中国药科大学药学生物化学名词解释大全
辅基 酶的辅助因子包括辅酶和辅基。这是按其与酶蛋白结合的牢固程度来区分的。与酶蛋白结合牢固（一般以共价键结合），不能用透析方法除去的称为辅基。
转换数 酶的转换数是指单位时间，每一个催化中心所转换的底物分子数。通常指每秒钟每个酶分子转换底物的微摩尔数(μmol)。
Vmax
因为Vmax=K3[Et]，故转换数可表示如下：转换数(Kcat)=K3=[Et]
Katal 酶活力的单位。1Kat单位定义为，在最适条件下，每秒钟可使1摩尔(1mol/L)底物转化的酶量。
米氏常数 米氏常数Km为酶促反应速度达到最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L(摩尔/升)，Km是酶的特征性常数。当pH、温度和离子强度等因素不变时，Km是恒定的。Km值的范围一般在10-7～10-1mol/L之间。
比活力 酶的纯度用比活力表示，比活力即每毫克蛋白(或每毫克蛋白氮)所含的酶活力单位数。比活力(纯度)=活力单位数/毫克蛋白(氮)
诱导契合学说 诱导契合学说认为：酶分子与底物的契合是动态的契合，当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于同底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。
竞争性抑制 竞争性抑制是较常见而重要的可逆抑制。它是指抑制剂(I)和底物(S)对游离酶(E)的结合有竞争作用，互相排斥，酶分子结合S就不能结合I，结合I就不能结合S。这种情况往往是抑制剂和底物争夺同一结合位置。竞争性抑制程度与[I]成正比，而与[S]成反比，故当底物浓度极大时，同样可达到最大反应速度，即抑制作用可以解除。