第一章 蛋白质化学 答案 解释题答案
1. 属于结合蛋白质，由蛋白质和某些色素类物质结合而成。
2. 直接与金属结合的蛋白质，如铁蛋白 (ferritin) 含铁，乙醇脱氢酶含锌等。
3. 分子中含磷酸基，磷酸基一般与蛋白质分子中的丝氨酸或苏氨酸通过酯键相连。如酪蛋白，胃蛋白酶等。 4. 分子中的非蛋白部分为核酸。核蛋白分布广泛，存在于所有的细胞中。
5. 蛋白质和脂类结合构成脂蛋白。如卵黄球蛋白，凝血致活酶等都是重要的脂蛋白。在脂蛋白中，脂类和蛋白质之间以非共价键结合。脂蛋白中的蛋白质部分称为脱辅基蛋白或载脂蛋白（ Apoprotein) 。
6. 蛋白质和糖类结合构成糖蛋白。糖蛋白广泛存在于动物、植物、真菌、细菌及病毒中。
7. 组蛋白是真核细胞染色体的结构蛋白，含精氨酸和赖氨酸多，所以呈碱性。在进化上，组蛋白高度保守，无组织特异性。胸腺和胰腺中含组蛋白多。
8. 将不同来源的蛋白质混合食用，以提高蛋白质生理价值的作用称为蛋白质的互补作用。
9. 既然蛋白质中含氮量平均为 16 ％，那么任何生物样品中，每克氮的存在，大约表示该样品中含有 100/16= 6.25 克 蛋白质。6.25 常称为蛋白质系数。
L0. 其分子中含有氨基和羧基，且氨基和羧基都连在同一个α - 碳原子上的氨基酸称为α - 氨基酸。
11. 动物及人体内不能合成，必需由食物中供给的氨基酸称为必需氨基酸。如赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸和缬氨酸。
12. 动物和人体内能够合成，不需从外界供给的氨基酸称为非必需氨基酸。
13. 体内虽能合成，但合成的量不足以满足特殊生理状态下的需要。如组氨酸，精氨酸和酪氨酸。 14. 又称兼性离子，偶极离子，即在同一个分子中含有等量的正负两种电荷。
15. 在一定的 pH 条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的 pH 值称为该种氨基酸的等电点。即氨基酸的等电点是它呈现电中性时所处环境的 pH 值。
16. 指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。构象的改变是由于单键的旋转而产生的，不需有共价键的变化（断裂或形成），但涉及到氢键等次级键的改变。
17. 指在立体异构体中，取代基团或原子因受某种因素的限制，在空间取不同的位置所形成的不同立体结构。如几何（顺反）异构体中，取代基团因受双键的限制，而有顺式和反式两种构型。在光学异构体中， a 一碳原子上的四个基团不同，只可能取两种不同的空间排布，这两种不同的空间排布称为不同的构型。构型的改变必须有共价键的断裂。
18. 肽链中的每一个氨基酸，由于相互连接失去一分子水，与原氨基酸比较，分子稍有残缺，通常把肤链中的每一个氨基酸单位称为氨基酸残基。
19. 多肽链的主链骨架上所含的羰基和亚氨基，在主链骨架盘绕折叠时可以形成氢键，依靠这种氢键维持固定，多肽链主链骨架上的若干肽段可以形成有规律性的空间排布，而其他部分在空间的排布则是无规则的，如无规则的卷曲结构。这种由多肽链主链骨架盘绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性的结构称为蛋白质的二级结构，包括无规则卷曲结构。二级结构与侧链 R 的构象无关。维持二级结构稳定的化学键主要是氢键。
20. 肽单位是多肽链中从一个 a 一碳原子到相邻 a 一碳原子之间的结构。它是肽链主链骨架中的重复结构。
