生物化学（36学时）习题答案
答案
蛋白质化学
（一）选择题
1.c e 2.d 3.c一个可解离基团最具有缓冲能力的pH范围是在其pK值的附近。在氨基酸的所有可解离基团中只有His的咪唑基pK=6.0，最接近生理pH。 4.d氨基酸的羧基pK值一般在pH2-4之间，α-氨基的pK值在pH9-10之间。所以在pH10时，谷氨酸的两个羧基几乎全部解离，而氨基则基本上解离一半左右。 5.b 6.e 20种氨基酸中有两种氨基酸含有两个不对称碳原子，它们是苏氨酸的异亮氨酸。 7.a 8.c由于异硫氰酸苯酯法（Edman法或PITC法）可用来连续定出60个以上的氨基酸顺序，而一个五肽则是相当小的肽，所以可以用此法进行连续测定。其它方法则不是最好的方法。 9.e 10.d过甲酸是一种氧化剂，它可使二硫键氧化断裂。尿素能使氢键破坏，但不是氧化剂。巯基乙醇是一个还原剂。溴化氰是在蛋白质一级结构时常用的一种专一在甲硫氨酸的羧基所形成的肽键进行断裂的试剂。 11.d 12.c 13.e 14.b 15.a 16.d 17.a 18.d氨基酸与蛋白质共有的性质是两性解离性质。胶体性质、沉淀反应、变性性质及双缩脲反应都是蛋白质特有的性质或反应。 19.d尿素和盐酸胍都能够破坏蛋白质分子内的氢键。SDS是蛋白质的变性剂。二氯化汞是一种重金属盐，同时也是蛋白质的变性剂。只有硫酸铵是一种中性盐，在高浓度时能够使蛋白质沉淀，但不使蛋白质变性。 20.e 21d 22.a 23.b为了充分还原核糖核酸核酸酶，除了用β-巯基乙醇外还要用尿素。β-巯基乙醇是还原剂，使-S-S-变成-SH；尿素是蛋白质的变性剂，使蛋白质分子内的氢键破坏。 24.a 25.b 26.c 27.c 28.c （二）填空题
1． 2．酸性；碱性；Asp、Glu；Arg、Lys、His 3．pI；当两性分子的静电荷为零时所处的pH值 4．两性；负电 5．亚；黄 6．Ser、Thr；Tyr 7．多数疏水（非极性）；多数亲水（极性） 8．生物活性；物理化学；溶解度 9．中心轴；N-H；C=O；肽平面上的H与O
10．参考各种教材 11．血红蛋白；β- 12．电荷；水化膜 13．布朗运动、丁道尔现象、电泳行为、不能透过半透膜 14．高浓度盐、重金属离子、某些有机酸；有机溶剂 15．沉降系数；1×10-13秒 16．既含有正电荷又含有负电荷的离子 17．脯氨酸；甘氨酸 18．氢键；盐键；二硫键；疏水作用；范德华力 19．3.6；0.54nm；0.15nm 20．三，α-螺旋 21．β-折叠（或β-片层结构） 22．蛋白质水化膜被破坏或电荷被中和，蛋白质发生聚集，形成了直径大于100nm的大颗粒 23．α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲 （三）是非判断题
1错 2错 3对 4错 5对 6错 7错 8对 9对 10对 11对 12错 13对 14对 15对16对 17错18错 19对 20对 21错 22对 23对 （四）名词解释
1． 构象（conformation）：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化，构象形式有无数种。 2． 构型（configuration）：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。构型不同的分子在立体化学形式上能够区分。构型有两种，即D-型和L-型。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。 3． 肽平面（peptide plane）：肽链主链的肽键 C－ N具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽健上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。 4． α-螺旋（α-helix）：是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状，称为α-螺旋。典型的α-螺旋的结构是：每一个氨基酸残基上的亚氨基氢（N—H）与前面第四个氨基酸残基上的羰基氧（C=O）之间形成链内氢键。在氢键封闭的环内，有13个原子—CO—[—N－Cα－C－]3－NH－。α-螺旋构象的多肽链，每3.6个氨基酸残基上升一圈，每个氨基酸残基绕轴旋转100°，每圈使轴上升0.54nm/(0.l5nm／氨基酸残基)。这种典型的α-螺旋简写为3.613。 5． β-折叠或β-折叠片（β-pleated sheet）：又称为β-结构或β-伸展，是蛋白质中一种常见的二级结构。处于β-折叠构象的多肽链是相当伸展的，不同的肽链间（或同一肽键的不同肽段间）的N—H与C＝O形成氢键，这些肽链的长轴互相平行，而链间形成的氢键与长轴近似垂直。β-折叠片有两种类型：一种是平行结构，即所有肽链的N-末端在同一端，另一种称反平行结构，即肽链的N-末端一顺一反的排列着。 6． β-转角（β-turn）：又称为β-回折、β-弯曲或发卡结构（此处肽链经常出现180℃的回折）。是球
