蛋白质的结构与功能 一级结构：就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的
二级结构：是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
三级结构：蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力等
四级结构：具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构
蛋白质一级结构是空间结构的基础，特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持，在生物体内，蛋白质的多肽链一旦被合成后，即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲，形成一定的空间构象
蛋白质的别构效应：在生物体内，当某种物质特异地与蛋白质分子的某个部位结合，触发该蛋白质的构象发生一定变化，从而导致其功能活性的变化
水化膜：球状蛋白质的表面多亲水基团，具有强烈地吸引水分子作用，使蛋白质分子表面常为多层水分子所包围，从而阻止蛋白质颗粒的相互聚集。
透析：蛋白质分子扩散速度慢，不易透过半透膜，粘度大，在分离提纯蛋白质过程中，将混有小分子杂质的蛋白质溶液放于半透膜制成的囊内，置于流动水或适宜的缓冲液中，小分子杂质皆易从囊中透出，保留了比较纯化的囊内蛋白质的方法
等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质游离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子(zwitterion,净电荷为O)，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点
蛋白质的变性作用：在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏
沉淀：蛋白质分子凝聚从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀
盐析：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质的胶体稳定性而使其析出，这种方法称为盐析。常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等
蛋白质可以与重金属离子如汞、铅、铜、银等结合成盐沉淀，沉淀的条件以pH稍大于等电点为宜重金属沉淀的蛋白质常是变性的，但若在低温条件下，并控制重金属离子浓度，也可用于分离制备不变性的蛋白质。
加热凝固：将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热，可使蛋白质发生凝固(coagulation)而沉淀。加热首先是加热使蛋白质变性，有规则的肽链结构被打开呈松散状不规则的结构，分子
的不对称性增加，疏水基团暴露，进而凝聚成凝胶状的蛋白块
双缩脲反应：蛋白质在碱性溶液中与硫酸铜作用呈现紫红色，称双缩脲反应
茚三酮反应：α－氨基酸与水化茚三酮(苯丙环三酮戊烃)作用时，产生蓝色反应，由于蛋白质是由许多α－氨基酸组成的，
结构域：蛋白质的三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠较为紧密，各行其功能，称为结构域。
模体：在蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的肽段，在空间结构上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，称为模体。
α-螺旋：α-螺旋为蛋白质二级结构类型之一。在α-螺旋中，多肽链的主链围绕中心轴作顺时钟方向的螺旋式上升，即所谓右手螺旋。每3。
β-折叠：指相邻α-碳单键向不同方向旋转,使肽键平面成折扇状或折叠成锯齿状结构,氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，其走向可相同，也可相反。
分子伴侣:通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。
肽单元：参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元
协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
电泳：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳
酶
酶（enzyme）是活细胞内产生的具有高度专一性和催化效率的蛋白质，生物体在新陈代谢过程中，几乎所有的化学反应都是在酶的催化下进行的
酶的作用特点：1.高度的催化效率 2.高度的专一性 一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，并生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性
3.酶活性的可调节性4.酶活性的不稳定性
酶的活性中心：有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心，辅酶或辅基上的一部分结构往往是活性中心的组成成分，构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团（binding group），促进底物发生化学变化的基团称为催化基团
酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时，没有催化活性，该无活性的酶的前身物质就是酶原
酶原的激活：在一定条件下，酶原受某种因素作用后，分子结构发生变化，暴露或形成活性中心，转变成具有活性的酶的过程
同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶
变构调节：调节亚基和变构剂（体内一些小分子代谢物）结合后，使酶的空间构象改变，从而影响酶活性（增高或降低）的现象，称变构调节，或别构效应。这类可被别构剂调节的酶称变构酶。
固定化酶：将水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水但仍具有酶活性的一种酶的衍生物。固定化酶在催化反应中以固相状态作用于底物并保持酶的活性。
Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。
