绪论
课时：共1学时 目的要求
1．熟悉生物化学的含义、主要内容和发展。
2．了解生物化学在医学中的地位和作用以及与中医学的关系。 教学内容
1．生物化学的含义、任务和主要内容。
2．生物化学的发展及在医学中的地位和作用。 3．生物化学在我国的发展及与中医学的关系。 4．生物化学的学习方法。 思考题
1.什么是生物化学？医学生物化学的主要任务？ 2.生物化学的主要研究内容是什么？ 3.生物化学与其他医药各学科的关系？ 第一章 蛋白质的结构与功能
课时：共6学时 目的要求
1．掌握蛋白质的组成和分子结构；氨基酸及蛋白质的理化性质。 2．熟悉蛋白质在生命活动过程中的重要性；蛋白质的分离纯化。
3．了解蛋白质的分类，分子结构与功能的关系及体内重要的活性肽；了解多肽链中氨基酸的序列分析及蛋白质的空间结构测定。 教学内容
1．蛋白质概述：
⑴ 蛋白质在生命过程中的重要性。 ⑵ 蛋白质的分类。 2．蛋白质的分子组成：
⑴ 蛋白质的元素组成：含N量占整个分子量16%
⑵ 蛋白质的基本组成单位--氨基酸：结构（除甘氨酸以外，均为L-?-氨基酸）、分类（酸性、碱性、芳香族氨基酸）和理化性质（两性电离和等电点、紫外吸收特征）。
⑶ 肽键和肽：肽键的形成、肽的概念 ⑷ 体内某些重要的活性肽 3．蛋白质的分子结构：
⑴ 蛋白质的一级结构：多肽链的基本结构。
⑵ 蛋白质的空间结构：二级（二级结构的主要形式和模体概念）、三级（包括结构域与分子伴侣概念）、四级结构（包括亚基概念）。
4．蛋白质结构与功能关系 ⑴ 一级结构与功能关系 ⑵ 空间构象与功能关系
5．蛋白质的理化性质及其分离纯化： ⑴ 蛋白质的理化性质
两性电离和等电点；胶体性质；蛋白质的变性、沉淀和凝固；紫外吸收特征；呈色反应。
⑵ 蛋白质的分离和纯化
透析和超滤法；丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀；电泳；层析；超速离心
⑶ 多肽链中氨基酸的序列分析 ⑷ 蛋白质空间结构测定 思考题
1.氨基酸的结构特点。 2.何为酸性、碱性、芳香族氨基酸？分别包括哪些？ 3.什么是氨基酸的两性电离和等电点？ 4.试比较蛋白质与多肽的区别。
5.简述蛋白质的一、二、三、四级结构，常见二级结构有哪些？ 6.维持蛋白质结构的作用力有哪些？ 7.蛋白质的紫外吸收有何特点？ 8.什么是蛋白质的变性与复性？ 9.简述蛋白质的两性电离和等电点？ 10.简述引起蛋白质变性的因素 第二章 核酸的结构与功能
课时：共5学时 目的要求
1．掌握核酸的化学组成，DNA的分子结构及其生物学作用。 2．熟悉RNA的种类、结构特点及其生物学作用。
3．了解体内某些重要核苷酸的结构特点和生理功能及核酸的分子杂交。 教学内容
1．核酸的概述（分类和生物学意义）。 2．核酸的化学组成：戊糖、碱基、核苷和核苷酸；DNA与RNA在组成上的区别
3．核酸的分子结构：
⑴ 核酸的一级结构：核酸分子中核苷酸之间连接的方式：3’,5’-磷酸二酯键的形成；核苷酸链的主链骨架（磷酸、戊糖）与侧链（碱基）、3’端（保留3’-OH）与5’端（保留5’-○P） ⑵ DNA的空间结构与功能：二级结构——双螺旋结构模型；超螺旋结构及其在染色质中的组装（正超螺旋、负超螺旋、核小体）；DNA的功能（基因与基因组的概念）。 ⑶ RNA的结构与功能：
真核生物mRNA的结构与功能：结构（5’-帽子结构、3’端聚A尾巴、有内含子）；蛋白质生物合成的模板；