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状蛋白质中的一种二级结构。它是由回折或转弯时形成的。在β-转角中弯曲的第一个氨基酸残基的C＝O和第四个氨基酸残基的N－H之间形成一个氢健。在β-转角处甘氨酸和脯氨酸出现的概率很高。β-转角在球状蛋白质中含量十分丰富。 7． 无规卷曲（random coil）：指蛋白质的肽链中没有确定规律性的那部分肽段构象，它的结构比较松散。这种结构和α-螺旋、β-折叠、β-转角比较起来是不规则的，但对于一些蛋白质分子来讲，特定的无规卷曲构象是不能被破坏的，否则就失去活性。 8． 寡聚蛋白（oligomeric protein）：由两个或两个以上的亚基或单体组成的蛋白质统称寡聚蛋白。例如，血红蛋白就是一个由四个亚基组成的寡聚蛋白,它们的亚基通过非共价键相连接，组成了具有生物功能的蛋白质分子。凡具有别构作用的蛋白质一般都属于寡聚蛋白。 9． 简单蛋白（simple protein）：在蛋白质分子中只有氨基酸的成分，而不含有氨基酸以外的成分，这种蛋白质称为简单蛋白。 10．结合蛋白（conjugated protein）在蛋白质分子中除了含有氨基酸成分外，还要有其它成分（辅因子）的存在，才能保证蛋白质的正常生物活性。这种蛋白质称为结合蛋白。 11．蛋白质的变性作用（denaturation）：天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、声、光、压、有机溶剂、酸、碱、脲、胍等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学常数发生变化。这种过程称为蛋白质的变性作用。蛋白质变性作用的实质，就是蛋白质分子中次级键的破坏，而引起的天然构象被破坏，使有序的结构变成无序的分子形式。蛋白质的变性作用只是三维构象的改变，而不涉及一级结构的改变。
12．蛋白质的复性（renaturation）：变性了的蛋白质在一定的条件下可以重建其天然构象，恢复其生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。 （五）问答及计算题
1． 解：Trp残基/蛋白质MW=0.29% 蛋白质MW=Trp残基/0.29%=（204-18）/0.29%=64138Da 答：此蛋白质的最低分子量是64138Da
2． 解：亮氨酸和异亮氨酸的分子量都是131Da,根据两种氨基酸的含量来看，异亮氨酸：亮氨酸=2.48%:1.65%=1.5:1=3:2。所以在此蛋白质中亮氨酸至少有两个，异亮氨酸至少有三个，那么：1.65%=2*(131-18)/蛋白质MW，蛋白质MW=226/1.65%=13697Da 答：此蛋白质最低分子量是13697Da。 3． 答：聚赖氨酸的赖氨酸侧链是氨基，在pH7时带有正电荷，所以由于静电的斥力作用使聚赖氨酸不能形成α-螺旋结构。当在pH10时赖氨酸侧链的氨基基本不解离，排除了静电斥力，所以能呈α-螺旋结构。 4． 答：由于稳定α-螺旋的力是氢键，那么在疏水环境中很少有极性基团干扰氢键的形成，而在亲水环境中则存在较多的极性基团或极性分子，它们能够干扰α-螺旋中的氢键使之变的不稳定。所以多肽链片断在疏水环境中更利于α-螺旋的形成。 核酸化学
（一）1.b 2.d 3. d 4.cbc 5.cbc 6.a 7.a 8. c 9.d 10.d 11.b 12.e 13. c (二) 1．Watson,Crick；1953 2．核苷 3．2， 4．m(RNA)；t(RNA) 5．DNA,蛋白质； 6．G+C含量；缓冲溶液的性质；DNA的纯度 7．紫外吸收增加；粘度下降；变性；双螺旋解链
8．氢键；碱基堆积力；与正电荷结合 9．2.0；3.4；10；外；内 10．核苷酸、碱基、戊糖、磷酸、碱基、嘌呤、嘧啶 11．9；1；假糖苷键；N-C；嘌呤核苷 12．1；1；假糖苷键；N-C；嘧啶核苷 13.嘧啶碱；芳香环；260nm 14.核糖核酸，脱氧核糖核酸；细胞核，核仁区，细胞质 15.反向；互补；A;T;2; G;C;3
（三）1.错 2.对 3.错 4.对 5.错 6.错 7.对 8.错 9.对 10.对 11.对 (四)1．各种碱基与戊糖通过C-N糖苷键连接而成的化合物称为核苷
