食品酶学复习思考题
第1章 绪论
1. 简答题
（1）食品酶学研究内容？
主要的包括食品中酶的性质、酶的作用规律，酶的结构和作用原理、酶的生物学功能及酶在食品中的应用等
（2）酶的本质是什么?
1.除核酸类酶之外,绝大多数酶都是蛋白质. 2.酶催化的生物反应，称为酶促反应
3.在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物
（3）酶及酶制剂的来源是？ 1.从动物有机体中分离得到 2.从植物体中分离得到
3.通过微生物培养的方法富集
（4）酶的系统命名方法是？ 底物名称+反应物+酶
（5）酶促反应根据其化学性质分几大类型？举出2个以上代表酶 酶类 反应性质 举例 氧化还原酶类 转移酶类 水解酶类 裂合酶类 异构酶类 合成酶类 氧化还原反应 功能基团转移反应 水解反应 从底物脱去某种基团而形成双键的可逆反应 各种异构反应 两个分子合成一个分子并伴随有ATP的水解 琥珀酸脱氧氢酶 多酚氧化酶 谷丙转氨酶 胆碱转乙酰酶 酯酶 磷酸酶 糖苷酶 肽酶 醛缩酶 水化酶 脱氢酶 葡萄糖异构酶 磷酸葡萄糖变位酶 谷氨酰胺合成酶 谷胱甘肽合成酶 （6）酶与一般化学催化剂的异同点是什么？ 共同点：
加快反应速度，但不影响反应的平衡 反应过程中不消耗
少量催化剂能催化大量的反应物的反应
催化剂不能催化热力学上根本不可能畸形的反应
一般情况下，对可逆反应的正反两个方向的催化作用相同 不同点：
较温和的条件下反应，一般在常温常压下进行 催化剂的效率很高，可比一般催化剂高106--1020倍 酶的作用具有高度的特异性 高度的不稳定性
没的催化活性是可以调节的
2. 论述题
（1）什么是酶，它的生命活动过程中起何重要作用？
酶（enzyme）是由活细胞产生的，具有高效和专一催化功能的生物大分子。
（2）酶与一般催化剂比较，其催化作用有何特点？ 答：1.较温和的条件下进行反应; 2催化剂的效率很高;
3酶的作用具有高度的特异性;
4高度的不稳定性 （易受变性因素影响而失活） 5酶的催化活性是可以调节
（3）什么是结合蛋白酶？什么是酶蛋白，辅酶，辅基和全酶？举例说明酶蛋白，辅酶，辅基在酶促反应中的作用。
答：结合蛋白酶是只有在结合了非蛋白组分（辅助因子）后，才表现出酶的活性。
酶蛋白是双成分酶的蛋白质部分，决定催化反应特异性。
辅酶是一些酶蛋白小分子有机化合物如B族维生素作为辅因子，称为辅酶。
辅基是一些酶蛋白由金属离子，如Mg2+、Fe2+、Zn2+等作为辅因子，这些金属离子成为辅基。
第2章 酶的生产与分离纯化
2. 简述题
（1）酶的生产方法都有哪些？ 提取法，发酵法，化学合成法
（2）产酶菌株应具备的条件是什么？
1.酶产量高2.容易培养和管理3.产酶稳定性好，不易退化，不易受噬菌体侵袭；4.于酶的分离纯化5.安全可靠。
（3）如何筛选生产纤维素酶的微生物？
答:使待检测的微生物在含有酶作用的不溶性底物如纤维素的培养基中生长，培养后，根据菌落周围产生的透明圈的大小可以筛选到产纤维素酶的高活性菌落。
（4）提高酶发酵产量的方法都有哪些？ 答: 1. 酶的合成调控机制；
2. 通过发酵条件控制提高酶产量； 3. 通过基因突变提高酶产量； 4. 通过基因重组提高酶产量；
5. 其他提高酶产量的方法:例如 改变碳氮比 添加产酶促进剂等。
（5）测定酶活力时注意事项？
1.底物过量 2.酶的最适条件下测定 3.保证反应速率为初速率 4.需要适当的对照以消除非酶促反应所生成的产物
（6）通过发酵条件控制提高酶产量的途径有哪些？
答: 1. 控制pH； 2. 控制温度； 3. 采用中间补料提高酶产量；4. 调节溶解氧提高酶产量
（7）酶的分离纯化的过程。
1.酶原料的选择 2.细胞的破碎 3.提取 4.分离纯化 5.浓缩、干燥与结晶6.纯度鉴定和保存
