葡萄糖氧化酶催化反应机制是什么？写出分子反应式。 Pingpongbibi机制
6.6 过氧化物酶 2、简答题
1.过氧化物酶所催化的反应类型有哪些?
过氧化物酶能催化四种类型的反应：(1)有氢供体存在的条件下催化过氧化氢或氢过氧化物分解，即过氧化活力；(2)氧化作用；(3)在没有其他氢供体存在的条件下催化过氧化氢分解；(4)羟基化作用。
2.过氧化物酶的最适pH主要和哪些因素有关？
1.酶的来源 2.同工酶的组成 3.氢供体底物4.缓冲液
3.简述影响过氧化物酶热稳定性的因素
1.酶的来源 2.水分含量 3.化学物质的影响 4.pH 5.温度和时间
4.如何理解过氧化物酶热处理后酶活力的再生现象。
1）从分子水品上，很可能是蛋白质部分在某种程度上并未完全破坏，导致酶活性还能恢复。
2)高铁血红素POD，在加热时失活后，血红素部分与脱辅基酶蛋白可以再结合，形成活性酶
第4章 酶的反应机制 1. 简述酶的结构与功能的关系 1) 酶的活性中心与必需基团 2) 酶的活性与高级结构的关系
3) 酶原激活（实际上是酶的活性中形成或暴露的过程）
2.酶的活性中心证明方法有几种，简述化学修饰法 1.切除法 2.化学修饰法 3.亲和标记法： 4.X—射线衍射法
化学修饰法：
选用适当的化学试剂与酶蛋白中的氨基酸残基的侧链基团发生反应引起共价结合、氧化或还原等修饰，称之为化学修饰。
3.酶的活性中心有何特点，酶原的激活有何生理上的意义？ 单纯酶：它是由一些氨基酸残基的侧链基团组成的 结合酶：辅酶或辅机上的某一部分结构往往也是活性的部分的组成部分，这些基团（指某一部分）虽然在一级结构上可能相聚甚远，甚至可能不在一条肽链上，但是由于肽链的盘旋折叠，是他们在空间结构上彼此靠近，形成具有一定空间结构的区域，这个区域在所有已知结构的酶中，都是位于酶分子的表面呈裂缝状。
4.为什么说酶能够催化化学反应，酶的催化反应的本质是什么？ 避免细胞内产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，并可使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢的正常进行
5.中间产物学说的核心内容是什么？
（以单底物单产物的生化反应为例：S←→P），酶先与底物形成过渡态的中间复合物，进而分解成为底物和酶，从而降低了反应的活化能。用方程式表示为：E+S←→〔ES〕←→E+P
酶催化反应中第一步是酶与底物通过共价键，离子键、氢键和络合键结合形成酶-底物中间复合物，由于不稳定所以当底物分子在酶的作用下发生变化时中间复合物又分解成产物并使酶重新分离出来。
6.酶如何降低化学反应的活化能？
酶与底物结合形成酶-底物中间复合物是，大大降低反应活化能。即酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力（如氢键，离子键和疏水键等）的作用，形成E-S反应中间物，其结果使底物的价键状态发生形变和计划，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。
7.如何理解一种酶只能催化一种化学反应的说法？ 指酶的作用-专一性
1）对所作用底物有严格选择性 2）对所作用酶反应有严格选择性
8. 如何理解酶的高效性？
对一个双分子反应，酶可以使两个底物结合在活性中心彼此靠近，并
具有一定的取向。这比在溶液中随机碰撞更容易反应。对不同的反应，由分子间反应变成分子内反应后，反应速度可加快100倍到1011倍。底物与酶的邻近效应是酶的高效性特点之一。
9.分别说出锁钥学说和诱导契合学说的核心内容。？
锁钥学说：整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状，酶与底物的结构正好互补，同一把锁对一把钥匙。
诱导契合学说：酶活性部位的形状与底物的形状并非是正好互补的，而是在酶与底物结合过程中分子构象发生变化，底物分子也发生相应的变化之后才互补结合的，这种酶与底物相互变化而彼此适应的过程，称为诱导锲合。
9.为什么酶要进行分离提纯？
因为微生物种类多，繁殖快，培养时间短，含酶丰富。由微生物发酵产生的酶或其他生物组织中的酶，含有大量的其他物质，所以必须经过分离、纯化、结晶等阶段才可做实际应用。
10.酶的活性测定时的原则是？
在规定条件下，测定该酶催化反应的速度。即测定单位时间内酶促底物的减少量或产物的生成量。
11.常用的酶活力测定方法有几种？ 1）分光光度法 2）测压法 3）滴定法 4）荧光法 5）旋光法
论述题
酶的必需基团有哪几种，各有什么作用？
实现酶促反应高效率的因素有哪些，它们是怎样提高酶促反应的速度的？
目前已发现4000多种被酶催化的反应，请问为什么会有如此对的酶存在？（提示：由酶的专一性机制来解释）
测定酶活性时应注意些什么？