2.当加热变性了的核酸分子，在退火的条件下发生复性时，其在260nm下的紫外吸收会减少的现象称为减色效应。
3．当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加的现象称为增色效应
4．当两条不同来源的DNA（或RNA）链或DNA链与RNA链之间存在互补顺序时，在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子，这种分子称为杂交分子。形成杂交分子的过程称为分子杂交。
5．当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的半数值时，此时所对应的温度称为熔解温度或变性温度，用Tm值表示。
6．发卡结构:单链RNA分子也会在分子内部形成部分双螺旋结构，由于这部分双螺旋结构有些像发卡，所以把这部分的双螺旋结构称为发卡结构。
（五）1．DNA的热变性有很多特点如：变性温度范围很窄；260nm处的紫外吸收增加；粘度下降；生物活
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性丧失；比旋度下降；酸碱滴定曲线改变。Tm值代表核酸的变性温度（熔解温度、熔点）。在数值上等于DNA变性时摩尔磷消光系数值（紫外吸收）达到最大变化值半数时所对应的温度。
2．DNA分子为两条多核苷酸链以相同的螺旋轴为中心，盘绕成右旋、反向平行的双螺旋；以磷酸和戊糖组成的骨架位于螺旋外侧，碱基位于螺旋内部，并且按照碱基互补的原则，碱基之间通过氢键形成碱基对，A-T间形成二个氢键、G-C间形成三个氢键；双螺旋的直径是2nm，每10个碱基对旋转一周，螺距为3.4nm，所有的碱基平面都与中心轴垂直；维持双螺旋的力是碱基堆积力和氢键。
3．因为（G+C）%=（Tm-69.3）×2.44×%=(89.3-69.3)×2.44×%=48.8%, G=C=24.4%, 而(A+T)%=1-48.8%=51.2%, A=T=25.6%
4．分子②的Tm值较高；分子②复性到原来较高的可能性大。虽然①分子容易复性但是复性出来的分子不一定是原来的分子，而分子②只要发生复性就一定是原来的分子结构。
5．将核酸完全水解后可以得到：磷酸、戊糖、碱基三种组分。DNA水解后得到的戊糖是2-脱氧核糖，碱基有胸腺嘧啶（T）、胞嘧啶（C）、腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）。RNA水解后得到的戊糖是核糖，碱基有尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）、腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）。上面划线的部分是两者不同的组成成分。 6．解：每个体细胞内DNA的总长度为：6.4×109×0.34nm=2.174×109 nm=2.176nm； 人体内所有体细胞内的DNA的总长度为：2.176×1014m=2.176×1011km；
这个长度与太阳-地球之间的距离相比为：2.176×1011/2.2×109=0.99×102=99（倍）。
酶化学
（一）1.d 2a. c d 3.b 4.b d 5.b 6.a 7.a 8.e 9.d 10. e 11.d 12.f 13.b 14.c 15.c 16.c 17.c 18.c 19.b 20.a 21.c 22.b 23.a 24.a 25.c 26.a 27.b （二）1．温度；pH；初
2．酸碱催化；共价催化；邻近定向效应；分子张力的形成；低介电区的形成 3．酶蛋白；辅因子
4．底物；选择；立体异构专一性；绝对专一性；相对专一性 5．立体异构
6．对氨基苯甲酸；竞争；二氢叶酸合成酶 7．影响酶和底物的基团解离；使酶变性 8．竞争性；非竞争性
9．通过诱导契合过程来降低反应的活化能 10．C；A
11．别构酶；共价调节酶
12．[S]，[E]，pH，温度，激活剂，抑制剂
13．氧化还原酶类；移换酶类；水解酶类；裂合酶类；异构酶类；合成酶类 14．浓缩低温保存；冰冻干燥保存
15．v =Vmax[S]/(Km+[S])
（三）1.对 2.对 3.对 4.对5.错 6.错 7.对 8.对 9.错 10.错11.错 12.对 13.对 15. 错 15. 对 （四）
1. 辅酶和辅基：大多数情况下，可通过透析或其他物理方法从全酶中除去，与酶蛋白结合松弛的辅助因子叫辅酶。以共价键和酶蛋白牢固结合，不易用透析等方法除去的辅助因子叫辅基。二者的区别只在于与酶蛋白的结合的牢固程度不同，无严格绝对的界限。 2. 酶的活力单位（U）：酶活力的度量单位。1961年国际酶学委员会规定：l个酶活力单位是指特定条件下，在1分钟内能转化lμmol底物的酶量，特定条件：温度25℃，其它条件采用最适，另外也存在人们普通采用的其他酶活力单位。
