第二章 蛋白质的结构与功能
蛋白质（protein）是生物体的基本组成成分之一，也是含量最丰富的高分子物质，约占人体固体成分的45 ％，分布广泛，几乎所有的器官组织都含有蛋白质。生物体结构越复杂其蛋白质种类和功能也越繁多。一个真核细胞可有数千种蛋白质，各自有特殊的结构和功能。如酶、抗体、大部分凝血因子、多肽激素、转运蛋白、收缩蛋白等都是蛋白质，但结构与功能截然不同。在物质代谢、机体防御、血液凝固、肌肉收缩、细胞信息传递、个体生长发育、组织修复等方面，蛋白质发挥着不可替代的重要作用。可见蛋白质是生命活动的物质基础，没有蛋白质就没有生命。
第一节蛋白质的分子组成
组成蛋白质分子的元素主要有碳（50％－55％）、氢（6％－7％）、氧（19％一24％）；氮（13％一19％）和硫（0％－4％）。有些蛋白质还含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钻、铝等，个别蛋白质还含有碘。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。由于蛋白质是体内的主要含氮物，因此测定生物样品的含氮量就可按下式推算出蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数 X 6．25 X 100＝100样品中蛋白质含量（g％） 一、氨基酸
氨基酸（amino acid）是组成蛋白质的基本单位。蛋白质受酸、碱或蛋白酶作用而水解产生游离氨基酸。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α氨基酸（除甘氨酸外）。
由图2－l可见，连在一COO-基上的碳称为α一碳原子，为不对称碳原子（甘氨酸除 外），不同的氨基酸其侧链（R）各异。生物界中也有D一氨基酸，大都存在于某些细胞产生的抗生素及个别植物的生物碱中。 （－）氨基酸的分类
组成体内蛋白质的20种氨基酸，根据其侧链的结构和理化性质可分成四类：①非极性疏水性氨基酸；②极性中性氨基酸；③酸性氨基酸；④碱性氨基酸（表2一1）。
20种氨基酸中脯氨酸和半胱氨酸结构较为特殊。脯氨酸应属亚氨基酸，但其亚氨基仍能与另一羧基形成肽链。脯氨酸在蛋白质合成加工时可被修饰成羟脯氨酸。此外2个半胱氨酸通过脱氢后可以二硫键相结合，形成胱氨酸（图2－2）。蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。
（二）氨基酸的理化性质
1．两性解离及等电点 由于所有氨基酸都含有碱性的α一氨基和酸性的α一羧基，可
＋＋
在酸性溶液中与质子（H）结合成带正电荷的阳离子（－NH），也可在碱性溶液中与OH－－结合，失去质子变成带负电荷的阴离子（－COO）。因此氨基酸是两性电解质，具有两性解离的特性。氨基酸的解离方式取决于其所处溶液的酸碱度。在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的 pH称为该氨基酸的等电点（isoelectric point，PI）。
氨基酸的pI是由α一羧基和α一氨基的解离常数的负对数 pK1和 PK2决定的。pI计算公式为：pI= l／2（pK1＋PK2）.如丙氨酸pK－ COOH＝2·34，pK－NH2＝9·69，所以pI＝l／2（2·34＋9·69）=6.02。若1个氨基酸有3个可解离基团，写出它们电离式后取兼性离子两边的pK值的平均值，即为此氨基酸的pI值。
2．紫外吸收性质 根据氨基酸的吸收光谱，色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近（图2—3）。由于大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3．印三酮反应 氨基酸与印三酮水合物共加热，印三酮水合物被还原，其还原物可与氨基酸加热分解产生的氨结合，再与另一分子印三酮缩合成为蓝紫色的化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。
二、肽
（一）肽（petide）
德国化学家Emil Fischer早已证明蛋白质中的氨基酸相互结合成多肽链（polypeptide chain），例如1分子甘氨酸和1分子甘氨酸脱去1分子水缩会成为甘氨酰甘氨酸，这是最简单的肽，即二肽。在甘氨酰甘氨酸分子中连接两个氨基酸的酰胺键称为肽键（peptide bond）(图2—4)。二肽通过肽键与另一分子氨基酸缩合生成三肽。此反应可继续进行，依次生成四肽、五肽??一般来说，由10个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽（oligopeptide），更多的氨基酸相连而成的肽称为多肽（polypeptide）。肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基（residue）。蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。蛋白质和多肽在分子量上很难划出明确界限。在实际应用中，常把由30个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽，而把含有51个氨基酸残基、分子量为5733的胰岛素称为蛋白质。这是习惯上的多肽与蛋白质的分界线。多肽链有两端，