tRNA的结构与功能：一级（分子量小、大约含10%稀有碱基、3’端有-CCA的共有序列）、二级（三叶草型，氨基酸臂、反密码子与反密码子环）、三级结构（倒L型）；转运氨基酸，辨认mRNA上的密码子；
rRNA的结构与功能：原核生物与真核生物rRNA的种类；为核糖体（核蛋白体）的组成成分，核蛋白体是蛋白质生物合成的场所
其他小分子RNA及RNA组学。
4．核酸的理化性质、变性和复性及其应用：一般理化性质（紫外吸收特征）；DNA变性概念与特点（增色效应，粘度降低），Tm的概念；DNA复性与分子杂交（复性与退火的概念）。
5．核酸酶：DNA酶、RNA酶、核酸外切酶、核酸内切酶、核酶。 思考题
1.简述核酸一级结构特点。
2.简述DNA双螺旋结构的基本内容。
3.比较DNA的双螺旋结构与蛋白质的?螺旋结构。
4.RNA的种类及其生物学作用。 5.简述tRNA二级结构的基本特点。 6.mRNA的结构特点。 7.核酸的变性与复性。 8.简述DNA的解链温度。 第三章 酶
课时：共6学时 目的要求
1．掌握酶的分子组成、活性中心、酶促反应的特点与机制、酶促反应动力学。 2．熟悉酶的调节、酶的活性测定。
3．了解酶的命名与分类、酶与医学的关系。 教学内容
1．酶的分子结构与功能
⑴ 酶的分子组成（酶、酶蛋白、辅助因子、金属酶、金属激活酶、辅酶、辅基）
⑵ 酶的活性中心：活性中心、必需基团；催化基团与结合基团；活性中心外的必需基团；辅因子为酶活性中心的组成部分，位于酶活性中心内
2．酶促反应特点与机制
⑴ 酶促反应的特点：高效性、特异性（绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性）、可调节性、不稳定性
⑵ 酶促反应的机制：活化能概念；诱导契合学说、酶促反应的机制 3.酶促反应动力学
⑴ 底物浓度对酶促反应的影响：米-曼氏方程式（不考推导过程，但可以根据情况讲授）、Km与Vm的意义、Km值与Vmax值的测定
⑵ 酶浓度对酶促反应速度的影响。
⑶ 温度对酶促反应速度的影响：高温与低温使酶促反应速度降低的机理；最适温度 ⑷ pH对酶促反应速度的影响：最适pH
⑸ 抑制剂对酶促反应速度的影响：不可逆抑制剂（专一性和非专一性）、可逆抑制剂（竞争性、非竞争性、反竞争性、可逆抑制作用表观Km与最大速度的变化）
⑹ 激活剂对酶促反应速度的影响
⑺ 酶活性测定与酶活性单位：酶的活性单位的定义 4．酶的调节
⑴ 酶活性的调节：酶原与酶原的激活（概念、激活机理与意义）、变构酶（概念）、酶的共价修饰调节（概念与特点）
⑵ 酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏（诱导剂与诱导作用、辅阻遏剂与阻遏作用）、酶降解的调控
⑶ 同工酶：同工酶的概念与意义
5.酶的命名与分类：酶的命名、酶的分类 6．酶与医学的关系： ⑴ 酶与疾病的关系。
⑵ 酶在医学上的其他应用。 思考题
1.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。 2.什么是酶原和酶原的激活？
3.酶按其分子组成，可分为哪两大类？请分别叙述各类的组成。
4.全酶由哪两部分组成？酶促反应的特异性和反应类型分别由哪一部分决定的？ 5.酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？ 6.Km值与哪些因素有关？与哪些因素无关？有何意义？ 7.试述在酶促反应中酶蛋白与辅助因子之间的相互关系。 8.试比较三种可逆性抑制作用的特点。 9.以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。 10.简述温度对酶促反应影响的双重性。 11.试述酶与医学的关系。
