? 谷氨酸（glutamic acid ） ?-氨基戊二酸 Glu E ? 赖氨酸（lysine） ?,?-二氨基己酸 Lys K ? 精氨酸（arginine） ?-氨基-?-胍基戊酸 Arg R ? 苯丙氨酸（phenylalanine） ?-氨基-?-苯基丙酸 Phe F ? 酪氨酸（tyrosine） ?-氨基-?-对羟苯基丙酸 Tyr Y ? 色氨酸（tryptophan） ?-氨基-?-吲哚基丙酸 Trp W ? 组氨酸（histidine） ?-氨基-?-咪唑基丙酸 His H ? 脯氨酸（proline） ?-吡咯烷基-?-羧酸 Pro P
除脯氨酸外，基本氨基酸的共同结构特点是：与羧基相邻的?-C原子上都有氨基，称?-氨基酸。除甘氨酸外，基本氨基酸的?-碳原子都是手性碳原子，因此都具有旋光性。构成蛋白质的基本氨基酸， ?-碳原子都属L-构型。 氨基酸的分类：
1，根据侧链R基的化学结构可分为脂肪族、芳香族、杂环族和杂环亚族。
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基中性Aa：Gly、Ala、Val、Leu、Ile，含羟基的Aa：Ser、Thr，含硫的Aa：Cys、Met，含酰胺基的Aa：Asn、Gln，一氨基二羧基的Aa：Asp、Glu，二氨基一羧基的Aa：Lys、Arg。 芳香族氨基酸：Phe、Tyr 杂环族氨基酸：Trp、His 杂环亚氨基酸：Pro
2，按侧链R基的极性性质分类：
非极性R基Aa：Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Trp、Met、Pro
不带电荷的极性R基Aa：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly 带正电荷的极性R基Aa：Lys、Arg、His 带负电荷的极性R基Aa：Glu、Asp
? 必需氨基酸：Ile、Met、Val、Leu、Trp、Phe、Thr、Lys，（携一两本甲色书来） 其他不常见氨基酸：
蛋白质氨基酸：不常见Aa通常由常见Aa衍生：
4-羟脯氨酸：胶原；5-羟赖氨酸：胶原；6-N-甲基赖氨酸：肌球蛋白；?-羧基谷氨酸：凝血酶原；锁链素：弹性蛋白；微生物和昆虫的蛋白质常含有D-氨基酸 非蛋白质氨基酸：?-丙氨酸（?-Ala）；?-氨基丁酸；L-瓜氨酸（L-Cit）；L-鸟氨酸（L-Orn） 怎样记忆氨基酸的分类：
记少不记多，记简不记繁，口诀：甘丙丝半苏缬蛋；亮和异亮中性完；酸性谷氨天门冬；精氨赖氨皆是碱；芳香族里酪苯丙；组氨色脯有杂环。 氨基酸的理化性质：
一般物理性质：无色晶体，熔点高（200?C），有味（不同），能溶于水，不溶于有机溶剂 旋光性：除甘氨酸外，都具有旋光性。
光吸收：可见光区域没有光吸收。远紫外（?<200nm）都有光吸收。近紫外（220-300nm）只有Tyr、Phe、Trp有光吸收 两性性质与等电点：
氨基酸的两性电离：在水等极性介质中，Aa的偶极离子在水中：既起酸（质子供体）的作用。又起碱（质子受体）的作用。按Lowry的酸碱质子理论，酸是质子供体，碱是质子受体
等电点和等点状态：
Aa的带电状态与溶液的pH值有关，当Aa所带的正电荷和负电荷相等即净电荷为0的兼性
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离子状态：称等电状态。使Aa处于等电状态的pH称为氨基酸的等电点 中性Aa的等电点：对于侧链基团不解离的氨基酸有：pI = (pK1+pK2)/2 酸性Aa的等电点：An acidic amino acid pI=(pK1+pKR)/2 碱性Aa的等电点：A basic amino acid pI=(pKR+pK2)/2