有自由氨基的一端称氨基末端（amino terminal）或 N一端，有自由羧基的一端称为羧基末端（carboxyl terminal）或C一端。
(二)生物活性肽
人体内存在许多具有生物活性的肽，有的仅三肽，有的属寡肽或多肽，在神经传导、代谢调节方面起着重要的作用。
1．谷优甘肽（glutathione，GSH）是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。第一个肽键与一般不同，由谷氨酸γ一羧基与半脱氨酸的氨基组成（图2－5），分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。在谷胱甘肽过氧化物酶的催化下，GSH可还原细胞内产生的H2O2，使其变成H2O，与此同时，GSH被氧化成氧化型谷胱甘肽（GSSG）（图2—6），后者在谷胱甘肽还原酶催化下，再生成GSH。此外，GSH的巯基还有嗜核特性，能与外源的嗜电子毒物如致癌剂或药物等结合，从而阻断这些化合物与DNA、RNA或蛋白质结合，以保护机体免遭毒物的损害。
2．多肽类激素及神经肽 体内有许多激素属寡肽或多肽，例如属于下丘脑一垂体一肾上腺皮质轴的催产素（9肽）、加压素（9肽）、促肾上腺皮质激素（39肽）、促甲状腺素释放激素（3肽）等。促甲状腺素释放激素是一个特殊结构的三肽（图2－7），其N-末端的谷氨酸环化成为焦谷氨酸（pyroglutamic acid），C一末端的脯氨酸残基酸化成为脯氨酰胺，它由下丘脑分泌，可促进腺垂体分泌促甲状腺素。
有一类在神经传导过程中起信号转导作用的肽类被称为神经肽（neuropeptide）。较早发现的有脑啡肽（5肽）、β—内啡肽（31肽）和强啡肽（17肽）等。近年还发现孤啡肽（17肽），其结构类似于强啡肽。它们与中枢神经系统产生痛觉抑制有密切关系。因此很早就被用于临床的镇痛治疗。除此以外，神经肽还包括P物质（10肽）、神经肽Y等。随着脑科学的发展，相信将发现更多的在神经系统中起着重要作用的生物活性肽或蛋白质。 三、蛋白质的分类
蛋白质是由20种氨基酸组成的大分子化合物，除氨基酸外，某些蛋白质还含有其他非氨基酸组分。因此根据蛋白质组成成分可分成单纯蛋白质和结合蛋白质，前者只含氨基酸，而后者除蛋白质部分外，还含有非蛋白质部分，为蛋白质的生物活性或代谢所依赖。结合蛋白质中的非蛋白质部分被称为辅基。绝大部分输基通过共价键方式与蛋白质部分相连。构成蛋白质辅基的种类也很广，常见的有色素化合物、寡糖、脂类、磷酸、金属离子甚至分子量较大的核酸。细胞色素C是含有色素的结合蛋白质，其铁卟啉环上的乙烯基侧链与蛋白质部分的半胱氨酸残基以硫醚键相连，铁卟啉中的铁离子是细胞色素C的重要功能位点。免疫球蛋白是一类糖蛋白，作为辅基的数支寡精链通过共价键与蛋白质部分连接。 蛋白质还可根据其形状分为纤维状蛋白质和球状蛋白质两大类。一般来说，纤维状蛋白质形似纤维，其分子长轴的长度比短轴长10倍以上。纤维状蛋白质多数为结构蛋白质，较难溶于水，作为细胞坚实的支架或连接各细胞、组织和器官。大量存在于结缔组织中的胶原蛋白就是典型的纤维状蛋白质，其长轴为300nm，而短轴仅为1．5nm（详见第二十一章）。球状蛋白质的形状近似于球形或椭圆形，多数可溶于水，许多具有生理活性的蛋白质如酶、转运蛋白、蛋白质类激素及免疫球蛋白等都属于球状蛋白质。 第二节蛋白质的分子结构
蛋白质分子是由许多氨基酸通过肽健相连形成的生物大分子。人体内具有生理功能的蛋
白质都是有序结构，每种蛋白质都有其一定的氨基酸百分组成及氨基酸排列顺序，以及肽链空间的特定排布位置。因此由氨基酸排列顺序及肽键的空间排布等所构成的蛋白质分子结构，才真正体现蛋白质的个性，是每种蛋白质具有独特生理功能的结构基础。由于组成人体蛋白质的氨基酸有对种，且蛋白质的分子量均较大，因此蛋白质的氨基酸排列顺序和空间位置几乎是无穷尽的，足以为人体多达成千上万种蛋白质提供各异的序列和特定的空间排布，才能完成生命所赋予的数以千万计的生理功能。蛋白质分子结构分成一级、二级、三级、四级结构4个层次，后三者统称为高级结构或空间构象（conformation）。蛋白质的空间构象涵盖了蛋白质分子中的每一原子在三维空间的相对位置，它们是蛋白质特有性质和功能的结构基础。但并非所有的蛋白质都有四级结构，由一条肽链形成的蛋白质只有一级、二级和三级结构，由二条或二条以上多肽链形成的蛋白质才可能有四级结构。 一、蛋白质的一级结构
蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构（primary structure）。一级结构中的主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键即由两个半脱氨酸巯基脱氢氧化而成。图 2—8为牛胰岛素的一级结构。胰岛素有 A和 B二条链，A链有21个氨基酸残基，B链有30个。如果把氨基酸序列（amino acid saquence）标上数码，应以氨基末端为 1号，依次向羧基末端排列。牛胰岛素分子中有3个二硫键，三个位于A链内，由A链的中胰岛素的第6位和第 11位半胱氨酸的巯基脱氢而形成，另 2个二硫键位于 A、B二键间（图2—8）。
体内种类繁多的蛋白质，其一级结构各不相同，一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。但一级结构并不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
二、蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构（secondary structure）是指蛋白质分子中某一段肽键的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧键的构象。
20世纪30年代末L．Pauling 和R．B．Corey应用X线衍射技术研究氨基酸和寡肽的晶体结构，其目的是要获得一组标准键长和键角，以推导肽的构象，最终提出了肽单元(peptide unit)概念。他们发现参与肽键的 6个原子——Cα1，C，O，N，H，Cα2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式（trans）构型，此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元（图2-9）。其中肽键（C-N）的键长为0．132nm，介于C-N的单键长(0．149nrn)和双键长（0．127nrn）之间，所以有一定程度双键性能，不能自由旋转。而Cα分别与N和羰基碳相连的键都是典型的单键，可以自由旋转，Cα与羰基碳的键旋转角度以φ表示，Cα与N的键角以ψ表示（图2-9）。也正由于肽单元上Cα原子所连的两个单键的自由旋转角度，决定了两个相邻的肽单元平面的相对空间位置。
Pauling和Corey根据实验数据提出了两种肽链局部主链原子空间构象的分子模型，称为α一螺旋（α－helix）和β折叠（β—pleated sheet），它们是蛋白质二级结构的主要形式。在α螺旋结构（图2－10）中，多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时钟方向，即右手螺旋，其ψ为-47o，φ为-57o。氨基酸侧链伸向螺旋外侧。每3．6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0．54nrn。α一螺旋的每个肽键的N－H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。肽链中的全部肽键都可形成氢键，以稳固α一螺旋结构。肌红蛋白和血红蛋白分子中有许多肽链段落呈α螺旋结构。毛发的角蛋白。肌肉的肌球蛋白以及血凝块中的纤维蛋白，它们的多肽链几乎全长都卷曲成α一螺旋。数条α—螺旋状的多肽链尚可缠绕起来，形成缆索，从而增强了其机械强度，并具有可伸缩性（弹性）。
β—折叠与α一螺旋的形状截然不同，呈折纸状。在β—折叠结构（图2－11）中，多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。所形成的锯齿状结构一般比较短，只含5－8个氨基酸残基，两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，两条肽链走向可相同，也可相反。走向相反时，两条反平行肽链的间距为0．70nm（图2-11 A），并通过肽链间的肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键从而稳固β—折叠折叠结构。蚕丝蛋白几乎都是β—折叠结构，许多蛋白质既有α一螺旋又有β—折叠。 除α—螺旋和β—折叠外，蛋白质二级结构还包括β—转角（β—turn）和无规卷曲（random
o
coil）。β—转角（图2-11B）常发生于肽链进行180回折时的转角上。β—转角通常有单个氨基残基组成，其第一个残基的羰基氧（O）与第四个残基的氨基氢（H）可形成氢键。β—转
