2)遗传装臵方面的比较
原核生物的DNA分子数、信息量、基因数、基因组数等相对于真核生物较少，前者的
DNA分子结构为环状，后者为线状。真核生物具有大量多余的重复的DNA序列，基因中含有内含子，转录翻译后存在大分子的加工与修饰，而原核生物这些都没有。真核生物基因表达的调控比原核生物更复杂多变，转录与翻译具有严格的阶段性与区域性，原核生物的转录与翻译同时进行。
4、真核细胞基因有何特点？基因转录后加工调节方式包括哪些？
真核生物基因组的特点：①真核生物基因组DNA与蛋白质结合形成染色体，大部分位于
细胞核中，少量存在于细胞器内（线粒体或者叶绿体）。②转录产物多为单顺反子，一个结构基因经过转录和翻译生成一个mRNA分子和一条多肽链。③存在大量的重复序列，重复次数可达百万次以上。④基因的转录和表达受到“编辑”。⑤基因组中不编码的区域多于编码区域。⑥绝大多数基因含有内含子，因此，基因是不连续的。⑦具有多个复制起点，而每个复制子的长度较小。
真核细胞基因转录后加工调节包括： （1）hnRNA的修饰加工
① 5′末端“戴帽”，阻止5′末端继续添加核苷酸，不受磷酸酶和核酸酶降解，起稳
定mRNA的作用，并利于同核糖体小亚基结合，形成起始复合物。
② 3′-末端加“尾”：即在3′末端加上多个（200-250个）腺苷酸，形成PolyA“尾”。
促使3′末端与内质网结合，而使3′末端稳定，另外可能有延长mRNA寿命的作用。利于从核孔中输出。
③ 部分核苷酸甲基化：某些腺苷酸的第6位碳被甲基化形成m6A。
（2）mRNA的选择性拼接（修剪拼接）：切去内含子，将外显子连接的过程。内含子序
列的精确切除需要mRNA前体中特异的识别信号，也需要细胞中识别这些信号的特定因子。 （3）mRNA的选择性运输：细胞可以在不同情况下选择地将不同的hnRNA加工成mRNA，通过核孔的主动运输方式把它们运至细胞质。
比较蛋白质的变构与变性
答：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。蛋白质与配体结合改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质生物活性的现象。 蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变构是变性的前凑，变构在一定的柔性范围内，它不会变性，在
正常范围内，一些结构的柔性改变，发生生物学作用的一种调节方式。假如变构发生剧烈的变化，超过了它的柔性范围，它就会发生变性，发生了物理、化学性质及生物学功能的改变。
分子伴侣及其作用
答：分子伴侣是一类能帮组新生多肽链正确折叠的蛋白质，它通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使侧链正确折叠。 分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。 分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要作用。
30、与酶活性相关的常见必需基团有哪些？
答：酶分子发挥催化功能所必须的化学基团。包括两种：一是维持空间构象的必需基团；如-SH。 二是酶活性中心的基团。包括与底物结合的结合基团和直接参与酶催化作用的催化基团。
31、简述米氏常数Km的物理意义？
答：米氏常数是反应速度为1/2 Vmax时的底物浓度，单位为mol/L
举例说明蛋白质空间构象与功能之间的关系
