2. 转氨基作用：转氨酶催化某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成α-酮酸。
应用举例：正常情况下转氨酶在血清中含量都很低，当肝细胞或心肌受损时血清中含量增高，故可用于临床上肝脏或心肌疾病的辅助诊断。
氨基酸的脱羧基作用：部分氨基酸在特异的氨基酸脱羧酶催化下进行脱羧反应，生成相应的胺。
应用举例：临床上利用测定肿瘤病人血、尿中多胺含量作为观察病情的指标之一。
55.DNA生物合成的基本过程： 一、复制的起始：
（1）先找到环状DNA的复制起始点，一般为较保守的序列
（2）在DNA解旋酶的作用下解开DNA双链，形成正超螺旋，导致染色体空间构象改变 （3）拓扑异构酶由两种组成：拓补异构酶1切一条链，不需ATP，拓补异构酶2切两条链，需ATP。在拓补异构酶的作用下，消除正超螺旋，形成单链。为防止新形成的两条链再次合成以及核酸降解，DNA单链结合蛋白与刚解开的单链结合。
（4）在引物酶催化下，合成一小段RNA引物，与母链进行互补，提供3′—OH末端，以利于脱氧核糖核苷酸的结合 二、链的延长：
（1）在DNA pol Ⅲ催化下，前导链上，脱氧核糖核苷酸顺利得连接上去，以磷酸二酯键的形式结合 （2）在后随链中：
①新解开的母链会绕180℃的圈 ②在引物合成酶下合成一小段RNA引物
③在DNA pol pol Ⅲ作用下，前导链和后随链共同发生复制
④在到达下一个冈崎片段引物微点时，复制过程暂时终止，后随链重新拉直 ⑤在DNA解螺旋酶作用下，解开双链，循环此过程。
⑥在DNA polⅠ作用下，由5′—3′核酸外切酶活性切掉RNA引物，形成缺口，再由DNA pol Ⅰ5′—3′核酸外切酶活性补上缺口
⑦由DNA连接酶最后将片段连在一起，形成完整子链。 三、复制终止：双向复制在终止区相遇并停止复制。
56.DNA复制和RNA转录的区别
模板 原料 DNA复制 两股链均复制 dNTP RNA转录 模板链转录（不对称转录） NTP 酶 产物 配对 DNA聚合酶 子代双链DNA（半保留复制） A-T,G-C RNA聚合酶（RNA-pol） mRNA、tRNA、rRNA A-U,G-C 57比较DNA聚合酶和RNA聚合酶的异同点。 相同点：
1、均属于酶，具有酶的基本属性和特点
2、两者都能形成磷酸二酯键，即在相邻核苷酸的3′位碳原子的羟基与5′位碳原子上所连接的磷酸基团的羟基之间形成。 不同点：
1、RNA聚合酶不需要引物；DNA聚合酶需要引物
2、RNA合成中DNA模板是全保留，而在DNA合成中DNA模板是半保留。
3、RNA聚合酶没有核酸外切酶活性，无校对功能，而DNA聚合酶有核酸外切酶活性，具有校对功能。
58简述蛋白质生物合成的基本过程
①氨基酸的活化和转移：氨基酸在参加蛋白质合成以前，必须要活化，以获得额外的能量。活化后的氨基酸必须转运到核糖体去进行蛋白质合成，这个任务由tRNA 来完成。 ②肽链合成的起始：原核生物蛋白质合成起始于甲酰甲硫氨酸。
③肽链的延长：指根据mRNA密码序列的指导，次序添加氨基酸从N端向C端延伸肽链，直到合成终止的过程。
④肽链的终止和释放：当mRNA上终止密码出现后，多肽链合成停止，肽链从肽酰-tRNA中释出，mRNA、核蛋白体等分离 ⑤肽链合成后的加工：从核蛋白体释放出的新生多肽链不具备蛋白质生物活性，必需经过不同的翻译后复杂加 工过程才转变为天然构象的功能蛋白。
60什么是酶的抑制作用？主要有哪几类？其特点如何？
凡能使酶的催化活性降低或丧失而不引起酶蛋白变性的现象，称为酶的抑制作用。分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用。
不可抑制作用：抑制剂通常以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，使酶失活。 可逆性抑制作用：抑制剂通常以非共价键与酶或酶－底物复合物可逆性结合，暂时使酶活性降低或消失。(用透析或超滤的方法可去除抑制剂，从而使酶恢复活性) 类型：竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用 特点：
(1) 竞争性抑制作用
抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，阻碍酶与底物结合形成中间产物。竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度来消除。竞争性抑制使酶的表观Km 增加，Vmax不变 (2) 非竞争性抑制作用
抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合,底物与抑制剂之间无竞争关系,但酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放出产物。非竟争性抑制不能通过增大底物浓度来消除,可通过增加酶浓度的方法解除这类抑制剂的影响。使酶的Km不变，Vmax减小. (3) 反竞争性抑制作用