角的结构较特殊，第二个残基常为脯氨酸，其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺和色氨酸。无规卷曲用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间，被称为模序（motif）。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。在许多钙结合蛋白分子中通常有一个结合钙离子的模序，它由α—螺旋一环一α—螺旋三个肽段组成（图2-12A），在环中有几个恒定的亲水侧链，侧链末端的氧原子通过氢键而结合钙离子。近年发现的锌指结构（zinc finger）也是一个常见的模序例子。此模序由1个α—螺旋和2个反平行的β—折叠三个肽段组成（图2-12B）。它形似手指。具有结合锌离子的功能。此模序的N—端有1对半胱氨酸残基， C端有1对组氨酸残基，此4个残基在空间上形成一个洞穴，恰好容纳1个 Zn2+。由于 Zn2+可稳固模序中的α—螺旋结构，致使此α—螺旋能镶嵌于DNA的大沟中，因此含锌指结构的蛋白质都能与DNA或RNA结合。可见模序的特征性构象是其特殊功能的结构基础。有些蛋白质的模序仅有几个氨基酸残基组成，例如纤连蛋白中能与其受体结合的肽段，只是RGD三肽。 蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成α—螺旋或β—折叠，它就会出现相应的二级结构。例如一段肽链有多个谷氨酸或天冬氨酸残基相邻，则在pH7．0时这些残基的游离羧基都带负电荷，彼此相斥，妨碍个螺旋的形成。同样，多个碱性氨基酸残基在一肽段内，由于正电荷相斥，也妨碍α—螺旋的形成。此外，天冬氨酸、亮氨酸的侧链很大，也会影响α—螺旋形成。脯氨酸的N原子在刚性的五元环中，其形成的肽键N原子上没有H，所以不能形成氢键，结果肽链走向转折，不形成α—螺旋。形成β—折叠的肽段要求氨基酸残基的侧链较小，才能容许两条肽段彼此靠近。
蛋白质空间构象的正确形成，除一级结构为决定因素外，还需要一类称为分子伴侣（chaperon）的蛋白质参与。蛋白质在合成时，还未折叠的肽段有许多疏水基团暴露在外，具有分子内或分子间聚集的倾向，使蛋白质不能形成正确空间构象。分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。此外，蛋白质分子中特定位置的两个半脱氨酸可形成二硫键，这是蛋白质形成正确空间构象和发挥功能的必要条件，如胰岛素分子中有3个特定连接的二硫键。如二硫键发生错配，蛋白质的空间构象和功能都会受到影响，而分子伴侣对蛋白质分子中二硫键正确形成起到重要作用。 三、蛋白质的三级结构 蛋白质的三级结构（tertiary structure）是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
肌红蛋白是由153个氨基酸残基构成的单个肽链的蛋白质，含有1个血红素辅基。图 2－13显示肌红蛋白的三级结构。它有 A至 H 8个螺旋区，两个螺旋区之间有一段无规卷曲，脯氨酸位于转角处。由于侧链R基团的相互作用，多肽链缠绕，形成一个球状分子，球表面主要有条水侧链，疏水侧链则位于分子内部。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键——疏水作用、离子键（盐键）、氢键和 Van der Waals力等（图2－14）。 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域（domain）。如纤连蛋白（fibronectin），它由H条多肽链通过近C一端的两个H硫键相连而成，含有6个结构域，各个结构域分别执行一种功能，有可与细胞、胶原、DNA和肝素等结合的结构域（图2．15）。 四、蛋白质的四级结构
对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及由一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条多肽链，才能全面地执行功能。每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基（subunit），亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构（quaternary structure）。在四级结构中，各亚基间的结合力主要是疏水作用，氢键和离子键也参与维持四级结构。含有四级结构的蛋白质，单独的亚基一般没 有生物学功能，只有完整的四级结构寡聚体才有生物学功能。血红蛋白是由2个α亚基和2个β亚基组成的四聚体，两种亚基的三级结构颇为相似，且每个亚基都结合有1个血红素（heme）辅基（图2－16）。4个亚基通过8个离子键相连，形成血红蛋白的四聚体，具有运输氧和CO2的功能。但每1个亚基单独存在时，虽可结合氧且与氧亲和力增强，但在体
