去路：氧化供能；合成糖原贮存；转变成脂肪、氨基酸等。 生物膜结构上的两侧不对称性与膜的生物功能有什么关系？
答：膜结构的两侧不对称性保证了膜功能的方向性。如能量转换过程中质子梯度的产生，物质与离子转动过程等都具有方向性。膜两侧的不对称性，保证了膜两侧功能上的不同。细胞的信息接受、识别、抗原性等功能处于膜的外侧；而第二信使使生成酶、“泵”有关蛋白等处于内侧或膜内部。这些都保证了膜两侧生物功能的不同。
断开蛋白质分子中的二硫键所用的方法有氧化法和还原法，它们各用什么试剂？各有什么缺点？
答：氧化法常用过甲酸，优点是拆开后稳定，缺点是对蛋白质其他基团有破坏作用。
还原法常用巯基试剂，优点是条件温和，不破坏其他基团，缺点是还原后的—SH可能重新生成二硫键。
简述通过测定核酸序列推测蛋白质分子氨基酸顺序的主要步骤？
答：待测蛋白质免疫动物得到抗体；用抗体沉淀合成此蛋白质的多核糖体，因为多核糖体中含有正在合成的待测蛋白质和mRNA；从沉淀的多核糖体中提取mRNA；mRNA在反转录酶作用下转录成cDNA；测定cDNA序列，推导出待测蛋白质分子中氨基酸的顺序。 有机溶剂引起蛋白质沉淀的主要原因是什么？
主要因为是有机溶剂破坏了蛋白质分子表面具有的亲水基团，蛋白质分子表面不能形成水化层，分子相互靠拢而使蛋白质聚焦沉淀。 蛋白质分离纯化的一般原则。
原则：提高蛋白质纯度并保持蛋白质活性，一般程序为前处理，粗分级分离，细分级分离 42. 什么是G蛋白？画出激素和G蛋白偶联受体结合后蛋白如何被激活的分子模型图。 43. 为什么血红蛋白比肌红蛋白更适合担当血液中氧气运输蛋白的责任？（包括对肺及其外
围组织氧压的讨论和对这两种蛋白对氧气结合曲线的讨论） 血红蛋白和肌红蛋白虽然都有载氧功能，但载氧时所表现的特性不一样，原因在于血红蛋白是种变构蛋白，而肌红蛋白不是。这主要表现在以下三个方面：
1、氧与血红蛋白的结合是协作进行的，O2与血红蛋白结合后促进更多的O2与同一血红蛋白分子结合，相反，O2与肌红蛋结合并不协作进行。
2、血红蛋白在完成其功能的过程中，其四级结构发生有利变化。在缺氧的地方，血红蛋白处于钳制状态，使氧不能和血红素结合，所以在需氧组织里可快速脱下氧；而在氧极丰富的肺里，血红蛋白处于松驰状态，使其它亚基变得也易于和氧结合，能迅速地将氧运走。从而使呼吸作用高效进行。
3、PH在很广的范围内以及CO2的变化都对肌红蛋白结合氧无影响。但在血红蛋白中，酸度会增加其脱氧倾向；增加CO2浓度也会降低其对氧的亲合性。
4、血红蛋白对氧的亲合性要受2,3—二磷酸甘油酸(DPG)调节。当DPG与血红蛋白结合时，降低血红蛋对氧的亲合性。而DPG对肌红蛋白的氧亲合性并无影响。
凝胶过滤层析中和凝胶电泳中的分子筛效应有什么不同？为什么？
答：凝胶过滤层析中，被分离物质可以从凝胶颗粒外部和内部经过，大分子存在排阻效应，只从颗粒外部经过；而凝胶电泳中被分离物质只能从凝胶网状内部穿过。
44. 柠檬酸循环的意义是什么？真核生物和原核生物中柠檬酸循环分别在哪里进行？柠檬
酸循环中的哪些反应能够储存来自NADH氧化产生的能量？哪些反应储存FADH2？
45. CoA的来源和去路？
来源：1.糖有氧分解过程中丙酮酸的氧化；2.脂肪酸B-氧化；3.生酮氨基酸碳骨架分解等。
去路：合成脂肪酸；合成氨基酸；TCA循环；4.乙醛酸循环等。 46. 解释糖酵解和糖异生作用为什么是不可逆的。 47. 描述卡尔文循环的反应过程，它的反应实质是什么？在此过程中的一些酶是受光的有无
来调控的，生物为什么要产生这样一种调控机制？
48. 试表述Glu经脱氨基，有氧氧化等途径彻底分解成NH3，CO2和H2O时的代谢路线，
要求用箭头表示所经过的主要中间产物。计算1摩尔Glu共可产生多少摩尔的NH3，CO2, ATP? 49. 以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的含义，比较血红蛋白与肌红蛋白结构和功能的异