答：蛋白质的生理功能与复杂的空间构象密切相关的。如血红蛋白是具有四级结构的蛋白质，它共有四个亚基（两个α亚基，两个β亚基 ），每个亚基中含有一个血红素。血红素处在多肽链的包围中，血红蛋白与氧的结合就是通过血红素中的铁原子与氧进行可逆的结合来实现的。由于四个亚基间借助八个盐键连接，使得亚基彼此靠近，从而维持其稳定的构象。但此种构象的约束，不利于血红蛋白与氧的结合，因此血红蛋白与氧的结合能力比单个亚基还弱。当一个亚基与氧结合后，引起亚基间盐键断裂，血红蛋白的空间构象（四级结构）发生变化，结果导致相邻的其他亚基的构象发生改变，与氧的结合点暴露，增大了其他亚基与氧的亲合力，促进了它们与氧的结合。随着盐键的全部断裂，整个血红蛋白变为氧合血红蛋白。 血红蛋白（寡聚体蛋白质）的一个亚基与氧分子（配体）结合后，能影响血红蛋白中另一个亚基与氧（配体）结合能力的现象，称为协同效应。 血红蛋白与氧结合属于正协同性，即当一个亚基与氧结合后有利于其他亚基与氧结合。
1.酶作为生物催化剂有哪些特性？影响酶活性的因素有哪些？酶在医学中主要有哪些作用？
答：①酶具有在温和条件下极高的催化效率；高度专一性（绝对专一性和相对专一性；立体异构体专一性；光学异构体专一性）；酶活性对环境因素的敏感性；酶活性的可调节性。②影响酶活性的因素有哪些：酶浓度，底物浓度，PH，温度，抑制剂，激活剂等. ③酶可以参与疾病的诊断；作为药物用于临床治疗；作为药物靶点用于临床治疗；酶在生物医学研究方面也有一定作用，利用酶催化专一性进行高选择性酶法分析，没作为工具用于科学研究与生产。
2.写出体内两条呼吸链的简单组成及排列顺序，并说明其生理意义。
答：呼吸链由4个酶复合体和2个游离存在的电子传递体（CoQ和Cytc）:NADH-Q还原酶（复合体I）,辅酶Q（COQ）,琥珀酸-Q还原酶，细胞色素还原酶，细胞色素C，细胞色素氧化酶。排列顺序： NADH氧化呼吸链：NADH→FMN→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2
FADH2氧化呼吸链:FADH2→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2 意义:以传递电子和H+形式传递代谢物氧化脱下的氢原子（2H）,最后使活化的氢与活化的氧结合生成水。
3.什么是乳酸循环？乳酸循环有何生理意义？
葡萄糖 糖异生
葡萄糖
肌糖原 糖酵解
丙酮酸
丙酮酸 乳酸 肝脏
乳酸
乳酸 血液 肌肉
生理意义：促进乳酸的再利用；防止乳酸性酸中毒的发生；
4．血糖的来源和去路
消化吸收
食物糖(主)
分解肝糖原
异生
非糖物质
3.89-6.11 戊糖途径其他糖 糖 糖原合成 肝糖原，肌糖原 血氧化分解 CO2，H2O,ATP,乳酸 脂类氨基酸代谢 脂肪氨基酸等 ＞8.89-10.00ｍｍｏｌ／Ｌ
尿糖排除体外
5.体内氨基酸的来源与去路有哪些?
一、来源：①从食物吸收的；②体内蛋白质的分解；③体内合成的： 二、去路：①合成蛋白质；②脱氨基生成酮酸和氨；③脱羧基生成二
氧化碳和胺；④合成其它含氮物质，嘌呤和嘧啶
6.简述体内氨基的来源、转运方式与去路
一、氨的来源：从肠道吸收的氨；体内氨基酸和胺类物质降解产生的氨，谷氨酰餿在肾水解产生的氨；
二、转运方式：肌肉氨基酸脱胺基产生的氨主要通过转氨基作用生成丙氨酸，通过丙氨酸—葡萄糖循环运输至肝；脑组织产生的氨主要通过全成谷氨酰胺，通过血液将谷氨酰胺运输至肝、肾。
三、氨在体内的去路：合成尿素；通过联合脱氨基生成非必需氨基酸；生成其它非蛋白质含氮化合物；肾形成胺盐排出体外。
7.简述体内胆固醇合成的原料,关键酶,及胆固醇主要生理作用
原料：乙酰CoA，ATP，NADPH+H 关键酶：HMG-CoA还原酶
主要生理作用:①生物膜的重要组成成分。②合成胆汁酸、类固醇激素及维生素D等重要生理活性物质的原料。
8.核苷酸的生物学作用：
①核酸合成的原料。②体内能量的利用形式，如ATP,GTP。③酶的变构调节剂或为酶的共价修饰提供磷酸基。④核苷酸衍生物作为生物合成的中间产物。⑤参与细胞间信息传递，调节生理和代谢活动。⑥参与辅酶组成。
9 膳食糖类摄入过多而又不注意加强运动锻炼是很容易发胖试根据在生化课中所学有关物质代谢知识作出科学的解释
在血糖去路中除氧化分解供能和合成糖原储存外可转变为脂肪或非