四、问答题
1． 丙酮酸羧化酶是一种为变构效应物——乙酰CoA所活化的调节酶，试解释为什么这
种调节控制对机体是有利的。
2． 曾一度流行但有争议的快速减重膳食，你可以敞开吃你爱吃的富有蛋白和脂类的食 物但仍会减重。不过采用这种饮食的病人经常自述呼吸不佳。请你：
（l）从代谢角度给与一个较为合理的解释，说明为什么这种膳食是有效的。 （2）试讨论这一主张：即不必限制你所吃的蛋白质和脂类的量而仍能减重。 3． 请解释为什么对糖的摄取量不足的爱斯基摩人来说，在营养上吃奇数链脂肪酸要比
吃偶数链脂肪酸更好一些。 4． 俗话说“狗急跳墙”，意思是在紧急情况下，人和动物可以在短时间内，体内释放出
大量的能量，试从分子水平解释这是为什么？ 5． 简要叙述原核生物基因表达的调节。
6． 简要说明什么是“分解代谢产物阻遏效应”？
答案
第一章蛋白质习题答案
一、是非题
1对。2错。3错。4错。5错。6对。7对。8对。10对。11对。12错。13对。15错。16对。 17对。18对。19错。20错、21对。22错。23错。24对。 25对。26对。28错。29对。 二、填空题
1.Pro； 2.Gly； 4.Phe； 8.Arg，Lys； 9.1/2（pK1′+pK2′） 12．亲水 疏水 14．Thr Ser Lys 15．Sanger 一级结构 两 51
17．凯氏微量定氮法 紫外吸收法 福林（Folin）-酚法 双缩脲法 凯氏微量定道法
18．茚三酮 吲哚醌 茚三酮 吲醌 19．Phe Tyr Trp。 22．牛胰岛素。 23．X一射线衍射法 24．（αα） （βββ） （βαβ） 26．氢键 疏水作用 范德华力28．蛋白质分子内在疏水作用力 29． Glu Lys Arg Gly Ala Ser
三、选择题 题号 答案 1 C 5 C 6 B 9 B 10 C 11 B 12 B 四、问答与计算
1．在组成蛋白质的20种氨基酸中，根据氨基酸侧链基团的极性可分为三种：（1）带有非极性侧链基团的氨基酸： Ala， Val， Leu， 11。， Th。 trp． Met和 Pro。 （2）带有极性但不解离侧链基团的氨基酸：Thr，Ser，Tyr，Asn，Gln，Cys和Gly。 这些氨基酸的OH、CO一NH2和一SH，在pH7的生理条件下不能解离但显示极性。Gly的H+因受α一碳原子的影响，显示极弱的极性。（3）带有解离侧链基团的氨基酸：在pH7的生理条
26
件下解离，带正电荷的有Arg，Lys和 HiS；带负电荷的有： Asp和 Glu。在组成蛋白质的 20种氨基酸中， Pro不能参与形成真正的肽键，因为Pro是亚氨基酸，没有游离的氨基。
2．蛋白质分子所带净电荷为零时，溶液的pH值为该蛋白质的等电点。处于等电点状态的蛋白质分子外层的水化层被破坏，分子之间相互聚集形成较大的颗粒而沉淀下来。
3．氨基酸溶于纯水中溶液的pH大于或小于7，这正好说明了氨基酸具有兼性离子的性质。氨基酸的共同特点是既带有氨基也有羧基。还带出可解离和不可解离的侧链基团，当固体的氨基酸溶于纯水中时，pK值小于7的基团解离释放出质子使溶液变为酸性，pK′值大于7的基团接受质子使溶液变为碱性．在组成蛋白质的20种氨基酸中．一氨基一羧基的氨基酸溶于水后溶液基本为中性，一氨基二羧基的氨基酸溶于水后溶液pH小于7为酸性，二氨基一羧基的氨基酸，如Lsy。或带有胍基的精氨酸，带有咪唑基的组氨酸溶于水后溶液pH大于7为碱性。
4．蛋白质分子中主链骨架的重复单位称为肽单位，组成肽单位的6个原子，一（Cn一
α
CO—NH—Cn+1一）位于一个平面上所以也称其为肽平面。如下所示。 C1一C O—N H—
α
—C2一
肽单位的基本结构是固定的，并且有以下特征：（1）肽键中的C一N键（键长0.1325nm）；比正常的C一N单键（键长0.147nm）短，比C=N键（键长0.127nm）长．因此具有部分双键的性质不能自由旋转。
（2）肽单位是一个刚性平面结构，所以也可以说多肽链是由许多刚性平面连接起来的，平面之间是α一碳原子、由ψ角和φ角决定了的构象不能轻易改变。