同。
由两条或两条以上肽链通过非共价键构成的蛋白质称为寡聚蛋白。其中一条多肽链称为亚基，每个亚基都有自己的一、二、三级结构。亚基单独存在时无生物活性，只有相互聚合成特定构象时才具有完整的生物活性。四级结构就是各个亚基在寡聚蛋白的天然构象中空间上的排列方式。
肌红蛋白：是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。肌肉中运载氧的蛋白质，由153个氨基酸残基组成，分子量约为16700，含有血红素，和血红蛋白同源，与氧的结合能力介于血红蛋白和细胞色素氧化酶之间，可帮助肌细胞将氧转运到线粒体。
血红蛋白：是寡聚蛋白，由两条a链和两条B链构成的四聚体。分子外形近似球状，每个亚基都和肌红蛋白穷且空间结构类似。
他们最大的区别就是肌红蛋白位于肌细胞中，而血红蛋白则存在于血液中的红细胞中。
50. 请对中心法则加以阐述
由DNA决定RNA分子的碱基顺序，又由RNA决定蛋白质分子的氨基酸顺序的理论称为中心法则。
1. 以原DNA分子为模板，合成出相同DNA分子的过程。
2. 以某一段DNA分子为模板，合成出与其序列对应 的RNA分子的过程。 3. 以mRNA为模板，根据三联密码规则，合成对应 的蛋白质的过程。
51. 凝胶过滤是分离蛋白质混合物最有效的方法之一，请说明其工作原理并简述用该法分离
蛋白质的实验操作步骤
是一种根据分子大小分离蛋白质的技术。原理：大小不同的分子流经凝胶柱时，比网孔大的分子被排阻，比网孔小的分子能不同程度地进出。步骤：1.凝胶介质的选择2.凝胶介质的处理和装柱 3.上样 4.洗脱 5.分离蛋白的监测和收集 6.层析柱的再生与保存
52. 什么是蛋白质的二级结构？稳定二级结构的主要作用力是什么？多肽链中存在的脯氨
酸对a螺旋的形成有何影响，为什么？哪种蛋白质完全由a螺旋构成？
蛋白质二级结构主要指其多肽主链中各个肽段借助于相邻氨基酸之间的氢键形成的构象。肽链主链具有重复结构，其中氨基是氢键优供体，羰基是氢键受体。通过形成链内或链间氢键可以使肽链卷曲折叠形成各种二级结构单元。 稳定的二级结构的主要作用力是氢键。
脯氨酸由于其亚基少一个氢原子，无法形成氢键，而且Ca—N键不能旋转，所以是a螺旋的破坏者，肽链中出现脯氨酸就中断a螺旋，形成一个结节。 a角蛋白完全由a螺旋构成。
53. 何谓酶促反应动力学？底物浓度，温度和PH值对酶促反应速度各有什么影响？试分析
之。如果希望反应初速度达到其最大速度的90%，底物浓度为多大？
酶促反应动力学是研究酶促反应速率及其影响因素的科学。这些因素包括酶浓度、底物浓度、PH值、温度、激活剂和抑制剂等。
底物对酶促反应的饱和现象：由实验观察到，在酶浓度不变时，不同的底物浓度与反应速度的关系为一矩形双曲线，即当底物浓度较低时，反应速度的增加与底物浓度的增加成正比（一级反应）；此后，随底物浓度的增加，反应速度的增加量逐渐减少（混合级反应）；最后，当底物浓度增加到一定量时，反应速度达到一最大值，不再随底物浓度的增加而增加（零级反应）。
酶浓度影响：当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν=k[E]。 温度影响：一般来说，酶促反应速度随温度的增高而加快，但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降。
PH影响：pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。 54. 何谓DNA的熔解温度（Tm）？其大小与哪些因素有关？
通常将加热变性使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度称为该DNA的熔点或溶解温度（melting temperature），用Tm表示。
55. 从结构和功能两大方面比较E.coli DNA聚合酶III和RNA聚合酶。