氨基酸的滴定：一般情况下氨基酸不能被滴定：等当点pH或过高（12-13），或过低（1-2），没有适当的指示剂可被选用。
氨基酸的甲醛滴定法：向AA溶液中加入过量的甲醛，用标准NaOH滴定时， 由于甲醛与Aa中的-NH2作用形成-NH.CH2OH -N (CH2OH)2等羟甲基衍生物而降低了氨基的碱性，相对地增强了-NH3+的酸性解离，使Pk'2减少了2-3个pH单位，NaOH滴定的曲线A向pH低的方向转移，滴定终点也移动pH9附近。
原因：甲醛与H2N-CH2-COO-结合,有效地减低了后者的浓度,所以对于加入任何量的碱, [H2N-CH2-COO- ]/ [+H3N-CH2-COO- ]的比值总要比不存在甲醛的情况下小得多。加入甲醛的甘氨酸溶液用标准盐酸滴定时，滴定曲线B并不发生改变。 氨基酸的常见化学反应：
1， ?-氨基的反应：
（1）亚硝酸反应 ：范围：可用于Aa定量和蛋白质水解程度的测定（Van slyke法）。注意：生成的氮气只有一半来自于Aa，ε氨基酸也可反应，速度较慢．
（2）与酰化试剂的反应 ：Aa＋酰氯，酸酐－→ Aa被酰基化 。丹磺酰氯用于多肽链末端Ａa的标记和微量Ａa的定量测量．
（3） 烃基化反应：Aa的氨基的一个氢原子可被烃基（包括环烃及其衍生物）取代． 与2，4－二硝基氟苯（DNFB，FDNB）反应 ，最早Sanger用来鉴定多肽或蛋白质的氨基末端的Aa
与苯异硫氰酸酯（PITC）的反应， Edman用于鉴定多肽或蛋白质的N末端Aa． 在多肽和蛋白质的Aa顺序分析方面占有重要地位（ Edman降解法 ）
（4） 形成西佛碱反应 ：Aa的α-NH2能与醛类化合物反应生成弱碱，即西佛碱（schiff ?s
base） 。前述甲醛滴定也属于西佛碱反应
（5） 脱氨基反应：Aa在生物体内经Aa氧化酶催化即脱去α-NH2而转变成酮酸
2， α-COOH参加的反应： （1）成盐和成酯反应
Aa + 碱 －→ 盐 ：Aa + NaOH －→ 氨基酸钠盐(重金属盐不溶于水) Aa-COOH + 醇－→ 酯： Aa+ EtOH －－－→ 氨基酸乙酯的盐酸盐（该反应以干燥的HCL气体为催化剂，二氯亚砜做干燥剂） （Aa酯是制备Aa的酰氨or酰肼的中间物 ） （2）当Aa的COOH变成甲酯，乙酯或钠盐后，COOH的化学反应性能被掩蔽或者说COOH被保护，NH2的化学性能得到了加强或活化，易与酰基结合。
成酰氯反应 ：当氨基酸的氨基用适当的保护基保护以后，其羧基可与二氯亚砜作用生成酰氯。用于多肽人工合成中的羧基激活
叠氮反应：氨基酸的氨基通过酰化保护后，羧基经酯化转变为甲酯，然后与肼和亚硝酸变成叠氮化合物。用于多肽人工合成中的羧基激活
脱羧基反应：AA在脱羧酶的催化下生成一级胺和CO2。
3， ?-氨基和α-羧基共同参与的反应
（1）与茚三酮反应 ：茚三酮在弱酸性溶液中与?-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨、脱羧反应，最后茚三酮与反应产物中的氨和还原茚三酮发生作用生成紫色物质。Pro与hyPro（羟脯氨酸）不释放氨，而直接生成黄色化合物。该反应用以定性，定量测定各种Aa，蛋白质，测定CO2 的量，从而可计算参加反应的Aa的量 。