内组织中难于释放氧。
第三节 蛋白质一级结构与功能的关系 一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
Arlfinsen在研究核糖核酸酶时已发现，蛋白质的功能与其三级结构密切相关，而特定三级结构是以氨基酸顺序为基础的。核糖核酸酶由124个氨基酸残基组成，有4对二硫键（Cys26和Cys84，Cys40和Cys95，Cys58和Cys110，Cys65和Cys72）（图2－17A）。用尿素（或盐酸脱）和β一巯基乙醇处理该酶溶液，分别破坏次级键和二硫键，使其二、三级结构遭到破坏，但肽键不受影响，故一级结构仍存在，此时该酶活性丧失贻尽。核糖核酸酶中的4对二硫键被β—巯基乙醇还原成一SH后，若要再形成4对二硫键，从理论上推算有105种不同配对方式，唯有与天然核糖核酸酶完全相同的配对方式，才能呈现酶活性。当用透析方法去除尿素和β巯—基乙醇后，松散的多肽链，循其特定的氨基酸顺序，卷曲折叠成天然酶的空间构象，4对二硫键也正确配对，这时酶活性又逐渐恢复至原来水平（图2－17B）。这充分证明空间构象遭破坏的核糖核酸酶只要其一级结构未被破坏，就可能回复到原来的三级结构，功能依然存在。
（二）一级结构与功能的关系
已有大量的实验结果证明，一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。例如不同哺乳类动物的胰岛素分子结构都由A和B两条键组成，且二硫键的配对和空间构象也极相似，一级结构也相似仅有个别氨基酸差异，因而它们都执行着相的调节血糖代谢等生理功能。（表2-2）
此外，垂体前叶分泌的促肾上腺皮质激素（ACTH）和促黑激素（α－MSH，β—MSH）共有一段相同的氨基酸序列（图2－18），因此，ACTH也可促进皮下黑色素生成但作用较弱。
一些广泛存在于生物界的蛋白质如细胞色素 C（Cytochrome C），比较它们的一级结构，可以帮助了解物种进化间的关系（图2－19）。物种间越接近，则细胞色素C的一级结构越相似，其空间构象和功能也相似。例如猕猴与人类很接近，两者一级结构只相差1个氨基酸残基，即第102位氨基酸猕猴为精氨酸，人类为酪氨酸；人类和黑猩猩的细胞色素。一级结构完全相同。面包酵母与人类从物种进化看，两者相差极远，所以两者细胞色素C一级结构相差达51个氨基酸。灰鲸是哺乳类动物，由陆上动物演化，它与猪、牛及羊只差2个氨基酸。 但是，有时蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，都会严重影响空间构象乃至生理功能。例如正常人血红蛋白B亚基的第6位氨基酸是谷氨酸，而镰刀形红细胞贫血患者的血红蛋白中，谷氨酸变成了颁氨酸，仅此一个氨基酸之差，本是水溶性的血红蛋白，就聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形成为镰刀状而极易破碎，产生贫血。这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，被称之为“分子病”。但并非一级结构中的每个氨基酸都很重要，如细胞色素C，此蛋白质分子中某些位点即使置换数10个氨基酸残基，其功能依然不变。
二、蛋白质空间结构与功能的关系
体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与其空间构象有着密切的关系。肌红蛋白 和血红蛋白是阐述蛋白质空间结构和功能关系的典型例子。 （一）肌红蛋白和血红蛋白结构
肌红蛋白与血红蛋白都是含有血红素辅基的蛋白质。血红素是铁叶琳化合物（图2－20），它由4个吡咯环通过4个甲炔基相连成为一个环形，Fe2+居于环中。Fe2+有6个配位键，其中4个与吡咯环的N配位结合， l个配位键和肌红蛋白的93位（F8）组氨酸残基结合，氧则与Fe2+形成第6个配位键，接近第64位（E7）组氨酸。
从X线衍射法分析获得的肌红蛋白（myoglubin，Mb）的三维结构（图2－13）中，可见它是一个只有三级结构的单链蛋白质，有8段α螺旋结构，分别称为 A、B、C、D、E、F、G及 H肽段。整条多肽链折叠成紧密球状分子，氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部，富极性及电荷的则在分子表面，因此其水溶性较好。Mb分子内部有一个袋形空穴，血红素居于其中。血红素分子中的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连，加之肽链中的四组氨酸残基还与Fe2+形成配位结合，所以血红素辅基与蛋