酶的抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。
竞争性抑制作用：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。激活剂分为必需激活剂和非必需激活剂
寡聚酶： 由几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶
抗体酶：具有催化功能的抗体分子称为抗体酶(abzyme)。
辅酶： 是酶的辅助因子中的一类，其化学本质是小分子有机化合物，与酶蛋白结合得相对较松，用透析法可以除去，其作用是作为电子、原子或某些基团的载体参与并促进反应。
辅基： 通常把那些与酶蛋白结合比较紧的，用透析法不易除去的小分子物质称为辅基。
调节亚基：有些酶分子除活性中心（催化部位）以外，还有调节部位，它们可位于同一亚基或不同亚基内，称调节亚基
酶的共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基因可与某种化学基因发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，以调节代谢途径的过程
化学修饰调节的特点。：①被修饰的酶有两种形式存在，两都之间的转化由不同酶来分别催化。②引起酶分子共价键的变化。③磷酸化时，消耗能量。④有级联放大效应，因此调节效率高。
因素的影响：一、酶浓度对反应速度的影响在一定的温度和pH条件下，当底物浓度大大超过酶的浓度时，酶的浓度与反应速度呈正比关系。二、底物浓度对反应速度的影响 在底物浓度很低时，反应速度随底物浓度的增加而急骤加快，随着底物浓度的升高，反应速度不再呈正比例加快，反应速度增加的幅度不断下降。如果继续加大底物浓度，反应速度不再增加，表现为0级反应三、pH对反应速度的影响只有在特定的pH条件下，酶、底物和辅酶的解离情况，最适宜于它们互相结合，并发生催化作用，使酶促反应速度达最大值，这种pH值称为酶的最适pH四、温度对反应速度的影响五、抑制剂对反应速度的影响凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称做酶的抑制剂
竞争性抑制：抑制剂I和底物S对游离酶E的结合有竞争作用，互相排斥，已结合底物的ES复合体，不能再结合I.同样已结合抑制剂的EI复合体，不能再结合S
特点：1.IS相似，争夺同一酶活性中心2.与酶活性中心结合后，酶分子失去催化作用3.抑制作用强弱取决于抑制剂与底物之间的相对浓度4.酶可以结合底物也可以结合抑制剂，但不可以同时结合
非竞争性抑制：抑制剂I和底物S与酶E的结合完全互不相关，既不排斥，也不促进结合，抑制剂I可以和酶E结合生成EI，也可以和ES复合物结合生成ESI.底物S和酶E结合成ES后，仍可与I结合生成ESI，但一旦形成ESI复合物，再不能释放形成产物P. 六、激活剂对酶促反应速度的影响能使酶活性提高的物质，都称为激活剂
核酸结构，功能与核苷酸代谢
DNA的一级结构：指四种核苷酸（dAMP、dCMP、dGMP、dTMP）按照一定的排列顺序，通过磷酸二酯键连接形成的多核苷酸，由于核苷酸之间的差异仅仅是碱基的不同，故又可称为碱基顺序。
真核生物基因组结构特点：①真核生物基因组DNA与蛋白质结合形成染色体，储存于细胞核内，除配子细胞外，体细胞内的基因组是双份的②真核细胞基因转录产物为单顺反子③存在大量重复序列④基因组中不编码的区域多于编码区域⑤基因是不连续的，在真核生物结构基因的内部存在许多不编码蛋白质的间隔序列（intervening sequences），称为内含子（intron），编码区则称为外显子（exon）。⑥基因组远大于原核生物的基因组，具有许多复制起点，而每个复制子的长度较小
原核生物基因组结构特点：①基因组较小，没有核膜包裹，且形式多样②功能相关的结构基因常常串连在一起，并转录在同一个mRNA分子中然后再加工成各种蛋白质的模板mRNA③DNA分子绝大部分用于编码蛋白质，不编码部分（又称间隔区）通常包含控制基因表达的顺序④基因重叠是病毒基因组的结构特点⑤除真核细胞病毒外，基因是连续的，即不含内
含子序列
半保留复制：DNA分子中的两股链分离开，然后以每一股链为模板（亲本），通过碱基互补原则合成相应的互补链（复本），形成两个完全相同的DNA分子。因为复制得到的每对链中只有一条是亲链，即保留了一半亲链，将这种复制方式称为DNA的半保留复制
DNA螺旋：1）在DNA分子中，两股DNA链围绕一假想的共同轴心形成一右手螺旋结构，双螺旋的螺距为3.4nm，直径为2.0nm2）链的骨架（backbone）由交替出现的、亲水的脱氧核糖基和磷酸基构成，位于双螺旋的外侧。3）碱基位于双螺旋的内侧，两股链中的嘌呤和嘧啶碱基以其疏水的、近于平面的环形结构彼此密切相近，平面与双螺旋的长轴相垂直。一股链中的嘌呤碱基与另一股链中位于同一平面的嘧啶碱基之间以氢链相连，称为碱基互补配对或碱基配对（4）DNA双螺旋中的两股链走向是反平行的，一股链是5′→3′走向，另一股链是3′→5′走向。
核小体：是构成染色质的基本结构单位，使得染色质中DNA、RNA和蛋白质组织成为一种致密的结构形式。核小体由核心颗粒（core particle）和连接区DNA（linker DNA）二部分组成
脱氧核苷酸：脱氧核苷与磷酸通过酯键结合即构成脱氧核苷酸，它们是构成DNA的基本结构单位，包括dAMP、dGMP、dTMP、dCMP四种。
核糖体：rRNA与核蛋白体蛋白共同构成核蛋白体或称为核糖体，由易于解聚的大、小两个亚基组成。核糖体的功能是作为蛋白质的合成场所。
增色效应：DNA的增色效应是指在其解链过程中，DNA的A260增加，与解链程度有一定的比例关系。
Tm值：DNA变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度成为DNA的解链温度（Tm）。在Tm时，核酸分子内50％的双链结构被解开。Tm值与DNA分子大小和所含碱基中的G+C比例成正比。
退火：热变性的DNA经缓慢冷却后，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，也称退火。
核酸分子杂交：热变性的DNA经缓慢冷却过程中，具有碱基序列部分互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交。
核酶：具有自我催化能力的RNA分子自身可以进行分子的剪接，这种具有催化作用的RNA被称为核酶。
反密码环：反密码环位于tRNA三叶草形二级结构的下方，中间的三个碱基称为反密码子，与mRNA上相应的三联体密码可形成碱基互补。不同的rRNA有不同的反密码子，蛋白质生物合成时，靠反密码子来辨认mRNA上相应的三联体密码，将氨基酸正确的安放在合成的肽链上。