RNA聚合酶的全酶由5个亚基组成，还含有2个Zn原子，相对分子质量为460000，它与DNA结合时约覆盖60个核苷酸。 DNA聚合酶III极为复杂，目前已知它的全酶含有10种、共22个亚基组成异源二聚体。其中，a亚基具有5‘—>3’DNA聚合酶活性。 56. 谈谈你所了解的生物化学近年来的新进展。
57. 什么是膜蛋白？举例说明膜蛋白的主要特征和生物学功能
生物膜所包含的蛋白叫膜蛋白，是生物膜功能的主要承担者。根据蛋白分离的难易及在膜中分布的位置，膜蛋白基本可分为两大类：外在膜蛋白和内在膜蛋白。外在膜蛋白占膜蛋白的20%-30%，分布在膜的内外表面，主要在内表面，为水溶性蛋白，它通过离子键、氢键与膜结合。内在膜蛋白占膜蛋白质的70-80%，可不同程度的嵌入脂双层分子中。有的内在膜蛋白贯穿整个脂双层，两端暴露于膜的内外表面，这种类型的膜蛋白双称跨膜蛋白。
58. 如何理解在酶催化作用的高效性和专一性理论中论述的“来自酶与底物相互作用的结合
赋予了催化反应的高效性和特异性”，举例说明。
高效性：相当于化学反应需要有效碰撞，而酶与底物的相互作用增加了底物之间相互作用的几率，使反应更高效。
特异性：酶与底物的相互作用是特异的，这种特异性来源于酶的结构的特异性，这又决定了酶和底物的相互识别的特异性，即反应的特异性。
蛋白质可以催化肽键的水解，不同蛋白对底物的专一性不同。例如，胰蛋白酶只专一有水解由赖氨酸或精氨酸羧基形成的肽键，胰凝乳蛋白酶专一的水解由芳香氨基酸或带有较大非极性侧链氨基酸羧基形成的肽键。因此，由诱导契合学说可以认为“来自酶与底物相互作用的结合赋予了催化反应的高效性和特异性”。
59. 脂肪酸具有哪些特征适合能量储存？分析阐明胖熊如何利用脂肪来冬眠，骆驼如何利用
驼峰储存的脂肪作为水的来源。
60. 什么是糖酵解和糖异生？由于糖酵解和糖异生都是不可逆的过程，因此二个途径可以同
时进行。如果两个途径同时以相同的速率进行，会导致什么结果？细胞是通过什么机制对这两个过程进行调控的》
糖酵解过程是葡萄糖分解成为乳酸的过程，其中，从葡萄糖到丙酮酸的10步反应是糖分解代谢的共同途径，也常被称为酵解。
糖异生则是非糖物质，如氨基酸、乳酸以及TCA循环中间物，在酶催化下合成葡萄糖的过程。如果糖酵解和糖异生以相同的速率进行，会导致“无用循环”，其间机体只是净消耗了2个ATP和2个GTP。细胞通过交互控制来灵活调节糖酵解和糖异生，主要在关键酶和激素信号水平上进行。
61. 人消化了大量的蔗糖之后，多余的葡萄糖和果糖是如何转化成脂肪酸的
葡萄糖和果糖转变为脂肪的途径包括：1.脂肪酸的合成；2.a-磷酸甘油的合成；3.还原力(NADPH)的合成和能量(ATP)的供应。
葡萄糖和果糖都可以通过酵解产生丙酮酸，后者进一步氧化脱羧转变为乙酰CoA。乙酰CoA合成脂肪酸，能量由糖酵解和TCA循环提供，NADPH由磷酸已糖进入戊糖磷酸途径合成。A-磷酸甘油由酵解中间物磷酸二羟丙酮转变，也可由甘油在激酶催化下合成。 62. 氨基酸的序列决定了蛋白质的分子构造和功能，请阐明至少两中分析和决定氨基酸序列
的方法及其原理，并比较说明这两种方法的优缺点。
Edman化学降解法原理：利用Edman降解试剂(PITC)与多肽链的游离氨基酸作用，PITC与肽链的游离a-末端氨基结合后，减弱紧挨PTC基的末端残基羧基侧的肽链，在酸性有机溶剂加热时，只切下与PITC反应的那个氨基酸残基，剩下的减少了一个残基的肽链便在它的N端暴露出一个新的游离a-末端氨基，又可参加第二轮反应。。实际分析时常把肽链的羧基端与不溶性树脂偶联，每轮Edman反应后，通过过滤可回收剩余肽链，以利反应循环进行。
优缺点：测定顺序及操作程序非常麻烦，工作量大。
MS/MS原理：使待测的肽链质谱仪的离子中通过一定方式发生电离，形成带电的分子或分子碎片，借助电场或磁场的作用使这些离子依质荷比的不同获得分离。
优缺点：所需的样品量少，测定速度快，灵敏度高，但目前还只限于一些较短的序列。 63.