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（2）成肽反应：一个Aa的NH2+另一个Aa的COOH可以缩合成肽，形成的键称肽键。 4，侧链R基参加的反应
（1）R功能基：羟基，酚基，巯基（二硫键），吲哚基，咪唑基，胍基，甲硫基，非?-NH2,非?-COOH。
酪氨酸的酚基在3和5位上容易发生亲电取代反应： 二碘酪氨酸或一硝基酪氨酸和二硝基酪氨酸。酪氨酸的酚基可以与重氮化合物（对氨基苯磺酸的重氮盐）生成桔黄色的化合物。——Pauly反应。组氨酸的咪唑基可以发生类似反应但产物颜色为棕红色 。
精氨酸的侧链胍基在硼酸钠缓冲液（pH 8-9, 25-35?C）中，与1.2-环已二酮反应，生成缩合物。 该缩合物在羟胺缓冲液中，重新生成Arg。
色氨酸的侧链吲哚基在温和条件下可被N－溴代琥珀酰亚胺（N-bromosuccinimide）氧化。此反应可用于分光光度法测定蛋白质中色氨酸的含量，并能在色氨酸和酪氨酸残基处选择性化学断裂肽键。
蛋氨酸侧链上的甲硫基是一个很强的亲核基团，与烃化试剂如甲基碘容易形成锍盐（sulfonium salt）
此反应可被硫基试剂逆转。在逆转反应中，原有的甲基和新加入的甲基除去的机会是相等的，因此当用14C标记的甲基碘处理时，获得的蛋氨酸将有50%是同位素标记的。 半胱氨酸侧链上的巯基（－SH）有很强的反应活性，可参与很多反应：
二硫键的形成和打开：2R-SH + 1/2 O2 －→ R-S-S-R + H2O ；Cu2+，Fe2+ ， Co2+和Mn2+存在下，巯基的空气氧化将显著提高。
胱氨酸中的二硫键在稳定蛋白质的构象上起很大的作用。氧化剂和还原剂都可打开二硫键。过甲酸可以定量地打开二硫键，生成磺基丙氨酸（cysteic acid）残基。还原剂如巯基化合物（R-SH）也能打开二硫键，生成半胱氨酸残基及相应的二硫化物 二硫苏糖醇（dithiothreitol，缩写为DTT），与胱氨酸中的二硫键反应形成一个含分子内二硫键的稳定六元环
巯基能和各种金属离子形成稳定程度不等的络合物e.g. 对氯汞苯甲酸（p-chloromercuribenzoic acid）
由于许多蛋白质，如SH酶，其活性中心涉及-SH基，当遇到重金属离子而生成硫醇盐时，将导致酶的失活，因此制备这类蛋白质时应避免进入重金属离子。
半胱氨酸可与二硫硝基苯甲酸（dithionitrobenzoic acid，缩写为DTNB）或称Ellman氏试剂发生硫醇-二硫化物交换反应：
反应中1分子的半胱氨酸引起1分子的硝基苯甲酸的释放。它在pH8.0时，在412nm波长处有强烈的光吸收，因此可利用比色法定量测定-SH基 。
蛋白质（II）——蛋白质的结构
蛋白质的共价结构:
蛋白质的一级结构（Primary structure）：蛋白质的共价结构，即蛋白质分子内部通过
共价键连接而形成的结构形式，包含： ①氨基酸在蛋白质内的排列顺序 ②二硫键的位置和连接顺序 ③侧链基团的修饰和连接情况（是否磷酸化，磷酸化位置；是否糖基化，糖基化位置，糖链组成；是否酯化，酯化位置，酯的组成） ④是否有辅基或其他分子,连接方式。 肽 键:
蛋白质是氨基酸通过脱水缩合形成肽键而形成的，实验证据：
（1）蛋白质分子中游离的α-氨基，α-羧基很少。若水解，游离α-氨基，α- 羧基以等mol数增加 →说明α氨基，α-羧基参与某种结合，水解时，这种结合断开。
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（2） 人工合成肽可以被蛋白酶水解
