生物化学习题解答
前言（序）(译文)
为了迎接中国教育体系和教学改革的需要，在大学中用中英文双语教学的课程将会兴起。因此，需要为基础和临床医学专业学生的学习而编写一些英文教材。根据资深的医学专家和全国医学教材出版讨论会（2005，中国，广州）的建议，我们编写了这本英文版的《生物化学》教材。
我们坚信原版的英文生物化学教材是我们英汉双语教学的最终选择。然而，中国拥有大量高等学府和众多的学生，而且大多数学生来自不发达地区。在这些地区，对学生甚至教师而言，要获得原版英文教材实际上是困难的。生物化学的不断发展不可避免地带来教材的内容的增加。另一方面，学生们的反馈表明书中内容的大部分还必须是现代生化的基本核心（内容）。因此，编写这本《生物化学》有两个目的：一是满足发展中地区大学学生的需要；二是有一本“少而精”形式的教材。我们深切地希望这本书在当前英汉双语教学中仅被用作为一个过渡教材，而在数年之后能被原版的英文教材所替代。
英文版的《生物化学》是根据Drs.Gerhard Meisenberg和William H.Simmons的《PRINCIPLES OF MEDICAL BIOCHEMISTRY》（2nd，Mosby Inc，2006）而编写的。由于中国与美国大学的教育体系和课程大纲之间的差异，我们改编和精简了原版本。因此现在这本书在内容和章节上都与原版有差异，而是融合了周爱儒和査锡良教授编写的中文版《生物化学》（第六版，人民卫生出版社，2004）教材的主要章节内容的产物。教材的主题（要）内容是由十六所大学的生物化学教师讨论后选定的。本书共有17章，每章都有教学法上的特色，例如“要点”、“课文”、“总结”和“建议阅读”。大多数教师可根据主修生化课程的学生学习生化知识点的需要来选择本书的上课内容。若有特殊的需要，我们推荐你使用原版的生物化学教材。
我们的编写得到了人民卫生出版社的大力支持和鼓励，该出版社还为版权和Mosby Inc签定了合同，因此，我们可以合法地引用原版的许多新的艺术构思和描述，如果没有这些，我们很难想象这本书会出版得这么快，谢谢所有为本书作出贡献的人。我们期待读者的所有回应（宝贵意见）。
第一章 绪论
1、什么叫生物化学？其重要性及任务为何？
解题要点：
生物化学主要是用化学的理论和方法，从分子水平来研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。因此简单地说生物化学就是生命的化学，是介于生物与化学之间的一门边缘科学。 其重要性：
（1）生物化学是对生命科学有着指导性的基础学科；
（2）生物化学也是一门对整个国民经济的发展有着重要性的实际应用学科。
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其任务：
（1）发现和阐明构成生物体的分子基础(生物分子的化学组成、结构和性质（静态生化）； （2）生物分子的结构、功能与生命现象的关系（机能生化 ）； （3）生物分子在生物机体中的相互作用及其变化规律（动态生化）。 2、应该如何学习生物化学？
解题要点：
（1）应对教师指定的教材内容作全面了解（2）明确概念、学会分析比
较（3）对每一章的重点内容应作深入钻研、弄懂、记熟。（4）重视实验课的学习，通过实验来验证或加深对理论的理解，提高学生的动手能力。
3、简述生化发展史
解题要点：
现代生物化学起源于18世纪晚期，发展于19世纪，在于20世纪初期成为一门独立科学。其主要发展概况如下：
（1）法国化学家拉瓦锡（Attoine-Laurent Lavoisier，1743——1794）在1783年首先发表了关于“动物热”的理论。
（2） 法国生理学家贝尔纳（ Claude Bernard ，1813——1878）首先用化学方法研究生理学，第一次分离出了糖原，证明了肝脏中的糖原可转变为血糖，发现了糖原异生作用。
（3） 1828年德国化学家维勒（Friedrich Wǒhler，1800-1882）从无机化合物氨及氰酸铅合成了第一个有机化合物:脲。
（4）德国化学家李比希 (Juctus von Liebig 1803-1873)进一步阐明了“动物热”的理论，首先将食物成分分为糖类、脂类、及蛋白质3大类并给代谢一词下了定义。 法国微生物家巴斯德（Louis Pasteur 1822——1895 ）证明发酵作用是由微生物引起的。还证明了酵母的酵素的醇发酵作用并不需要氧。
（5）1877年德国的W.Kühne提出了“enzyme”这个词。 并将“酶”与“细菌”两者区别开来
1897年德国的Hans Buchner发现了在酵母无细胞提取液中可以发生酒精发酵。（6）1903年Carl A.Neuberg首先用“生物化学”这个词
（7）20世纪中最突出的生物化学成就有：酶的结晶、中间代谢途径的阐明、生物能量学的发展、生物大分子的结构和功能的研究及分子生物学的兴起。 （8）21世纪，人类基因组图谱的完成。
第二章 蛋白质化学
要点内容(译文)
多肽中的氨基酸通过肽键相连接。肽键是酰胺键，通过一个氨基酸的α—氨基和另一个氨基酸的α—羧基连接同时失去一分子的水而形成的。
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一级结构是对多聚物共价主链的描述。因此，多肽中氨基酸的排序是它的一级结构。二级结构是指多肽主链原子的局部空间排列方式而不涉及侧链构象。α-螺旋和β-折叠是蛋白质中常见的二级结构。三级结构是多肽的三维空间构象。四级结构被定义为不同亚基之间的相互作用。
具有特异天然构象的蛋白质或核酸部分或全部地失去折叠被认为是变性。多肽或蛋白质因接触变性剂（如高温或去污剂），将失去它原来的天然构象，这种作用称为蛋白质的变性作用。
1、氨基酸同有机化学中的有机酸类有何关系？氨基酸的化学结构有何特点？
解题要点：
氨基酸是有机羧酸分子中α-碳原子中一个氢原子被氨基取代而生成的化合物，故又称α-氨基酸。
氨基酸的化学结构有何特点：
（1）两性电解质（具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基）（2）若R≠H，则具有不对称碳原子，因而是光活性物质，具有旋光性。（3）R基不同，构成不同的氨基酸。