3. 酶的比活力：即酶含量的多少，定为每mg酶蛋白所具有的酶活力单位，一般用U/mg蛋白表示。 4. 酶的转换数；Kcat指每秒钟每个酶分子转换底物的微摩尔数，代表酶的催化效率。
5. 米氏常数Km ：是米氏酶的特征常数之一。在E＋S←→ES→E＋P反应中Km＝（K2＋K3）／K1，Km值的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。单位是：mol／L等
6. 竞争性抑制作用：竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构所以与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，而使EI不能与S结合。从而降低酶反应速度的可逆抑制作用。这种抑制作用可通过增加底物浓度来解除。
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7. 非竞争性抑制作用：非竞争性抑制剂与酶活性中心以外的基团结合．形成EI或ESI复合物，从而不能进一步形成E和P，因此使酶反应速度降低的可逆抑制作用，不能通过增加底物浓度的方法解除。
8. 别构效应：调节物（或效应物）与别构酶酶分子的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度及代谢过程，此效应称为酶的别构效应。
9. 激活剂：凡能提高酶活性的物质均称为激活剂，其中大部分为离子或简单的有机化合物。另外还有对酶原起激活作用的蛋白质性质的大分子物质。
10. 不可逆抑制作用：是某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的基团结合，而使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除去的抑制作用。
11. 可逆抑制作用：指抑制剂以非共价键与酶蛋白中的基团结合，可用透析等物理方法除去而使酶重新恢复活性。
12. 酶的专一性：即特异性，是指酶催化特定的底物发生的一定的化学反应生成特定产物的特性。
13. 多酶体系：在细胞内的某一代谢过程中，由几个酶形成的反应链体系，称为多酶体系。一般分为可溶性的，结构化的和在细胞结构上有定位关系的三种类型。
14. 调节酶：在多酶体系中某些酶因其本身活性受到严格的调节控制从而对代谢反应起调节作用，此类酶统称调节酶。
15. 别构酶：一种一般是具有多个亚基，再结构上除具有酶的活性中心外，还具有可结合调节物的别构中心的酶，活性中心负责酶对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速度。
16. 共价调节酶：由于其它的酶对某一酶结构进行共价修饰而使其在活性形式和非活性形式（即高活性与低活性）形式之间相互转变，这种调节酶即为共价调节酶。
17. 酶原激活：某些酶先以无活性的酶原形式合成及分泌，然后在到达作用部位是由另外的物质作用，使其失去部分肽段从而形成或暴露活性中心、形成有活性的酶分子的过程。如胃蛋白酶原是无活性的，它在胃液中经胃酸的作用或有活性的胃蛋白酶的作用变成有活性的胃蛋白酶分子。
18. 寡聚酶：由两个或两个以上的亚基组成的酶分子，分子量一般从35000到几百万道尔顿以上的酶。 19. 同工酶：指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。 20. 诱导酶：指当生物体或细胞中加入特定诱导物后，而诱导产生的酶，称为诱导酶。它的含量在诱导物诱导下显著增高，这种诱导物往往是该酶的底物或底物类似物。 （五）1．优点；（1）专一性高，副反应少，后处理容易。（2）催化效率高，酶用量少。（3）反应条件温和，可以在近中性的水溶液中进行反应，不需要高温高压。（4）酶的催化活性可以进行人工控制 缺点：（1）酶易失活，酶反应的温度、pH、离子强度等要很好控制。（2）酶不易得到，价格昂贵。（3）酶不易保存。
2．33.3%Vmax；80%Vmax；90%Vmax；99%Vmax； 3．
4．局限性：米氏方程假定形成一个中间复合物因而其动力学只适合单底物反应，对实际存在的多底物，多产物的酶促反应均不适用；对体内的多酶体系催化的反应过程也不能很好解释；在一些变构酶催化的反应中表现出的协同效应也与米氏方程表示的[S]与v的关系不大相符。
维生素
（一）1.c 2.a 3.c 4.b 5.a 6.d 7.bd 8.e 9.bd 10.c 11.d 12.b 13.e 14.c