（3）在肽平面上C=O与N一N，或者C1α－C与N一C2α可以是顺式也可以是反式，在多肽链中的肽单位通常是反式。
（4）除 Pro外都是反式，反式构型比顺式构型能量低因此比较稳定。 Pro不含游离的氨基，不能形成真正的肽鲢，由Pro参与形成的肽键可以是顺式也可以是反式。
5．电泳分离技术是根据物质带电荷的多少达到分离的目的。待分离的物质所带电荷的差异越大分离效果就越好，所以应取两者pI的中间值，带正电荷的粒子电泳时向负极移动，带负电荷的粒子电泳时向正极移动。（1）在pH5.8；（2）在pH8.2；(3)在PH4.9。
6．（1）带有非极性侧链的氨基酸残基： Val， Pro， Phe，Ile。Ile位于分子内部；带有极性侧链的氨基酸残基：Asp，Lys．His。位于分子外部。（2）因两者的侧链都比较小，疏水性和极性都小：Gly只有一个H+与α一碳原子相连，Ala只有CH2与α一碳原子相连，故它们既可以出现在分子内部，也可以出现在分子外部。（3）它们在pH7.0时含有不带电荷的极性侧链，参与分子内部的氢键形成，从而减少了它们的极性。（4）在球蛋白内部可见 Cys，因为Cys常常参与链内和链间的二硫键形成，使其极性减少。
7．采用饱和硫酸铵从蛋清中分离卵清蛋白，从胰脏分离各种蛋白质和酶．都是利用盐析法分离蛋白质的典型实例。其原理是大量中性盐的加入，使水的活度降低，使溶液中的自由水与蛋白质分子水化层的水．转变为盐离子的水化水，破坏蛋白质水化层，导致蛋白质沉淀析出。通过盐析作用沉淀的蛋白质保持它的天然构象和活性，再溶解后，可以行使正常的功能。操作时，根据待分离蛋白质盐析浓度的要求。配制一定浓度饱和硫酸铵溶液加入样品中，蛋白质就会慢慢析出。例如将蛋清用水稀释，加人硫酸铵至半饱和，其中的球蛋白沉淀析出，除去滤液得到球蛋白，留在滤液中的卵清清蛋白，通过酸化室温静止，过一段时间后，可得到卵清清蛋白晶体。
8．多肽链形成α一螺旋，每个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距为5.4nm。相邻的氨基酸之间垂直距离是1.5nm。多肽链形成α一螺旋后的长度是183nm，如果按每个氨基酸残基的平均分子量为120计算，这条多肽的分子量应为：14640。
27
9．（1）构型和构象：构型（configuration）是指在大分子化合物的立体异构体中，取代原子或基团在空间的取向。构型的改变需要涉及共价键的断裂和生成。不对称碳原子是指与四个不同基团相连的碳原子，含有一个不对称碳原子的化合物有两种不同的构型，含n个不对称碳原子，就有2n个立体异构体。构象（conformation）是指当单键旋转时，分子中的原子或基团形成不同的空间排列，不同的空间排列称为不同的构象，构象的改变不涉及共价键的断裂和生成。
（2）活性肽：是指在生物体内具有各种特殊生物学功能的长短不同的多肽。如Met一 和Leu一脑啡肽为五肽，催产素、加压素和谷胱甘肽等。
（4）超二级结构：1973年，由Rossman提出的关于蛋白质空间结构的新概念，是指二级结构单元β折叠股和α一螺旋股，相互聚集形成有规律的更高一级的但又低于三级结构的结构，被称为超二级结构。
（5）蛋白质的变性和复性：蛋白质为大分子物质有一定空间结构和生物学功能。在各种物理和化学因素作用下，蛋白质构象发生变化导致其物理和化学性质发生变化，生物学功能丧失的过程称为变性。在一定条件下，变性的蛋白质恢复原来构象、性质和生物学功能的过程称为复性。
（6）免疫反应：是指抗原和抗体结合的反应。能引起动物体内抗体产生的物质称为抗原，几乎所有的外来蛋白质都是抗原，但不能说所有的抗原都是蛋白质。除蛋白质外多糖、核酸和其它的某些大分子物质，也可以作抗原。抗体就是免疫球蛋白。
第四章 酶学习题答案
一、 是非题
1错。2对。3错。4错。5对。6对。7错。8对。9错。10错。11错。12对。13对。14错。15对。16错。17对。18错。19对。20对。21对。22对。23错。 二、 填空题
1． 氢键 离子键 疏水键 2． 酶蛋白 辅助因子 3． 变大 不变 4． 脲
5． 催化同一种反应结构不完全相同的一类酶 两 五 6． NAD+ DADP+ FMN FAD 7． 成正比
