA片段---探针 ，用其去检测未知的核酸分子，将DNA探针检测未知的DNA分子，这种杂交被称为Southern因而DNA探针检测RNA的杂交被称为印迹法。 10.等电点：当PH<1时，甘氨酸基本上以质子化
11.的阳离子（R+）形式存在，随着ph增大，R+浓度增加，ph=pk’时，[R+]=[R+-]，ph=5.97时，甘氨酸基本上以兼性离子的形式存在，或者少量的R+与R-浓度相等，氨基酸的净电荷为0，这个PH称为等电点。
12.蛋白质的一级结构：多肽链内氨基酸残基从N端到C端的排列顺序或称氨基酸序列，是蛋白质的基本结构，一级结构专指氨基酸序列，而蛋白质的化学机构则包括肽链数目，端基组成，氨基酸序列和二硫键的位置，又称共价结构。 13.蛋白质的二级结构：是肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而成的局部空间结构，因此是蛋白质的构象单元。主要有α螺旋，β折叠，β转角和无规则卷曲等，这些主链构象的结构单元的形成必须遵循肽链折叠的立体化学原理。
14.α螺旋：每一圈含有3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm，即每个氨基酸残基沿螺旋中心轴垂直上升的距离为0.15nm。
15.蛋白质的三级结构：指的是多肽链在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠借助次级键维系使α螺旋β折叠β转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。
16.蛋白质的超二级结构：在二级结构与三级结构之间还有两个结构层次，超二级结构和
结构域，超二级结构是指多肽链上若干相邻的构象单元，彼此作用进一步组合成有规则的合体作为三级结构的构件。结构域自身是紧密装备的，充当三级结构的构件，结构域和结构域之间常常有一段长短不等的柔性肽段相连。
17.蛋白质的四级结构：由相同或不同的亚基（有些较大的球蛋白分子）按照一定排布方式聚集而成的蛋白质结构，维持四级结构稳定的作用力是氢键，疏水作用，离子键，范德华力
18.蛋白质结构层次：一级结构-二级结构-超二级结构-结构域-三级结构-四级结构。
19.可变残基：对比不同有机体中表现同一功能的蛋白质（同源蛋白质）的氨基酸序列，结果发现他们不仅长度相近或相同，而且对于不同种属来说其中许多位置的氨基酸都相同称为不变残基啊，其他部位的残基对于不同种属则有相当大的变化称为可变残基。
20.盐析：加入高浓度的硫酸铵，硫酸钠，氯化钠等中性盐，可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质的电荷，从而使蛋白质生成沉淀，这种加入中性盐使蛋白质沉淀析出的现象称为盐析。 21.盐溶：球蛋白通常不溶于纯水，而溶于中性 22.盐溶液，其溶解度随盐溶液浓度的增加而增大
23.变性作用：当天然蛋白质收到某些物理或化学因素影响，使其分子原有的高级结构发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致蛋白质一级结构的变化，这种现象叫做变性作用，变性后的蛋白质称为变性蛋白。
24.蛋白质的变性常伴有如下表现：首先就是丧失其生物活性，如酶失去催化活性，血红蛋白丧失载氧能力，调节蛋白质丧失其调节功能抗体丧失其识别与结合抗原的能力。溶解度降低，粘度增大，扩散系数变小等。某些原来埋藏在蛋白质分子内部的疏水侧链基团暴露于变性蛋白质表面，导致光学性质变化，对蛋白质酶解的敏感性增大，有些蛋白质在等电点时，变性蛋白聚集成乳白色絮状物，有些在热变形时变性蛋白凝结成块状物。
25.辅酶和辅基：他们的区别在于它们的蛋白质部分结合的牢固程度不同，通常把酶蛋白结合比较松弛，用透析法可以除去的小分子有机物质称为辅酶，而把与酶蛋白结合比较紧密，用透析法不易除去的小分子物质称为辅基。后者往往以共价键和酶蛋白结合，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉黄素蛋白中的FAD等 26.单体酶：只有一条多肽链，属于这一类的酶很少，一般是催化水解反应的酶。 27.寡聚酶：由几个甚至几十个亚基组成，这些亚基可以是相同的也可以是不同的。
28.多酶复合体：是由几种酶靠非共价键嵌合而成的复合体。
29.活性中心：煤与底物的结合不是整个酶分子催化反应的也不是整个酶分子，而是只局限在他的一定区域，一般把这个这一区域称为酶的活性中心。活性中心
是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
30.Km值：是反应速度为最大速度一半时的底物浓度，米氏常数的单位为浓度单位，一般用摩尔每升或mmol/L表示，不同酶促反应的Km可相差很大，一般在10的负三次方和负五次方mol/L