（8）酶分离纯化时应遵循的原则是什么？ 1.建立可靠和快速测定酶活的方法，并对整个过程中每一步始终贯彻活力的测定
2.了解所分离得酶的结构与性质特点以及咩在细胞中的存在状态 3.明确原料的特性与数量
4.了解各种方法的原理特性和优缺点并选择有效的分离纯化方法 5.各种方法的使用顺序安排要合理 6.时刻防止酶的变性
7.充分考虑到介质与溶液体系总各种因子的影响和实际的实验条件
（9）细胞破碎的方法有哪些？
1.机械破碎 2.物理破碎 3.化学破碎 4.酶解破碎
（10）根据酶溶解度的不同采取的分离方法都有哪些？原理是什么？ 1.等电点沉淀法 2.盐析法 3.有机溶剂沉淀法 4.PEG沉淀法 原理：
（11）根据酶分子所带电荷的不同采取的分离方法都有哪些？原理是什么？
1.离子交换层析2.层析聚焦3.电泳4.等电聚焦点用
（12）根据分子大小的不同采取的分离方法都有哪些？原理是什么？ 1.离心分离2.透析与超滤净3.过滤4.凝胶层析
（13）亲和层析和离子交换层析的原理是什么？ 亲和层析：利用生物分子间所具有的专一而又可逆的亲和力而达到分离纯化的目的。
离子交换层析：利用各蛋白质的电荷量及不同进行分离。电荷不同的蛋白质，对管柱上的离子交换剂有不同的亲和力，改变冲洗液的离子强度和pH值，物质就能依次从层析柱中分离出来。
第3章 酶反应动力学
简答题
1.酶反应动力学研究内容是什么？
研究酶促反应速度及其影响因素的科学。
2 影响酶促反应的因素有哪些
酶的浓度 底物的浓度 ph 温度 酶的抑制剂和激活剂
3 为什么测定酶活力测定时测定酶促反应速度 因为没活力是酶催化一定化学反应的能力，酶活力的的大小可以用他催化的某一化学反应的反应速率来表示，即酶催化的反应速率越快酶活力越高反之速率越慢酶活力越低，所以测定酶活力测定时测定酶促反应速度
4.酶促反应的初速度有哪些影响因素
酶浓度：酶反应速率正比于酶浓度，只Cs＞＞Km时，酶反应速率和酶浓度能保持线性关系
底物浓度：在单底物酶催化反应中，当酶浓度恒定不变时，反应初速率必因底物浓度的升高而提高，但在底物浓度达到某一极限后，反应速率将渐进于相应的最高值
温度：在较低的温度范围内，酶反应速率随温度的升高而增大，当温度升高至某一值时，反应速率达最高值，一旦超过该温度，反应速率反而下降
PH：酶在最适PH时，酶活力最大，反应速率也最大 激活剂和抑制剂也影响酶反应初速度
5 什么叫米-氏方程式，有何意义？什么叫米氏常数？有何意义？ 米氏方程：表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（[S]）关系的速度方程，如下式所示。
Vmax指该酶促反应的最大速度，[S]为底物浓度，Km是米氏常数，VO是在某一底物浓度时相应的反应速度。当底物浓度很低时，[S]《Km,则V≌Vmax[S]/Km，反应速度与底物浓度呈正比。当底物浓度很高时，[S]》Km，此时V≌Vmax，反应速度达最大速度，底物浓度再增高也不影响反应速度。
意义：从米氏方程可以看出酶反应速率与底物浓度直接相关，在单底物的酶催化反应中，单酶浓度不变时，反应的初速率必然会因底物浓度上升而以高，但在底物浓度上升达到某一极限以后，反应速率将近于相应的最高值，底物决定着系统反应级数
当底物浓度很低时，反应速度与底物浓度城正比，对S来说是一级反应
当底物浓度很高时，反应速度达最大速度，底物浓度再增高也不影响反应速度，此时，对于S来说是零级反应
当S=Km时，V=Vm/2，这是反应速率达到一半时的底物浓度，当S较高时，底物浓度的升高与V的升高不成比例 满足的条件：初速度喂标准，单底物，稳态 米氏方程常数意义：
1.物理意义：Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。