复习提纲
1、二十种氨基酸的分类？构型？必需氨基酸？P23-24
非极性（疏水性）：丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile、苯丙氨酸Phe、 甲硫氨酸Met、脯氨酸Pro、色氨酸Trp
极性不带电荷（亲水性）：（在中性水溶液中不电离）甘氨酸Gly、丝氨酸Ser、苏氨酸Thr、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、酪氨酸Tyr、半胱氨酸Cys 带负电荷（酸性）：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu 带正电荷（碱性）：组氨酸His、赖氨酸Lys、精氨酸Arg
必需氨基酸（笨蛋来宿舍晾一晾鞋）：Phe、Met、Lys、Thr、Trp、Leu、Ile、Val
2、氨基酸的理化性质？三字母缩写？P25
紫外吸收：其中三个芳香族氨基酸具有的特征Trp、Tyr、Phe 280nm
3、什么是氨基酸和蛋白质的等电点？等电点处溶解度？
氨基酸的等电点（P25）：调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的-NH 和-COO解离度完全相等，即氨基酸所带净电荷为零，主要以两性离子存在时，在电场中，不想任何一极移动，这时溶液的pH。
在等电点时，氨基酸的酸性和碱性基团对外的电荷的作用相互抵消，使氨基酸对外在溶液的作用最小，使其稳定性下降，导致溶解度最小。
蛋白质的等电点(P51)：调节溶液的pH，使蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等，总净电荷为零，在电场中即不向正极移动，也不向阴极移动，这时溶液的pH。
在等电点时，蛋白质分子以两性离子形式存在，其分子净电荷为零，此时蛋白质分子颗粒在溶液中因没有相同电荷的相互排斥，分子相互之间的作用力减弱，其颗粒极易碰撞、凝聚而产生沉淀，所以蛋白质在等电点时，其溶解度最小，最易形成沉淀物。
4、蛋白质的结构层次？维持各级结构的化学键？
一级结构：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。是由遗传信息决定的 P36 化学键：肽键（主要）、二硫键 二级结构：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。
三级结构：指多肽链上包括主链和侧链在内的所有原子在三维空间内的分布。P43 化学键：疏水键（最主要）、氢键、范德华力、离子键、二硫键 四级结构：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。P44 化学键：疏水键、氢键、离子键、无范德华力
5、二级结构形式分为？肌红蛋白、血红蛋白的结构层次？
二级结构形式有：1、α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。P38-40
2、β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链Ｒ基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定．P40 3、β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有４个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。P41
4、无规则卷曲：无确定规律性的那段肽链。P41 肌红蛋白：三级结构 血红蛋白：四级结构 P44-45
6、什么是蛋白质的变性与复性？变性与沉淀的关系？维持蛋白质在水溶液中稳定存在的因素是？
变性：是在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。P52
复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能P53
变性的蛋白质未必都沉淀，沉淀的蛋白质未必都变性 因素：1、颗粒表面电荷2、水化膜P54
7、分离纯化蛋白质时盐析、透析、凝胶过滤、离子交换、亲和层析、电泳——原理、影响因素
盐析：将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。 不易引起蛋白质变性P56
透析：除盐 利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。P56
凝胶过滤(分子筛层析)：小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。P57
离子交换层析：利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定pＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。P57
亲和层析： 电泳：
8、核酸的基本结构？连接核苷酸的化学键？核酸的方向？三字母英文缩写
连接核苷酸的化学键是3，5-磷酸二脂键P70
9、碱基配对规则？稳定DNA双螺旋结构的作用力P73
维持这种稳定性主要靠碱基对之间的氢键以及碱基的堆集力。
10、DNA双螺旋结构的特点？P73-75
①两条DNA互补链反向平行。②由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在螺旋分子的外侧，而疏水的碱基对则在螺旋分子内部，碱基平面与螺旋轴垂直，螺旋旋转一周正好为10个碱基对，螺距为3.4nm，这样相邻碱基平面间隔为0.34nm并有一个36?的夹角。③DNA双螺旋的表面存在一个大沟和一个小沟，蛋白质分子通过这两个沟与碱基相识别。④两条DNA链依靠彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。⑤DNA双螺旋结构比较稳定。
11、什么是DNA的Tm值？影响Tm值的因素有哪些？P92-93
Tm值（DNA熔解温度）：紫外光吸收值达到最大值的一半时的温度，又称解链温度 因素：①G-C对含量 ②溶液的离子强度 ③溶液的pH ④变性剂 12、核酸的增色效应、减色效应、退火是？最大紫外吸收峰是260nm
增色效应：核酸变性后在260nm的紫外吸收增高的现象。P91 减色效应：核酸复性时，其溶液在260nm的紫外吸收降低的现象。P93 退火：变性核酸复性时缓慢冷却P93
13、麦芽糖、乳糖、蔗糖的组成P110
麦芽糖：葡萄糖； 乳糖：半乳糖、葡萄糖； 蔗糖：果糖、葡萄糖
14、淀粉、糖原的结构？组成的糖苷键？P112 淀粉：直链淀粉与支链淀粉组成 糖原：
15、脂质的分类及代表；生物膜的特点及作用；必需脂肪酸？P124、P136-137
分类：单纯脂质--由脂肪酸和甘油或长链醇形成的酯,包括三酰甘油（脂肪）和蜡 复合脂质—除了脂肪酸和醇外，还含有其他非酯类成分，甘油磷脂、甘油糖脂
衍生脂质—单纯脂质和复合脂质的衍生物，具有脂质的一般性质，高级脂肪酸、甘油、
生物膜的特点：有序性、流动性、不对称性
生物膜的作用：①物质传送 ②保护 ③信息传递 ④细胞的识别
必需氨基酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸（是前列腺素、血栓噁烷和白三烯等生物活性物质的前体）有亚麻酸、亚油酸等多不饱和脂肪酸P127
16、三酰甘油的组成？理化性质？P124-125 组成：三分子脂肪酸与一分子甘油的醇羟基脱水形成
（一）天然三酰甘油一般无色、无臭、无味，不溶于水，易溶于乙醚、氯仿、苯和石油醚等非极性有机溶剂
动物中是三酰甘油饱和脂肪酸含量高，熔点亦高，常温下呈固态，俗称脂肪 植物中的三酰甘油不饱和脂肪酸含量高，熔点亦低，常温下呈液态，称油脂 （二）化学性质
①水解与皂化 ②氢化与卤化 ③自动氧化与酸败作用
17、酶促反应的特点？酶的命名和分类？P141-142;145;146-147 特点：高效性、专一性等
命名：①根据酶的底物和酶促反应的类型 ②根据其各自作用的底物（蔗糖酶、麦芽糖酶）
③根据其各自催化底物发生的反应（水解酶、转移酶、脱氢酶）④利用酶的来源（胃蛋白酶）
分类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶、合成酶
18、酶的活性中心？可逆抑制的类型，区别？
特异的氨基酸残基比较集中的区域P150
可逆抑制分为：1竞争性可逆抑制剂：抑制剂与底物竞争性结合酶的活性中心，增大底物浓度