31.激活剂：凡是能提高酶活性加速酶促反应进行的物质都称为激活剂。 32.抑制作用：酶是蛋白质，凡可使酶蛋白变性而引起酶活力丧失称为酶的失活或钝化。凡使酶活力下降但并不引起蛋白质变性作用称为抑制作用。
33.不可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合是一种不可逆反应，抑制剂与酶结合后不能用透析等方法除去抑制剂而恢复酶活性，这种抑制作用叫做不可逆抑制作用。
34.可逆的抑制作用：抑制剂以非共价键可逆的与酶结合抑制酶的活性，用透析等方法能除去抑制剂使酶恢复活力，这种抑制作用叫做可逆的抑制作用，可逆的抑制作用又可分为竞争性抑制和非竞争性抑制两种主要类型。
35.竞争性抑制：有些抑制剂和底物结构极为相似，可和底物竞争与酶结合，当抑制剂与酶结合后，就妨碍了底物与酶的结合，减少了酶的作用机会，因而降低了酶的活力，这种抑制作用叫竞争性抑制。
36.非竞争性抑制：此类抑制剂和底物与酶的结合没有竞争性。
37.别构酶：也叫变构酶，是一类重要的调节酶。已知的别构酶都是寡聚酶，既含有两个或两个以上亚基。具有别构效应。别构酶的反应动力学都不遵循米氏方程大多数别构酶的反初速度对底物浓度作图呈S形曲线，别构酶一般分子量较大结构更复杂。
38.同工酶：由于蛋白质分离技术，特别是凝胶电泳技术的发展，人们从不同种属或同一种属，甚至同一个体的不同组织或同一组织同一细胞中分离出具有不同分子形式但却催化相同反应的酶称为同工酶。
39.酶活力也称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。
40.DNA双螺旋结构的特点：DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链仙湖盘绕形成双螺旋结构，两条链围绕同一个中心轴形成右手螺旋，双螺旋直径为2nm。由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在双螺旋的外侧，而疏水的碱基对在双螺旋的内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约为10个碱基对，螺距为3.4nm.
这样相邻碱基平面间隔为0.34nm并有一个36°的夹角，糖环平面则与中心轴平行。两条DNA链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起，根据碱基结构特征，只能形成嘌呤与嘧啶配对，即A与T配对，G与C配对。A--TG---C
41.RNA的结构特点：RNA是单链分子，因此在RNA分子中，嘌呤的总数不一定等于嘧啶的总数。RNA分子中，部分区域也能形成双螺旋结构，不能形成双螺旋结构的部分则形成突环，这种结构称为发夹型结构。在RNA双螺旋结构中，碱基的配对情况不想DNA中严格，G除了可以与C配对，也可以和U配对G-U配对形成的氢键较弱，不同类型的RNA其二级结构有明显差异。tRNA中除了常见的碱基外，还存在一些稀有碱基，这些碱基大部分位于突环部分。
42.二面角：两相邻酰胺平面之间，能以共同的 为定点而旋转，绕 键旋转的角度称 角。绕 键旋转的角度称为 角。 和 称作二面角，亦称构象角。
43.β折叠：两条或多条伸展的多肽链（或一条多肽链的若干肽段）侧向集聚，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键。形成锯齿状片层结构。 44.β转角：多肽链中氨基酸残基n的羰基上氧与残基（n+3）的氢原子上的氢之间形成氢键肽键回折180°。
45.蛋白质的分子机构与功能的关系：一级结构决定高级结构，也决定蛋白质的功能，蛋白质一级结构的种属与同源性。蛋白质一级结构的变异与分子病。蛋白质前体的激活与一级结构。高级构象决定蛋白质的功能。蛋白质高级构象破坏功能丧失。蛋白质在表现生物功能时构象发生一定变化（变构效应)
46.酶的作用特点：酶具有极高的催化效率。酶的催化作用具有高度专一性。酶易失活。酶的催化活性收到调节控制。有些酶的催化活性与辅因子有关。 47.氧化还原酶类，移换酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类，合成酶类。 48.酶的作用机理：酶催化的中间产物理论：酶与底物结合生成不稳定的中间物，再分解成产物并释放出酶使反应沿一个低活化能的途径惊醒，降低反应所需活化能。所以能加快反应速度。酶的活性中心和必需基团：参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必须的基团为酶分子的必需基团。酶的专一性机理：锁钥学说，诱导契合学说与酶的高效率有关的主要因素：临近与定向效应，诱导契合与底物扭曲变形，共价催化，酸碱催化，微环境影响。