呈 。
最适温度 酶的特征性常数，随着反应时间延长，最适温度可能 。 四、名词解释 1. holoenzyme 2. essential group 3. active center 4. absolute specificity 5. relative specificity 6. Km 7. inhibitor
8. competitive inhibition 9. zymogen
10. allosteric regulation 11. covalent modification 12. isoenzyme 五、问答题
1. 试说明最大反应速度（Vmax）的意义及应用。
2. 以乳酸脱氢酶为例，说明同工酶的生理意义和病理意义。 3. 简述酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性及其特性。 4. 试述酶的多元催化作用。
5. 酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？ 6. 酶的特异性有哪几种类型？
7. 以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。 8. 试述温度对酶促反应影响的双重性。
9. 简述酶的分子组成、作用特点、作用机制、结构与功能的关系。 10．简述影响酶促反应速度的因素及其作用机制。 11．比较酶的不可逆抑制与可逆抑制的作用特点。 12. 比较酶的三种可逆性抑制的作用特点。
参考答案
一、选择题
（一）A型题
1．B 2．A 3．A 4． C 5．C 6．C 7．B 8．A 9．D 10．E 11．B 12．A 13．A 14．B 15．C 16．D 17．B 18．C 19．D 20．E 21．D 22．D 23．C 24．B 25．E 26．A 27．A 28．A 29．B 30．E 31．D
（二）B型题
1．C 2．D 3．B 4．E 5．D 6．A 7．A 8．E 9．D 10．B 11．C 12．D 13．C 14．B 15．E 16．B 17．A 18．D 19．C 20．B 21．A 22．C 23．C 24．A 25．E 26．B 27．C 28．D 29．B 30．A 31．A 32．D 33．B 34．B 35．C 36．E
（三）X型题
1．BC 2．BDE 3．ABCD 4．ABCE 5．AB 6．ABCDE 7．ABCE 8．ABCDE 9．ABCD 10．BC 11．ABCD 12．BDE 13．CDE 14．CD
二、是非题
1．A 2．B 3．B 4．A 5．B 6．B 7．B 8．A 9．A 10．A 11．A 12．A 13．B 14．B
三、填空题 1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9.
蛋白质 核糖核酸
酶原向酶 酶的活性中心形成或暴露的过程。 不变 增加 下降 不变 酶蛋白 辅助因子
高度的特异性 高度的催化效率 可调节性 底物浓度 酶浓度 温度 pH 激活剂 抑制剂 绝对 相对 立体异构
对氨基苯甲酸 二氢叶酸合成酶 结合 催化
10. 丝氨酸残基上的羟基 半胱氨酸残基上的巯基 组氨酸残基上的咪唑基 酸性
氨基酸残基上的羧基 11. 蛋白质 核酸
12. 金属离子 小分子有机化合物 13. 辅酶 辅基 14. 共价 辅基
15. 底物的选择性 绝对专一性 相对专一性 立体异构专一性
16. 酶催化化学反应的能力 酶促反应速度的大小 17. 特征性 愈小 18. 酶促反应 底物
19. 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 20. 活性中心 共价 21. 矩形双曲线 直线 22. 不是 降低。 四、名词解释
1. holoenzyme——全酶，指酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物。 2. essential group——必需基团，指与酶活性密切相关的化学基团。
3. active center——活性中心，指酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，但空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物的区域。
4. absolute specificity——绝对特异性，指有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。
5. relative specificity——相对特异性，指有一些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。
6. Km——米氏常数，指酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
7. inhibitor——抑制剂，指凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。 8. competitive inhibition——竞争性抑制作用，指抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间产物的一种抑制作用。
9. zymogen——酶原，指酶在细胞内合成或初分泌，或在其发挥催化功能前只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性的这种无活性酶的前体。
10. allosteric regulation——变构调节，指代谢物与关键酶分子活性中心以外的某个部位以非共价键可逆的结合，使酶发生变构而改变其催化活性，对酶催化活性的这种调节方式称变构调节。