8． 氧化还原酶 转移酶 水解酶 裂合酶 异构酶 合成酶 9． １[S] 1/V 10． Ⅰ2
11． α－淀粉酶
12． 每毫克蛋白质所具有的酶活力（酶活力单位／毫克蛋白） 13． pH 温度 远远小于
14． 天冬氨酸 氨甲酰磷酸 ATP 15． 丙二酸单酰CoA 生物素 16． 多 最小
17． 高效 温和性 专一性 调节性
三、 选择题
28
1.B 2.C 3.B 4.C 5.B 6.B 7.C 8.D 9.D 10.C 11.B 12.A 13.B 14.C 15.D 四、 问答与计算
1． 酶活性中心包括底物结合部位和催化部位。底物结合部位是指酶分子中能与底物结合的活性基团所在的部位，与酶促反应的底物特异性有关。催化部位是指酶分子中使底物转变为产物的活性基团所在的部位，与酶促反应的类型有关。别构部位是指效应物与酶分子结合的部位，两者结合后酶蛋白的构象发生变化，引起酶活性改变。只有寡聚酶才能产生别构效应。
2． 逆向反应的底物是正向反应的产物，反之，正向反应的底物是逆向反应的产物。对于可以催化可逆性反应的酶来说，正向反应的底物和逆向反应的底物都能与酶专一性接合，对于不可以催化可逆性反应的酶来说，只能与正向反应的底物专一性结合，因为不同的酶与底物结合的活性基团不同。
3． 酶蛋白有单体也有多聚体，在多聚体蛋白分子中，亚基可以相同也可以不相同。相同亚基组成的酶，大部分是调节酶，当底物与某个亚基结合时，产生构象变化，引起正或负协同效应，达到调节细胞内各种化学反应的速度的效果。
4． 可以根据乳酸脱氢酶（LDH）催化的逆反应测定LDH的活性。因为NADH在340nm有吸收高峰，可根据NADH的生成速度测定该酶活性。
5． 同工酶是指酶的多型性，即催化同种反应而结构不完全相同的酶。如乳酸脱氢酶有五种同工酶，分布在不问的组织和器官中，在不同的条件下，催化乳酸脱氢。同工酶在物质代谢中起调节作用，如在氨基酸的合成过程中，通常是几种氨基酸由同一起始物合成，合成反应的第一步都是共同的，由共同的酶催化，这种酶以及在分支途径起作用的酶常常存在着同工酶，它们受不同氨基酸的反馈调节。在生物的不同发育阶段，常有同工酶出现，这是基因表达的结果，适应不同发育阶段的需要。
6． A
CH2—COOH CH2—COOH + FAD CH—COOH H-C—COOH + FADH2 由琥珀酸脱氢酶催化，丙二酸与琥珀酸结构相似，两者都可以与酶结合。
B竞争性抑制剂
C由黄嘌呤氧化酶催化，别嘌呤醇的结构与次黄嘌呤相似，经酶作用后生成别黄嘌
呤，然后与酶活性中心的Mo4+牢固结合，阻止Mo4+ Mo6+的转化。
D．潜伏性自杀抑制剂
29
F．不可逆抑制剂 G．不可逆抑制剂
H．可逆性抑制剂（竞争性抑制剂）
7． G-6-P 2+F-6-P Mg
由磷酸葡萄糖异构酶催化。
8． 加人低浓度的竞争性抑制剂不能引起变构酶的失活作用，相反，由于竞争性抑制剂和底物竞争性地与酶结合，在少量抑制剂存在时，与酶的底物结合部位结合，引起变构酶同位正协同效应，激活该酶活性，竞争性抑制剂只有在高浓度时，才能使变构酶活性降低。
9． 这是由于较稀的蛋白质溶液经激烈振荡会产生泡沫，增加表面张力，导致蛋白质空间结构破坏而变性，作为有催化活性的酶就会失活。
10． 这种酶活性部位中含有一SH。容易氧化与其它巯基生成二硫键，加人巯基乙醇可以保护琉基，防止酶失话。
第五章核酸的化学答案
一、是非题
1对。2对。3对。4错。S对。6错。7错．８错。9对。10错。11对。12对。13对。
14错。15对。16对。17错。18对。19对。20对。
二、填空题
l．碱基 核糖 2．tRNA 3．（G－C） （A－T） 4．核内 携带遗传信息 5．基因
6．高 不变
7．反向平行 5．4urn 10 10．20 60 11．GCTTAGTAGC
13．解开 重新结合 复性 14．起始浓度 重复序列多少 15．扭紧（多绕） 左 16．三叶草倒L形 三、选择题
1．A 3．A 4．A 5．A 6．D 7．B 8．A 9．D 10．D 12．A 四、问答与计算
30