64. 生物体在同化和异化之间的能量转化形式及关系 65. 简述体内氨的来源及代谢去路
66. 哪些激素通过胞内受体转换信号简述其转导途径
67. 哪些因素引起DNA的突变？简要叙述生物体存在的修复方式。 68. 糖代谢包括哪些主要途径？请举例说明糖代谢途径的研究应用。
（1）糖酵解途径：是葡萄糖在无氧条件下在组织细胞中降解成丙酮酸,并释放出能量生成ATP的过程。例：生长在厌氧或相对厌氧条件下的许多细菌进行以乳酸为最终产物，厌氧发
酵即乳酸发酵，其在经济上是非常重要的。人们利用细菌对牛乳中乳糖的发酵生产奶酪、酸奶和其他食品
（2）三羧酸循环（TCA）：是指在线粒体中，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，草酰乙酸再生,并释放出大量能量的循环反应过程。例：在代谢研究的应用上，广泛应用于杀虫剂和灭鼠药的生产。
（3）戊糖磷酸途径：从G-6-P脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物，然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。例：一些具有氧化作用的外源性物质如抗疟疾药物、磺胺类药物等对少数遗传缺陷葡萄糖-6-磷酸脱氢酶的患者造成严重的溶血性贫血。
（4）糖异生作用：是指由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。例：长期禁食后肾脏的糖异生可以明显增加，发生这一变化的原因可能是饥饿造成的代谢性酸中毒，因此研究糖异生作用对排氢保钠作用的进行，防止酸中毒有重要作用。
（5）糖原合成与糖原分解：糖原的分解和合成都是根据肌体的需要由一系列的调控机制进行调控，其限速酶分别为磷酸化酶和糖原合成酶。例：糖原累积症是一类遗传性疾病，主要是由于缺失糖原代谢过程中的某种酶。因此研究糖原代谢能有效治疗糖原累积症。
（6）其他代谢途径：如乙醛酸途径在植物种子中有特别重要的意义，使萌发的种子将贮存的三酰甘油通过乙酰-CoA转变为葡萄糖。
53.叙述蛋白质的泛素化降解途径及其生物学作用。
蛋白质的泛素化降解途径主要是泛素-蛋白酶体途径（UUP），是一种需要能量高效率的降解途径，泛素经过E1、E2、E3酶一系列的催化才可以结合底物蛋白，UPP可识别、标记进而降解那些已近泛素化的蛋白质。 途径：
第一步：泛素的羧基在ATP水解的推动下，以疏基与泛肽活化酶相接； 第二步：活化了的泛肽立即与泛肽携带蛋白的疏基相连接；
第三步：在泛肽蛋白连接酶的催化下，泛肽与宣布无用的蛋白的ε-氨基相接。 作用：
1、参与细胞周期、增殖、凋亡、分化、转移、基因表达、转录调节、信号传递、损伤修复、炎症免疫等几乎一切生命活动的调控。
2、在肿瘤、心血管等疾病发病中起着十分重要作用。 3、 在抗原提呈方面也起重要作用。
54.举例说明氨基酸代谢的研究应用。
氨基酸代谢主要包括（1）脱氨基作用（2）脱羧基作用（3）生成其他的含氮化合物。 氨基酸的脱氨基作用：1.氧化脱氨基作用：氨基酸在酶促下进行的伴有氧化的脱氨反应