生物化学（二）(2634)自学考试大纲
一、课程的性质与设置的目的
（一）本课程的性质和特点
基础生物化学是农学、植保、土化、食科、园艺、林学等农科类专业的一门重要的专业基础课。随着生物科学的发展，生物化学对于从事分子生物学、遗传学、植物生理学等研究工作者有着极为重要的作用。主要特点是基本概念多，生物分子的结构及代谢过程的反应步骤复杂，因此学习生物化学必须从一些小分子记起，再记基本生物分子，最后掌握生物大分子的结构，有了分子结构的基础之后才能学好生物大分子的代谢过程。
（二）本课程的地位、任务与作用
生物化学是专业基础课，必须在掌握该门主要内容的基础上才能掌握其它专业基础课和专业课，其主要任务是学习生物分子的结构、性质和功能，代谢反应的途径和调节控制原理。对自学者要按照全日制普通高校相同课程的要求进行水平合格考试。目的是检测课程应考者是否达到课程合格水平，是否掌握氨基酸、核苷酸、脂肪酸、甘油和单糖的结构、性质，是否掌握由这些基本生物分子所构成相应生物大分子（如蛋白质、核酸、脂类、多糖）的结构和性质，是否掌握这些生物大分子在体内的代谢过程。
（三）本课程的基本要求
自学者在学习的过程中，要制订切实可行的自学计划，除做好读书笔记外，还应进行适当的题解，这样才能做到检查学习，促进思考，达到巩固所学知识的目的。学习生物化学应牢记并掌握基本内容，首先要解决理解与记忆的关系，在真正对原理充分理解的基础上，就可以比较容易熟记基本的内容。学习、理解和记忆重要生物化学原理的有效方法是：既要注意不同章节之间的密切联系和整体内容的融会贯通，又要注意总结各章节和全课程的核心和重点。
（四）本课程与相关课程的联系
生物化学是运用化学的原理和方法研究生命体内的化学组成和生命现象，所以生物化学与化学特别是有机化学和物理化学有着不可分割的联系。学习生物化学的基础是化学，生物化学又是植物生理学、遗传学、细胞生物学、栽培学、育种学等专业基础课和专业课的基础，在本专业的学习过程中具有承上启下的作用。
二、课程内容与考核目标
绪 论
（一）自学目的与要求 1. 重点：
(1) 生物化学的概念 (2) 生物体的化学组成 (3) 生物体最显著的特征 (4) 生物化学与其它学科的关系 2. 一般了解：
(1) 生物化学的研究对象 (2) 生物化学的发展简史 3. 一般掌握： (1) 生物体的代谢类型
(2) 生物化学在农学专业中的地位 4. 熟练掌握
(1) 生物化学、新陈代谢、同化作用、异化作用概念 (2) 生命现象的基本特征是具有新陈代谢和自身复制的能力 (3) 生物体的化学组成 （二）本章节课程内容
1. 生物化学的概念、研究对象和内容 2. 生物化学的发展史 3. 生物化学与其它学科的关系 4. 生物化学的学习方法 （三）考核知识点
1. 生物化学、新陈代谢、同化作用、异化作用概念 2. 生物体的化学组成
3. 生命体的基本特征是具有新陈代谢和自身复制的能力 （四）考核要求 1. 识记：
(1) 物质的合成代谢、分解代谢 (2) 生物化学与其它学科的关系 (3) 生物化学的发展阶段
(4) 生物化学在农学类专业中的地位。 2. 理解：
(1) 生物化学、新陈代谢、同化作用、异化作用概念 (2) 生物体的化学组成主要有C、H、O、N、S
(3) 生物体的基本特征是具有新陈代谢和自我复制的能力
第一章 蛋白质
（一）自学目的与要求 1. 重点：
(1) 蛋白质的生物学作用
(2) 蛋白质的元素组成及氨基酸组成
(3) 蛋白质中氨基酸之间的连接键－肽键的性质 (4) 20种氨基酸的分类及氨基酸的性质 (5) 蛋白质一级结构和?－螺旋结构要点 (6) 蛋白质变性、沉淀的因素 2. 一般了解：
(1) 蛋白质功能的多样性 (2) 氨基酸的吸收光谱和化学反应 (3) 肽的命名原则
(5) 蛋白质三、四级结构特点 (6) 结合蛋白的结构特点 3. 一般掌握：
(1) 蛋白质在生物体内的作用
(2) 根据氨基酸结构不同的分类 (3) 各带电性氨基酸结构的特点 (4) 各氨基酸的英文三字符号
(5) 氨基酸、蛋白质的等电点的计算方法 (6) 胰岛素结构特点 4. 熟练掌握：
(1) 氨基酸通式及含S、含－OH氨基酸、酸性氨基酸、芳香族氨基酸的结构 (2) 蛋白质的二级结构种类及?－螺旋结构要点 (3) 蛋白质的变性作用及变性后结构、性质的变化
(4) 必需氨基酸、非必需氨基酸、稀有氨基酸、非蛋白质氨基酸、蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、超二级结构、肽、等电点、蛋白质变性、复性、沉淀、单纯蛋白、结合蛋白等概念
（二）本章课程内容 第一节 蛋白质的生物学意义 第二节 蛋白质的化学组成 第三节 氨基酸 第四节 肽
