生化及分子生物学复习资料（15天30题）
一、蛋白质结构与功能 本章重点：
1、氨基酸的结构及通式、名称、分类； 2、蛋白质的各级结构特点及功能特点；
3、蛋白质的理化性质，如光学性质、胶体性质（稳定因素）、变性、复性；
习题：1、生物的不同层次结构？
答：环境小分子——小分子前体——大分子——大分子复合物——超分子结构——细胞器——细胞——组织——器官——生物机体 2、α-螺旋的结构特点
多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象。 α-螺旋是蛋白质中最常见、最多的二级结构元件。其结构特征为： （1）几乎都是右手螺旋；
（2）螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基， 每一个氨基酸沿轴旋转100度，螺距为0.54nm； （3）螺旋以链内氢键维系。 3、变性蛋白质的性质改变
①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。 ②硫水侧链基团外露。
③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。 ④生理化学性质改变。分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。 4、生鸡蛋和熟鸡蛋哪个更有营养？ 答：（1）熟鸡蛋比生鸡蛋更有营养；（2）熟鸡蛋已经发生蛋白质变性，容易被蛋白酶水解，便于消化吸收；（3）熟鸡蛋中的病原微生物因蛋白质热变性而死亡，食用更安全；（4）生鸡蛋清内的抗生物素蛋白会与生物素结合生成一种稳定的化合物，使生物素不能被肠壁吸收。
蛋白质一、二、三、四级结构；β-折叠、α-螺旋
二、核酸结构与功能 本章重点：
1、核酸的功能，是遗传物质（肺炎球菌转化实验）； 2、核酸的结构特点，B型DNA双螺旋结构特点； 3、核酸的理化性质，变性、复性； 4、核酸的测序方法及原理。
习题：1、B型双螺旋DNA的结构特点？
（1） 两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟；
（2）磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3’，5 ’ －磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。碱基位于内侧，与中心轴垂直；
（3） 两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）；
（4） 螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键；5. 螺旋的直径为2nm，螺距为3.4nm，相邻碱基对的距离为0.34nm，相邻两个核苷酸的夹角为36度。
2、末端终止法测序的基本过程
（1）平行进行四组反应，每组反应均使用相同的模板，相同的引物以及四种脱氧核苷酸； （2）在四组反应中各加入适量的四种之一的双脱氧核苷酸，使其随机地接入DNA链中，使链合成终止，产生相应的四组具有特定长度的、不同长短的DNA链；
（3）这四组DNA链再经过聚丙烯酸胺凝胶电泳按链的长短分离开； （4）经过放射自显影显示区带，直接读出被测DNA的核苷酸序列。 3、化学降解法测序的基本过程
答：首先对待测DNA末端进行放射性标记，再通过5组（也可以是4组）相互独立的化学反应分别得到部分降解产物，其中每一组反应特异性地针对某一种或某一类碱基进行切割。因此，产生5 组（或4组）不同长度的放射性标记的DNA片段，每组中的每个片段都有放射性标记的共同起点，但长度取决于该组反应针对的碱基在原样品DNA分子上的位置。此后各组反应物通过聚丙烯酰胺凝胶电泳进行分离，通过放射自显影检测末端标记的分子，并直接读取待测DNA片段的核苷酸序列。
核酸的一、二、三级结构；DNA变性（复性）、增色（减色）效应
三、酶 本章重点：
1、酶催化作用的特点及机理；
2、维生素与辅助因子，以及相应的缺乏症； 3、米氏方程及抑制作用下的酶动力学； 4、影响酶活性的因素及机理。