2、自然界的氨基酸以哪些形式存在？ 解题要点：
氨基酸在生物体内可以单独存在，但是更多的则是作为肽、蛋白质的组成部分。除甘氨酸外，氨基酸有D-型及L-型之分，蛋白质中存在的氨基酸大多为L-型。
3、甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸的结构与其他氨基酸常见氨基酸有何异同？
解题要点：
甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸的结构与其他氨基酸常见氨基酸相比较，其相同点是：
具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基，为两性电解质 其不同点是：
甘氨酸（氨基乙酸）不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性。
H2NOCHCHOHHNCOHOHNCOHOOH 脯氨酸（吡咯啶-2-甲酸）没有自由的а-氨基，是一种а-亚氨基酸，可以看成
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是а-氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子而形成的杂环结构。 羟脯氨酸（4-羟基吡咯啶-2-甲酸）是脯氨酸经过羟化反应生成的，是一种不常见的蛋白质氨基酸，羟脯氨酸的羟基可形成额外的氢键，因羟基既是质子的供体，又可充当质子的受体。
4、什么叫两性离子？为什么和在什么环境下氨基酸才以两性离子形式存在？
解题要点：
两性离子：在一定的pH条件下，当一个分子中既含有正电荷又含有负电荷时被称为两性离子
由于氨基酸分子中具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基，当氨基酸处于等电点附近时，氨基酸分子中所含—NH2基以-NH3+形式存在，—COOH基以-COO-形式存在成为两性离子。
5、什么叫等电点？丙氨酸的等电点值与它的pK’1和pK’2数值有何关系？解题
要点：
当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。
丙氨酸为中性氨基酸，其等电点是它的pK’1和pK’2的算术平均值： pI = (pK’1 + pK’2 )/2 = (2.3 + 9.7) /2 = 6.0
6、把一个aa结晶加入到PH7.0的纯水中，得到的是PH6.0的溶液，问此aa的PI值是大于或小于6.0？还是等于6.0？
解题要点：
此aa的PI值是小于6.0。
因为把一个aa结晶加入到PH7.0的纯水中，得到的是PH6.0的溶液，说明此aa在PH7.0的纯水中电离出H+，自己则变为负离子，为了得到两性离子（PI），则必须在PH6.0的溶液加入H+，故PI值必是小于6.0。
7、你用什么方法理解比较复杂的氨基酸的化学性质?为什么我们要学习氨基酸的这些性质? 解题要点：
由于氨基酸分子中具有酸性的—COOH基、碱性的—NH2基及R残基，氨基酸的化学性质主要上由上述三个基团参与的反应所决定的，故可从氨基酸的羧基具有一羧酸羧基的性质（如成盐、成酯、脱羧、酰氯化等）、氨基酸的氨基具有一级胺氨基的一切化学性质（如与HCl结合、脱氨、与HNO2作用等）、还有一部分
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则为氨基、羧基共同参加或氨基酸R残基参加的反应来氨基酸的化学性质。学习氨基酸的这些性质，我们可以更好地理解氨基酸的酸性、碱性及两性的性质，同时为氨基酸的合成、分析、检测、应用等提供理论基础。
8、构型与构象两个名词的意义是什么？它们的区别是什么？在什么地方该用构型？在什么地方该用构象？
解题要点：
构型是指在一个化合物分子中原子的空间排列，这种排列的改变会牵涉到共价键的形成和破坏，但与氢键无关，属于立体异构。
如aa的构型有两种，即D-型和L-型。
构象是指同一构型的化合物，由于分子中共价键的旋转所表现出来的原子或基团的不同的空间排布。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化，构象形式有无数种。
如蛋白质的a-螺旋与β-折叠结构。
9、肽链的基本化学键是什么？在蛋白质分子中有哪些重要的化学键？它们的功用是什么？
解题要点：肽链的的基本化学键是肽键（酰胺键）。
在蛋白质分子中有肽键、二硫键、酯键、氢键、离子键、范德华作用力、疏水作用、配位键等重要的化学作用力，它们的功用如下：肽键是肽链的基本化学键，一级结构的肽链是由肽键连接而成，但同一肽链中的不同部位有的还有二硫键、酯键的参与。
蛋白质分子的二级结构的构象要靠氢键来维持。
蛋白质分子的三、四级结构的构象主要由非共价键，包括氢键、离子键、范德华作用力、疏水作用等来维持。此外，金属蛋白质还含有配位键主要参与维持蛋白质分子三、四级结构的构象。
10、螺旋肽链的左旋、右旋如何区别？平行β-折叠结构与反平行β-折叠结构是如何形成及如何区别的？
解题要点：
螺旋肽链的左旋、右旋的区别：右手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向右盘旋的肽链 ；左手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向左盘旋的肽链。
β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。β—折叠有两种类型：
一种为平行式，即相邻两条肽链的方向相同，所有肽链的N-端都在同一边，氢键不平行。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反,但氢键近于平行。11、如何从血红蛋白的结构解释它的呼吸功能？试写出DPG的结构式？
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