抑制剂仅与酶和底物形成的ES结合，使ES的量下降。既减少从ES转化为产物的量，也同时减少从ES解离出E和S的量。使酶的表观Km和Vmax均减小。
61酶分离纯化的步骤？如何判断酶纯化方法的优劣？
由于酶是蛋白质，所以酶的分离纯化基本上同蛋白质的分离纯化，一般包括选材、破碎细胞、抽提、分离、结晶和鉴定等步骤。但由于酶的特殊性，酶是具有生物活性的蛋白质，故在分离纯化中应该注意以下几点： （1）全部操作在低温（0~4 ℃ ）；
（2）在分离纯化过程中避免强酸强碱和剧烈搅拌，以免酶蛋白变性；
（3）在抽提溶剂中加一些保护剂，如加少量金属螯合剂EDTA，以防止重金属使酶失活。另外对巯基酶，可加少量β-巯基乙醇，防止酶蛋白上的-SH基被氧化而失活；
（4）在分离纯化过程中要经常测定酶活力，以检测酶的去向；还要通过比活力的计算，以了解酶的提纯倍数。比活力愈高，酶纯度就愈高。 判断酶分离纯化方法的优劣，一般采用两个指标： 一、总活力的回收；
二、比活力提高的倍数。总活力的回收是表示分离纯化过程中酶的损失情况；比活力提高的倍数是表示分离纯化方法的有效程度。一个好的分离纯化步骤应该是总活力回收较大，比活力提高的倍数也较大，但是实际上两者往往不能兼得。因此考虑分离纯化时，应在总活力多回收一些和比活力多回收一些之间作适当选择。
1、举例说明蛋白质一级结构与功能之间的关系
蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中，从N端-C端的氨基酸组成和序列（排列顺序）。维持蛋白质一级结构的主要作用力是肽键，有些蛋白质还包含二硫键。蛋白质的一级结构是决定蛋白质高级结构（空间构象）和功能的基础。蛋白质一级结构的改变（氨基酸组成或序列发生改变），有时会引起蛋白质空间构象的改变，从而影响生物学功能。如先天性遗传疾病-镰刀状细胞贫血症：血红蛋白是由两条α链（每条141AA）和两条β-链（每条146AA）组成的四聚体。由于患者红细胞的血红蛋白中， β-链的第六位氨基酸(正常人为谷氨酸)被缬氨酸代替。血红蛋白中仅有的这两个氨基酸的改变（一级结构改变）使得患者的血红蛋
白空间构象发生改变，在氧分压很低的情况下发生聚合，从而使红细胞呈镰刀状，因此改变了血红蛋白与氧的亲合力，使红细胞输氧功能下降，并且在血液循环中，这类呈镰刀状的红细胞机械耐受力很差，容易破裂而引起严重的贫血。
这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。由基因突变所导致一级结构改变，而影响它的高级结构，导致功能改变而引起的疾病。
2、糖异生的步骤和生理意义。 步骤：总反应：
2丙酮酸?4ATP?2GTP?2NADH?2H??4H2O?Glc?2NAD??4ADP?2GDP?6Pi从2分子丙酮酸形成Glc共消耗6个ATP，2个NADH。
（1）丙酮酸在丙酮酸羧化酶催化下，消耗一个ATP分子的高能磷酸键形成草酰乙酸（线粒体内）
丙酮酸?CO2?ATP?草酰乙酸?ADP
（2）草酰乙酸在线粒体内被还原成苹果酸，在线粒体外重新氧化成草酰乙酸。草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化下，形成磷酸烯醇式丙酮酸（线粒体内），磷酸烯醇式丙酮酸沿沿糖酵解途径的逆方向生成果糖—1，6-二磷酸。
（3）果糖—1，6-二磷酸在果糖-1,6-二磷酸酶催化下，其Cl位的磷酸酯键水解形成果糖-6-磷酸。果糖-6-磷酸异构化为葡萄糖-6-磷酸。
（4）葡萄糖-6-磷酸在葡萄糖-6-磷酸酶催化下水解为葡萄糖。
糖原（或淀粉）1-磷酸葡萄糖6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖果糖激酶③己糖激酶葡萄糖二磷酸果糖磷酸酯酶6-磷酸葡萄糖磷酸酯酶②1，6-二磷酸果糖3-磷酸甘油醛?磷酸二羟丙酮2?磷酸烯醇丙酮酸丙酮酸激酶PEP羧激酶①2?草酰乙酸丙酮酸羧化酶
2?丙酮酸生理意义版本1：
⒈ 糖异生作用的主要生理意义是保证在饥饿情况下，血糖浓度的相对恒定. ⒉ 糖异生作用与乳酸的作用密切关系。 ⒊ 协助氨基酸代谢。 ⒋ 促进肾小管泌氨的作用。 5.维持酸碱平衡。
3、真核生物与原核生物的比较（细胞结构、功能、遗传特性等方面）。 1)结构与功能方面的比较
原核生物除了有细胞膜外，一般没有核膜、核仁、线粒体、内质网、高尔基体、溶酶体
等细胞器。而真核细胞一般都具有全部的细胞器。原核细胞的染色体是由一个环状DNA分子构成的单个染色体，DNA不与或很少与蛋白结合。核糖体为70S。而真核生物的染色体有2个以上，由线状DNA与蛋白质结合组成。核糖体为80S。原核生物的细胞壁主要成分为氨基酸与壁酸，而动物细胞无细胞壁，植物细胞壁的主要成分为纤维素与果胶。前者细胞分裂为无丝分裂，后者以有丝分裂为主。