12.何谓同工酶？在医学上有何应用？ 13.酶的催化作用有哪些特点？ 14.酶的专一性有哪几种类型？ 第四章 糖代谢
课时：共7学时 目的要求 1．掌握血糖的来源和去路、血糖水平的调节；掌握糖的氧化分解、糖原的合成与分解、糖异生等主要糖代谢途径及其生理意义、 2．熟悉各糖代谢途径的调节
3．了解糖的生理功能、糖的消化与吸收、糖代谢紊乱 教学内容
1．概述
⑴ 糖的生理功能 ⑵ 糖的消化与吸收 ⑶ 糖代谢的概况 2．糖的无氧分解：
⑴ 糖酵解的反应过程：主要过程、关键步骤、关键酶、能量计算
⑵ 糖酵解的调节：调节的关键酶 ⑶ 糖酵解的生理意义 3. 糖的有氧氧化
⑴ 有氧氧化的反应过程（丙酮酸的氧化脱羧、三羧酸循环过程与特点、三羧酸循环的关键酶、生理意义）
⑵ 有氧氧化生成的ATP
⑶ 有氧氧化的调节（丙酮酸脱氢酶复合体的调节及三羧酸循环的调节） ⑷ 巴斯德效应 4．磷酸戊糖途径
⑴ 磷酸戊糖途径的反应过程 ⑵ 磷酸戊糖途径的调节
⑶ 磷酸戊糖途径的生理意义；蚕豆病发病机理 5．糖原的合成与分解
⑴ 糖原的合成代谢：部位（肝脏、肌肉）、主要步骤、关键酶 ⑵ 糖原的分解代谢：部位（肝脏）、主要步骤、关键酶 ⑶ 糖原合成与分解的调节 ⑷ 糖原累积症 6. 糖异生
⑴ 糖异生途径：糖异生的主要部位、参与的主要酶（四种酶） ⑵ 糖异生的调节
⑶ 糖异生的生理意义 ⑷ 乳酸循环 7. 血糖及其调节 ⑴ 血糖来源和去路
⑵ 血糖水平的调节：肝脏的调节、激素的调节（胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长素等）
⑶ 血糖水平异常（高血糖及糖尿病、低血糖）。 思考题
1.糖酵解有何生理意义？ 2.简述糖酵解的四个主要阶段。
3.简述糖的有氧氧化的三个主要阶段。
4.论述三羧酸循环的总结果及其主要特点？ 5.糖的有氧氧化及三羧酸循环有何生理意义？
6.试从下列各点比较糖酵解与糖的有氧氧化的不同点。
（1）反应条件 （2）反应部位 （3）终产物 （4）产能
7.计算1分子葡萄糖在肌肉组织中彻底氧化可净生成多少分子ATP？ 8.计算从糖原开始的1个葡萄糖单位在肝脏彻底氧化可净生成多少分子ATP？ 9.磷酸戊糖途径有何生理意义？
10.肝糖原和肌糖原的代谢途径有何不同？为什么？ 11.肝糖原的合成与分解有何生理意义？
12.为什么说肌肉活动剧烈时，肌糖原也是补充血糖的途径？ 13.简述人体内6-磷酸葡萄糖有哪些代谢去向？ 14.糖异生有何生理意义？
15.简述胞液中的草酰乙酸转变为葡萄糖的反应途径，其过程有哪些糖异生的关键酶参与了？
16.血糖有哪些来源与去路？ 17.简述胰岛素的作用机制。
18.试论述肝脏对血糖浓度的调节。 19.试述耐糖曲线的临床意义。
20.从生化角度简述糖尿病的病因。 21.试从糖尿病的发病机理，解释糖尿病患者“三多一少”的临床表现。 22.糖尿病患者可出现哪些糖代谢紊乱？ 第五章 脂类代谢
课时：共6学时 目的要求
1．掌握血脂的组成，血浆脂蛋白的分类、组成、结构特点及主要功能、主要载脂蛋白的功能，甘油三酯的中间代谢。
2．熟悉血浆脂蛋白的代谢、磷脂的代谢和胆固醇代谢。 3．了解脂类的消化吸收、血浆脂蛋白代谢异常。 教学内容
1．不饱和脂肪酸的分类和命名 2．脂类的消化和吸收 3．甘油三酯的中间代谢 ⑴甘油三酯的分解代谢：