个8.6KD的C4a和 一个较大的C4b成 分。部分C4b硫脂 键可经转酯作用 分别与细胞表面
蛋白或糖形成共价酰胺或脂键， 从而使C4b分子共价结合于就近 的细胞表面。
C2是一个单链多肽的可溶性 血清蛋白，约110KD。在有Mg2+ 存在下可与巳结合于细胞表面 的C4b结合，随即可被C1s裂解， 产生一个35KD的C2b和75KD的 C2a；其中的C2a继续留滞于细 胞表面并形成C4b2a，这即是C3 转化酶，具有裂解C3的能力。 C3的结合是由C4b介导的，而 蛋白酶解作用是由C2a催化的。 C3是由αβ肽链组成的异二 聚体可溶性血清蛋白，约 195KD。C3转移酶切除C3α- 链上一个约9KD的小片段(即
C3a)，而残留的大片段分子 为亚稳定的C3b(与水反应可 产生灭活C3b副产品)。约有 10%的C3b分子可与细胞表面 的或巳连接有C4b2a的Ig分子 以共价键连接，由此生成新 的复合物C4b2a3b ,此即为经典 途径的C5转化酶。 2. 替代途径(旁路途径) 不经C1、C4、C2而由 C3、B因子、D因子、P因子 等参与的补体活化过程称为 替代途径(或备解素途径)。 替代途径的激活与IC无关， 是非特异性的某些细菌、革 兰氏阴性菌的内毒素、酵母 多糖、葡聚糖以及其他哺乳
动物细胞均可直接激活替代途径。替代途径是通过C3的两种改变形 式的任意一种而启动的：第一种是C3b来自经典途径；第二种称为 C3(H2O)的是由C3内部硫酯键进行缓慢自发性水解时产生的。C3b或 C3(H20)与B因子结合形成复合物，而此时的B因子易被D因子蛋白结 合酶解，可释放出一个33KD的Ba片段而留下一个结合着的63KDBb片
段。Bb片段粘附于C3b或C3(H2O)形成C3bBb，此即为替代途径的C3转 移酶；其中Bb作为丝氨酸蛋白酶可裂解C3。C3bBb不稳定，衰变很快 (除非有P因子与之结合可稳定之)。P因子(备解素)与C3bBb结合可稳 定后者，通过替代途径C3转化酶产生的某些C3b分子可沉淀于邻近 的细胞表面，并与C3转化酶结合形成新的较大的复合物C3bBb3b,这即 是C5转化酶，其功能是裂解C5。从这一步再往后就是与经典途径共 同的末端－－形成攻膜复合物。
替代途径的特点是：通过C3转化酶的作用开始于C3内部硫脂键
的自发水解，这使C3b可以持续（低水平）产生，此状态称为C3接 近停滞。另外，替代途径的活化是补体系统的一个重要的放大机制
。稳定的C3bBb3b复物合可以产生许多C3b分子，反过来，C3b停留于同一表面可以形成更多的C3转化酶。因此，C3b既是C3转化酶的成分，又是C3转化酶的作用产物；这种状态就是替代途径的正反馈放
大作用。经典途径产生的C3b可触发替代途径，而替代途径C3转化酶同样是经典途径补体活化启动的放大机制。通过替代途径C3转化酶产生的C3b沉积于邻近表面并与C3转化酶结合形成C5转化酶C3bBb3b。
3. 凝集素途径（MBL途径）
补体活化的凝集素途径与经典途径的过程基本相似，差别在于该途径的激活物为非免疫性物质，即不是Ag-Ab复合物。此外，凝集素途径绕过了C1，当甘露聚糖结合蛋白(MBP)与细菌或病毒表面的甘露聚糖残基结合后，可与甘露聚糖相关的丝氨酸蛋白酶(MASP)结合，后者可代替经典途径的C1酯酶，水解C4和C2形成C3转化酶，其后的反应过程就与经典信息系统相同。所以，凝集素途径是机体早期抵抗病原微生物
感染的一种防御机制。
MBL的主要过程是：血浆凝集素直接识别多种病原细胞表面大范围重复的糖结构，进而依次活化MASP、C4、C2、C3，并形成与经典途径相同的C3和C5转化酶，从而激活补体级联酶促反应。
MBL是一种钙离子依赖 的凝集互素，属胶原凝 集素家族；其结构与 C1q类似，由三条相同 的多肽链组成一个单位 ，每条多肽链从N-端到 C-端依次为信号肽区， 胶原样区，颈区和糖识 别区CRD，2-6个亚单位 相连形成多聚体。
MASP(MASP1,2,3和sMASP)经典与经典途径的C1s同属MASP家族，其 中仅MASP1,2有蛋白酶活性；活化的MASP2以类似于C1s的方式依次 裂解C4和C2，并形成C3转化酶C4b2a ，进而激活后续的补体成分。
MASP1可以直接裂解C3形成替代途径中的C3转化酶C3bBb ，参与并加强替代途径的正反馈。因此MBL途径对经典和替代途径有交叉促进作用。
4. 攻膜复合物(MAC)
补体激活途径所形成的C5转化酶均可裂解C5，进而引起补体系统终末成分的活化，并形成杀细胞的攻膜复合物插入细胞导致细胞死亡。
C5转化酶促使C5与C3b结 合并发生α链的裂解，产生 出C5a和C5b；其中C5b留在细 胞表面并与C6结合，形成C5b6 复合体。该复合体较稳定，但 与细胞膜的结合不够牢；当C7
成分加入后就形成了C5b67，使复合物的亲脂性增加并开始插入细胞形成C8受体。C8与受体结合后其γ链
便插入细胞膜中使复合物更加牢固 结合于细胞膜；虽此但其仍不能溶 细胞。只有当C9参与后才可产生强 大的溶细胞作用。 第三节 补体的生物学功能
补体的生物学功能分为两大类，即通过MAC介导的细胞溶解和补体蛋白裂解片段的生物学作用。
1.补体介导的溶细胞作用
对微生物特异的Ab可结合于微生物并在其表面活化补体，从而引起溶细胞。有些微生物在缺乏Ab的情况下也可活化替代途径而同样引起溶细胞。(然而，对补体介导溶细胞的获得性耐受则是某些微生物逃避宿主免疫力的一种机制。)在某些病理状况下，补体还可引起宿主细胞的溶解而导致自身组织损伤和疾病。
2. 对微生物的吞噬调理和促进
经典途径和替代途径所产生的C3b和iC3b均可特异性与中性粒细胞和吞噬细