第五节 蛋白质的分子结构 第六节 蛋白质结构与功能的关系 第七节 蛋白质的重要性质 第八节 蛋白质组学 （三）考核知识点： 1. 氨基酸的英文三字符号 2. 极性氨基酸结构 3. 氧化型谷胱苷肽结构
4. 必需氨基酸、非必需氨基酸、稀有氨基酸、非蛋白质氨基酸、蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、超二级结构、肽、等电点、蛋白质变性、复性、沉淀、单纯蛋白、结合蛋白等概念
5. 蛋白质肽键的形成 6. 蛋白质二级结构的种类
7. ?－螺旋结构要点以及与β－折叠结构之间的异同 8. 蛋白质变性后结构性质的改变
9. 蛋白质的紫外吸收性质（引起紫外吸收的氨基酸、波长等） 10.蛋白质组的概念 （四）考核要求 1. 识记：
(1) 蛋白质结构与功能的关系 (2) 20种氨基酸的结构特点 (3) 必需氨基酸的种类 2. 理解：
(1) 蛋白质各结构层次的作用力：一级结构是肽键级结构是氢键、三级结构有离子键、氢键、疏水力、偶极间相互作用、二硫键等
(2) 蛋白质在生物体内具有调节作用、催化作用、运输作用等
(3) 组成蛋白质的元素有C、H、O、N、S等，其中N占16%，蛋白质系数＝6.25
(4) 20种氨基酸中含有S的氨基酸是半胱氨酸和苏氨酸，含有羟基的氨基酸是丝氨酸、苏氨酸和酪氨
酸、酸性氨基酸是谷氨酸和天冬氨酸。
(5) 蛋白质变性后氢键断裂，空间结构破坏，理化性质改变，生物学活性丧失等 3. 简单应用：蛋白质变性在生活中的应用
第二章 核酸化学
（一）自学目标与要求 1. 重点：
(1) 核酸的种类、分布和化学组成 (2) DNA和tRNA的二级结构要点
(3) DNA与RNA在化学组成和一级结构上的区别 (4) 核酸变性、复性概念
(5) tRNA、mRNA、rRNA的结构异同 2. 一般了解：
(1) 核酸在细胞内的分布 (2) 超螺旋DNA、分子杂交概念 3. 一般掌握： (1) 核酸的生物学作用 (2) 核酸的种类、化学组成 (3) DNA、RNA的一级结构 4. 熟练掌握：
(1) 嘌呤、嘧啶、核苷、核苷酸、核酸之间的关系 (2) DNA和tRNA的二级结构要点
(3) 核酸变性、复性概念及核酸变性后结构、性质的变化 (4) DNA、RNA组成成分的区别 （二）本章课程内容
第一节 核酸的种类、分布及化学组成：主要学习DNA、RNA在细胞中的存在部位及化学组成的区别 第二节 核酸的分子结构：主要掌握DNA、RNA一级结构及二级结构要点 第三节 核酸的理化性质：掌握变性、复性、熔解温度、增色效应及减色效应概念 （三）考核知识点
1. 核酸在细胞中的分布及化学组成 2. DNA和tRNA二级结构要点
3. 核酸变性、复性、增色效应、减色效应、熔解温度等概念 4.mRNA一级结构特点
5. tRNA三叶草结构的反密码子和CCA序列的作用 6. ATP的结构及三磷酸核苷酸在生物体内的作用 （四）考核要求 1. 识记：
(1) 核酸在细胞中的分布及化学组成
(2) 嘌呤、嘧啶、核糖、核苷、核苷酸的结构特点 (3) tRNA、mRNA、rRNA的结构与功能上的区别 2. 领会：
(1) DNA与RNA在化学组成上的区别
(2) DNA双螺旋结构要点
(3) tRNA二级结构的反密码环和3’端CCA序列的作用 (4) mRNA一级结构特点 3. 简单应用： (1) 核酸的生物学作用
(2) 嘌呤、嘧啶、核糖、核苷、核苷酸和核酸结构之间的关系
第三章 酶
（一）自学目标与要求 1. 重点：
(1) 酶的概念及与无机催化剂作用的异同 (2) 酶的作用机理
(3) 酶的活性中心、专一性、活化能、酶原激活、同工酶、诱导酶等概念
(4) 酶促反应速度的影响因素及温度、pH、酶浓度、底物浓度对酶促反应的关系曲线 (5) 辅酶的种类和功能 2.一般了解：
(1) 酶的化学本质及组成 (2) 酶的习惯命名与分类 (3) 米氏公式推导的理论依据 (4) 酶原激活 3. 一般掌握：
(1) 分别掌握六大类酶各自的特点 (2)酶的专一性分类 (3) 酶的催化作用与活化能 4. 熟练掌握：
(1) 酶、活性中心、专一性、活化能、酶原激活、同工酶、诱导酶等概念 (2) 酶催化作用的特点 (3) 酶促反应速度的影响因素 (4) 米氏公式及Km的物理意义
(5) NAD、FAD、CoA、生物素的功能及功能基团 (6) 酶的抑制作用及其抑制机理 （二）本章课程内容 第一节 酶的一般概念 第二节 酶的分类与命名 第三节 酶的作用机理 第四节 酶促反应的动力学 第五节 辅酶 （三）考核知识点
1. 酶、活性中心、专一性、活化能、竞争性抑制作用、酶原激活、同工酶、诱导酶、变构酶等概念 2. 酶催化作用的特点及催化效率高的原因 3. 米氏公式及米氏常数的物理意义 4. 酶促反应速度的影响因素