习题：1、酶催化作用特点？
一般特点(同普通的催化剂)：1、只催化热力学上允许的化学反应（G<0）；2、降低活化能，但不改变化学反应的平衡点；3、加快化学反应速度，但催化剂本身反应前后不发生改变。
特殊之处：1.催化具有高效性；2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物）； 3.易失活；4.催化活性受到调节和控制；5.催化活性与辅助因子有关 (全酶=酶蛋白＋辅助因子） 2、影响酶活性的因素主要有哪些？
答：温度、pH值、底物浓度、抑制剂、激活剂、时间、辅助因子、酶量 3、根据生活常识设计加酶洗衣粉，需要添加哪些酶？ 答：（1）碱性蛋白酶，水解血渍、奶渍等蛋白类污垢；（2）碱性脂肪酶，水解猪油等油类污垢； （3）碱性淀粉酶，水解稀饭、土豆泥等淀粉类污垢；（4）碱性纤维素酶，水解棉织物表面因多次洗涤而在主纤维上出现的微毛和小绒球，使织物鲜艳柔软。
酶；维生素；酶促反应速度；抑制剂；酶原
四、生物氧化与氧化磷酸化 本章重点：
1、生物氧化的特点；
2、线粒体结构特点，电子传递链结构组成； 3、电子沿呼吸链传递的历程； 4、化学渗透学说；
5、影响氧化磷酸化的因素及机理。
习题：1、生物氧化的特点？ （1）反应条件温和。
（2）生物氧化并非代谢物与氧直接结合，而是以脱氢为主的逐步反应。 （3）生物氧化是逐步进行的，能量释放也是逐步的，一部分生成ATP。 （4）终产物CO2为有机物氧化成有机酸进而脱羧生成。
2、试述氧化磷酸化的偶联机制（1961年Mitchell提出的化学渗透学说）。 （1）氧化呼吸链存在于线粒体内膜上；
（2）当氧化反应进行时，H+通过氢泵作用被排斥到线粒体内膜外侧（膜间腔）； （3）从而形成跨膜pH梯度和跨膜电位差； （4）这种形式的“势能”，可以被存在于线粒体内膜上的ATP合酶利用，生成高能磷酸基团，并与ADP结合而合成ATP。
呼吸链；氧化磷酸化；底物水平磷酸化；解偶联剂
五、糖代谢 本章重点：
1、葡萄糖的分解代谢：糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径 2、葡萄糖的合成代谢：糖异生
（掌握代谢途径每一步反应的反应物、产物、催化的酶、能量变化、调控）
习题：1、TCA生物学意义？
（1）糖的有氧分解代谢产生的能量最多，是机体利用糖或其他物质氧化而获得能量的最有效方式。 （2）三羧酸循环之所以重要在于它不仅为生命活动提供能量，而且还是联系糖、脂、蛋白质三大物质代谢的纽带。
（3）三羧酸循环所产生的多种中间产物是生物体内许多重要物质生物合成的原料。在细胞迅速生长时期，三羧酸循环可提供多种化合物的碳架，以供细胞生物合成使用。
（4）植物体内三羧酸循环所形成的有机酸，既是生物氧化的基质，又是一定器官的积累物质，发酵工业上利用微生物三羧酸循环生产各种代谢产物.
2、磷酸戊糖途径的生理意义
（1） 是体内生成NADPH的主要代谢途径
（2） 该途径的中间产物为许多化合物的生物合成提供原料。 （3） 与光合作用联系起来，实现某些单糖间的互变。
（4） 此途径是葡萄糖在人体内生成5-磷酸核糖的唯一途径
糖酵解；三羧酸循环；糖异生 （掌握反应历程）
六、脂类代谢 本章重点：
1、脂肪动员的过程；
2、甘油三酯的分解代谢（脂肪酸β－氧化）； 3、甘油三酯的合成代谢（脂肪酸从头合成）；
习题：1、脂类的生理功能？ （1）供能贮能。 （2）构成生物膜。
（3）协助脂溶性维生素的吸收，提供必需脂肪酸。如亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。 （4）保护和保温作用。
2、软脂酸β-氧化和从头合成的比较
异 同 1、部位 2、酰基载体 3、参与的二碳单位 4、电子供体或受体 5、羟脂酰中间体立体异构 6、对HCO3和柠檬酸的要求 7、酶系 8、能量变化 β-氧化 线粒体 CoA 乙酰CoA FAD，NAD L型 不要求 4种酶 +106ATP 从头合成 细胞质 ACP 丙二酰单酰CoA NADPH D型 要求 7种酶蛋白组成复合体 -7ATP - 14NADPH