（3） 包含O=C-N- H基团的化合物如双缩脲H2N-CO-NH-NH2能与硫酸铜--氢氧化钠溶液产生双缩脲颜色反应。天然蛋白质也存同样反应。
（4）人工合成的多聚AA的X射线衍射图案和红外吸收光谱与天然的纤维状蛋白质十分相似。
（5）我国在世界上首次人工合成蛋白质-结晶牛胰岛素的成功，完全证明了蛋白质的肽链结构学说的正确性。 肽键的特点： 酰胺键： 由于酰胺氮上的孤对电子与相邻羰基的共振作用，表现出高稳定性。 C－N具40％双键性质 。C＝O具40％单键性质。共振杂化体。C－N键长：0.184nm C＝N键长：0.127nm C N键长：0.132nm
亚氨基（－NH－）pH 0－14没有明显的解离和质子化倾向
肽键是一个平面，称肽平面。可以有反式顺式结构，但旋转能障较高，反式稳定（Pro例外） 蛋白质中的每一个氨基酸单位称氨基酸残基（residue）
肽链结构的命名与书写： 根据含Aa的数目命名：**肽。从NH2末端Aa残基开始，称为：某氨基酰某氨基酰某氨基酰…..氨基酸。书写时氨基端在左边，羧基端在右边；以氨基酸的三字缩写或单字缩写代表对应的氨基酸；用短横线代表氨基酸残基之间的肽键 肽的物理化学性质：
一般物理性质：短肽晶体、熔点很高（离子晶体、偶极离子）
肽的两性解离：决定于游离氨基末端、游离羧基末端以及侧链基团。肽链羧基的pK?比氨基酸的大一些，而氨基的pK?则要小一些 多肽等电点的计算： 中性肽的等电点：
溶液的 pH ＜3.5 3.5－4.5 4.5－7.8 7.8－10.2 ＞10.2
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功能团解离（带电）状况 α-COOH COOH α-NH2 ε-NH2 占优势离子的净电荷 －COOH －COOH －+ N H3 －+ N H3 +2 －COO－ －COOH －+ N H3 －+ N H3 +1 －COO－ －COO－ －+ N H3 －+ N H3 0 －COO－ －COO－ －NH2 －COO－ －COO－ －NH2 －+ N H3 -1 －NH2 -2
酸性肽的等电点：
碱性肽的等电点：
常见化学反应：
①N端氨基酸残基与茚三酮、DNFB、PITC等反应 ②C氨基酸残基成酯、成酰胺、成盐
③侧链氨基酸的反应：磷酸化：Tyr、Ser、Thr；酯化：Ser、Thr、Tyr；糖基化： Ser、Thr、Cys
④双缩脲反应（Biuret reaction）：多肽与CuSO4碱性溶液反应，生成紫红色或蓝紫色的复合物，540nm处有最大光吸收。
为肽和蛋白质特有（两个或两个以上肽键），氨基酸没有该反应。
天然活性多肽：定义：在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位，但是，也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活性肽。
常见活性多肽：谷胱甘肽（GSH）；?-Glu-Cys-Gly；巯基缓冲剂；脑啡肽（enkephalins）：神经系统中产生的一类短肽，具有多种特殊生物学功能；蕈毒素、蛇毒素：?－鹅膏蕈碱 ：能与真核生物的RNA聚合酶（RNA polymerase）Ⅱ和Ⅲ牢固结合而抑制酶的活性，因而使RNA的合成不能进行，但不影响原核生物的RNA合成；短肽类抗生素。 蛋白质一级结构测定：
氨基酸顺序测定的一般步骤：
要求：样品均一，纯度97%以上，已知分子量 （误差小于10%）
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