（二）1．递氢；6，7-二甲基异咯嗪 2．羧化酶；固定CO2 3．凝血酶原 4．维生素C；维生素A
5．维生素A；维生素D；维生素E；维生素K；硫辛酸 6．维生素C；
7．维生素B1；维生素B2；维生素PP；维生素B6；泛酸；生物素；叶酸；维生素B12 （三）1.错 2.对 3.错 4.错 5.对
（四）1．维生素：维生素是机体维持正常生命活动所必需从食物中摄取的一类小分子有机化合物。维生素虽然需要量少，但是人体不能合成或合成量不足，所以必需从食物中摄取。 （五）
1． 患维生素缺乏症的主要原因有：①摄入量不足。可因维生素供给量不足，食物储存不当，膳食烹调不合理，偏食等而造成；②吸收障碍。长期慢性腹泻或肝疾病患者，常伴有维生素吸收不良；③需要量增加；
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儿童、孕妇、乳母、重体力劳动者及慢性消耗性疾病患者，未予足够补充；④长期服用抗菌素，使一些肠道细菌合成的维生素，如维生素K、维生素PP、维生素B6、生物素、叶酸等缺乏。
2． 维生素既不是构成组织细胞的原料，也不是体内能源物质。很多维生素是在体内转变成辅酶或辅基，参与物质的代谢调节。所有B族维生素都是以辅酶或辅基的形式发生作用的，但是辅酶或辅基则不一定都是由维生素组成的，如细胞色素氧化酶的辅基为铁卟啉，辅酶Q不是维生素等。
生物氧化
（一） 1d 2e 3d 4d 5d 6e 7a 8b 9b 10a （二）
1．线粒体内膜；细胞膜
2．脱氢；代谢物脱下的氢经呼吸链传递，最终与吸入的氧化合 3．脱氢酶；电子（或氢原子）传递体；氧化酶 4．NADH；FAD. H2；初始受体 5．鱼藤酮；抗霉素A；氰化物
6．FMN→CoQ；Cytb→Cytc；Cytaa3→[O] 7．氧化磷酸化；底物水平磷酸化 8．△G；△Go；△Goˊ 9．放能；吸能；平衡
10．NADH,FMN,CoQ CytB,C1,C,AA3 Fe-S 11．跨膜质子梯度
（三）1.对 2对 3错 4对 5错 6错 7对 8对 9对 10错 11对
（四）1．有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。电子在逐步的传递过程中释放出能量被机体用于合成ATP，以作为生物体的能量来源。
2．电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP磷酸化生成ATP。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP的分子数）称为磷氧比值（P/O）。如NADH的磷氧比值是3，FADH2的磷氧比值是2。
3．在底物被氧化的过程中（即电子或氢原子在呼吸链中的传递过程中）伴随有ADP磷酸生成ATP的作用称为氧化磷酸化作用。
4．在底物被氧化的过程中，底物分子形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物磷酸化。此过程与呼吸链的作用无关。 （五）
1．所谓高能化合物是指含有高能键的化合物，该高能键可随水解反应或基团转移反应而释放大量自由能。生物体内具有高能键的化合物是很多的，根据高能键的特点可以分成几种类型： ①磷氧键型（-O～P）。属于该型的化合物较多：a酰基磷酸化合物，如1，3-二磷酸甘油酸。B焦磷酸化合物，如无机焦磷酸。C烯醇式磷酸化合物，如磷酸烯醇式丙酮酸。 ②氮磷键型（-N～P）。如磷酸肌酸。 ③硫酯键型（-CO～S）。如酰基辅酶A。 ④甲硫键型（-S～CH3）。如S-腺苷蛋氨酸
2. ATP在体内有许多重要的生理作用，概括如下： ①是机体能量的暂时贮存形式：
在生物氧化中，ADP能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成ATP的方式贮存起来，因此ATP是生物氧化中能量的暂时贮存形式。 ②是机体其它能量形式的来源：
ATP分子内所含有的高能键可转化成其它能量形式，以维持机体的正常生理机能，例如可转化成机械能、生物电能、热能、渗透能、化学合成能等。体内某些合成反应不一定都直接利用ATP供能，而以其他三磷酸核苷作为能量的直接来源。如糖原合成需UTP供能；磷脂合成需CTP供能；蛋白质合成需GTP供能。这些三磷酸核苷分子中的高能磷酸键并不是在生物氧化过程中直接生成的，而是来源于ATP。 ③可生成cAMP参与激素作用：
ATP在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下，可生成cAMP，作为许多肽类激素在细胞内体现生理效应的第二信使。
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