β-氧化；α－氧化作用；ω－氧化作用
七、蛋白质降解与氨基酸代谢 本章重点：
1、蛋白质的酶促水解;
2、蛋白质的营养价值（必需氨基酸）；
3、氨基酸的一般分解代谢（脱氨基和脱羧基作用）； 4、酮酸的去向和尿素循环。
习题：1、试从必需氨基酸的角度分析食用野生动物是不科学的。
决定蛋白质营养价值高低的因素有：（1） 必需氨基酸的含量；（2） 8种必需氨基酸的种类是否齐全；（3） 必需氨基酸的比例是否具有与人体需求相符的氨基酸组成；（4）蛋白质按必需氨基酸标准可分为完全蛋白质、半完全蛋白质和不完全蛋白质，所有的动物肉类都是完全蛋白质，野生动物肉类与家养动物肉类没有明显区别，但更难于消化吸收。 2、尿素循环的特点：
（1）合成主要在肝脏细胞的线粒体和细胞溶胶中进行； （2）合成一分子尿素需消耗四分子ATP；
（3）精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶；
（4）尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3，一个来源于天冬氨酸。
氧化脱氨基；转氨基作用；联合脱氨基；生物固氮；
八、核酸降解与核苷酸代谢 本章重点：
1、核苷酸的分解代谢：嘌呤核苷酸的分解终产物及历程；
2、核苷酸的合成代谢（从头合成）：嘌呤环和嘧啶环的元素来源； 3、核苷酸从头合成与补救途径的关系：痛风产生的原因。
习题：1、嘌呤环和嘧啶环从头合成的元素来源？
答：嘌呤碱合成的元素来源，嘌呤环N1来自天冬氨酸，C2、C8来自一碳单位(见前)，N3、N9来自谷氨酰胺，C6来自CO2，C4、C5和N7来自甘氨酸；嘧啶碱合成的元素来源，嘧啶环的C2来自C02，N3来自谷氨酰胺，C4、C5、C6及N1来自天冬氨酸。
2、市场上曾经出现过以珍奥核酸为代表的核酸类保健品，请从核苷酸代谢的角度进行分析
答：1、核酸营养和口服核酸可以进行基因治疗是一个骗局；2、人体所需核甘酸主要通过自身从头合成获得，原料是一些简单的前体物质；3、几乎所有的食品中都含有核酸，口服浓缩了的核酸口服液可能会造成过敏反应；4、核酸摄入过多，可以导致嘌呤代谢失调而出现痛风和结石等疾病。
从头合成途径；补救途径
九、DNA生物合成 本章重点
1、DNA复制（特点、条件、过程和应用）； 2、端粒酶机制、逆转录 3、DNA损伤修复；
习题：1、DNA复制所需的基本条件？
答：底物（dNTP）；模板；引物；DNA聚合酶；DNA连接酶；解螺旋酶；拓扑异构酶；单链结合蛋白 2、DNA复制的高度准确性是通过什么机制来实现的？
答：（1）DNA聚合酶的选择和校正作用；（2）RNA引物的合成与切除是提高DNA复制准确性的重要因素；（3）DNA复制后错配碱基的修复；（4）严格遵循碱基互补配对规则。
半保留复制；半不连续复制；复制叉；前导链；滞后链；逆转录；SOS修复
十、RNA生物合成 本章重点
1、RNA复制（特点、条件、过程和应用）； 2、RNA的加工修饰
习题：1、RNA转录的特点？
（1）转录的不对称性；（2）转录的连续性；（3）转录的单向性；（4）有特定的起始和终止位点
正链；负链；核心酶；启动子；剪接；核酶
十一、蛋白质生物合成 本章重点
1、蛋白质翻译（特点、条件、过程和应用，蛋白质生物合成过程包括三大步骤：①氨基酸的活化与搬运；②核糖体循环——活化氨基酸在核糖体上的缩合；③多肽链合成后的加工修饰。）； 2、蛋白质的加工修饰
习题：1、遗传密码的特点？
答：（1）连续性、 简并性；（2） 通用性（但在线粒体或叶绿体中特殊）；（3）方向性，即解读方向为5′→ 3′，摆动性；（4） 起始密码：AUG；终止密码：UAA、UAG、UGA。 2、信号肽学说
答：（1）分泌蛋白的mRNA先和游离的核糖体结合合成出信号肽，信号肽识别蛋白（SRP）结合在信号肽上，暂时中止蛋白质合成；
（2）信号肽识别蛋白—mRNA—核糖体复合物与内质网表面的停泊蛋白（SRP receptor，信号肽识别蛋白受体）结合；
（3）经过一系列反应后，核糖体与停泊蛋白紧密结合，中断的翻译恢复。信号肽识别蛋白被释放参加