11. covalent modification——共价修饰，指酶蛋白肽链上的一些基团在其它酶的催化下可与某些化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性的过程。
12. isoenzyme——同工酶，指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
五、问答题
1. 试说明最大反应速度（Vmax）的意义及应用。
答：最大反应速度（Vmax）是酶完全被底物饱和时的反应速度，它除受pH和温度影响外，还受抑制剂，特别是非竞争性抑制剂和竞争性抑制剂的影响。如果酶的浓度已知，则可利用Vmax计算酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。
2. 以乳酸脱氢酶为例，说明同工酶的生理意义和病理意义。
答：不同组织中LDH的同工酶谱不同，使不同组织具有不同的代谢特征。如心肌中LDH1和LDH2含量最多，而骨骼肌和肝脏中以LDH4和LDH5为主。LDH1和LDH2对乳酸亲和力大，所以有利于心肌利用乳酸氧化获得能量；LDH4和LDH5对丙酮酸亲和力大，有利于使丙酮酸还原为乳酸，这与肌肉在供氧不足时能由酵解作用取得能量的生理过程相适应。由于同工酶在组织器官中的分布有差异，因此，血清同工酶谱分析有助于器官疾病的诊断。如心肌病变时LDH1和LDH2活性升高；肝脏病变时LDH4和LDH5活性升高。
3. 简述酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性及其特性。
答：酶与一般催化剂的共性：催化热力学允许的化学反应；可以加快化学反应的速度，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数；在反应前后，酶本身没有结构、性质和数量上的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。
特性：酶作为生物催化剂有三个特点：催化效率更高，具有高度的特异性，酶催化活性和酶含量的可调节性。
（1）酶的催化效率极高，可比一般催化剂高107~ 1013倍； （2）酶作用的专一性。即酶对底物具有严格的选择性；
（3）酶的可调节性。酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。酶与代谢物在细胞内的区域化分布和进化过程中基因分化形成的各种同工酶让各组织器官，各亚细胞结构具有各自的代谢特点。酶原的激活让酶在合适的环境被激活和发挥作用。代谢物通过对代谢途径中的关键酶，变构酶的抑制与激活和对酶的共价修饰，对酶活性进行快速调节。酶生物合成的诱导与阻遏，酶降解速率的调节可发挥对酶活性的长期调节作用。
4. 试述酶的多元催化作用。
答：酶的多元催化作用表现在三个方面：
（1） 酸-碱催化作用：酶是两性解离的蛋白质，酶活性中心有些基团则可以成为质子的供体（酸），有些基团则可以成为质子的接受体（碱）。这些基团参与质子的转移，可使反应速度提高102~ 105倍。
（2）共价催化作用：很多酶的催化基团在催化过程中通过和底物形成瞬间共价键而将底物激活，并很容易进一步被水解形成产物和游离的酶。
（3）亲核催化作用，酶活性中心有的基团属于亲核基团，可以提供电子给带有部分正电荷的过渡态中间物，从而加速产物的生成。许多酶促反应常常有多种催化机制同时介入，共同完成催化反应，这是酶促反应高效率的重要原因。
5. 酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？
答：酶的活性中心内的必需基团，一类是结合基团，其作用是与底物相结合，使底物与酶的一定构象形成复合物。另一类是催化基团，其作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转变为产物。
6. 酶的特异性有哪几种类型？ 答：酶的特异性可分为三种类型：
（1）酶的绝对特异性，即一种酶仅作用于一种底物催化一种化学反应，对其他任何底物都无催化作用；
（2）酶的相对特异性，即一种酶可作用于一类化合物或一种化学键；
（3）立体异构特异性，即一种酶仅作用于立体异构中的一种，而对另一种则无作用。 7. 以磺胺类药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。
答：细菌在生长繁殖过程中，必须从宿主体内摄取对氨基苯甲酸，在其他因素的参与下由二氢叶酸合成酶的催化生成二氢叶酸，后者在二氢叶酸还原酶的催化下生成四氢叶酸参与核酸的合成，细菌才可以生长繁殖，磺胺药的基本结构与对氨基苯甲酸相似，能竞争性地与二氢叶酸合成酶结合，从而抑制了细菌的二氢叶酸合成，抑制了细菌的生长繁殖。由于这是一种竞争性抑制作用，故在治疗中需维持磺胺药在体液中的高浓度才能有好的疗效。
8. 试述温度对酶促反应影响的双重性。
答：一般化学反应速度随温度升高，反应速度加快，酶促反应在一定温度范围内遵循这个规律，但酶是一种蛋白质，温度的升高可影响其空间构象的稳定性，促使酶蛋白变性，因此反应温度在一定范围内可加速反应的进行，反应温度过高促使酶失去催化能力。因此，温度对酶促反应的影响具有双重性。
9. 简述酶的分子组成、作用特点、作用机制、结构与功能的关系。
答：第一：酶根据分子组成不同可以分为单纯酶和结合酶，结合酶包括酶蛋白和辅助因子，其中辅助因子多为金属离子和小分子有机物。
第二：酶的作用特点包括：①酶的高效性；酶的特异性；酶的可调节性。②酶的特异性包括：绝对特异性，相对特异性，立体异构特异性。③酶的可调节性包括：酶活性的调节和酶含量的调节。
第三，酶的作用机制：①酶活性中心与底物结合后促进底物形成过渡态而提高反应速率。②酶与底物诱导契合形成酶–底物复合物，通过邻近效应，定向排列，表面效应使底物容易转