21. 由于肽键具有部分双键的性质，因而不能自由旋转；使得肽键所连接的六个原子同处于一个平面上，这个平面被称为肽平面或酰胺平面。
22. 肽链主链骨架围绕中心轴盘绕折叠所形成的有规则的结构称为 a 螺旋结构。每圈螺旋包含 3.6 个氨基酸残基，螺旋的螺距为 0.54nm 。结构的稳定主要靠链内氢键。
23. 又称为β结构等，是蛋白质分子中较常见的一种二级结构类型。两条或两条以上的比较伸展的多肽链，通过链间氢键维系固定所形成的类似片状的结构称为β折叠结构。
24. β转角结构又称为β回折、β弯曲或发卡结构。蛋白质分子中的多肽链在盘绕折叠形成高级结构时经常会出现 180 度的回折，回折处的结构被称为β转角。一般由四个连续的氨基酸残基组成。脯氨酸和甘氨酸常出现在β回折结构中。此种结构的稳定主要靠第一个氨基酸羰基的氧与第四个氨基酸的亚氨基之间形成的氢键。
25. M. Rossmann 等人的研究发现，蛋白质的多肽链在三维折叠中往往形成有规则的二级结构聚集体。在球状蛋白质中，更常见的是两个β a β聚集体连在一起，形成βαβαβ结构，称为 Rossmann 卷曲。
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26. 在蛋白质分子中，由二级结构间组合的结构层次称为超二级结构。超二级结构一般以一个整体参与三维折叠，充做三级结构的构件。
27. 结构域又称为辖区。在较大的蛋白质中，往往存在两个或多个在空间上可明显区分的、相对独立的三维实体，这样的三维实体即结构域；结构域自身是紧密装配的，但结构域与结构域之间关系松懈。结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连，形成所谓铰链区。
28. 有些蛋白质分子中含有两条或多条肽链，每一条肽链都具有各自的三级结构。这种由数条具独立的三级结构的多肽链彼此通过非共价键相互连接而成的聚合体结构就是蛋白质的四级结构。
29. 蛋白质分子中的多肽链在二级结构或超二级结构甚至结构域的基础上进一步盘绕折叠，依靠非共价键（如氢键、离子键、疏水的相互作用等）维系固定所形成的特定空间结构称为蛋白质的三级结构。三级结构指多肽链中所有原子在空间中的排布。此外，在某些蛋白质分子中，二硫键对其三级结构的稳定也起重要的作用。
30. 在具有四级结构的蛋白质中，每一个具有独立的三级结构的多肽链称该蛋白质的亚单位。
31. 不同的蛋白质由于氨基酸组成不同，结构不同，从溶液中析出所需要的盐的浓度不同。向含有多种蛋白质的溶液中加入不同浓度的盐，使不同的蛋白质依次从溶液中沉淀出来的方法称为分级盐析。因为盐类既是电解质，又是脱水剂，使蛋白质失去电荷，脱去水化层而沉淀。硫酸铵因其在水中的溶解度大，它是常用的沉淀蛋白质的盐类。
32. 蛋白质因受某些物理的或化学的因素的影响，分子的空间构象破坏，从而导致其理化性质、生物学活性改变的现象称为蛋白质的变性作用。强酸、强碱、剧烈搅拌、重金属盐类、有机溶剂、脲、胍类、超声波等都可使蛋白质变性。
33. 由于水化层和双电层的存在，蛋白质溶液是一种稳定的胶体溶液。如果向蛋白质溶液中加入某种电解质，以破坏其颗粒表面的双电层或调节溶液的 pH, 使其达到等电点，蛋白质颗粒因失去电荷变得不稳定而将沉淀析出。这种由于受到某些因素影响，蛋白质从溶液中析出的作用称为蛋白质的沉淀作用。
34. 生物碱是植物组织中具有显著生理作用的一类含氮的碱性物质。能够沉淀生物碱的试剂称为生物碱试剂。如单宁酸、苦味酸、三氯乙酸等都能沉淀生物碱，故称它们为生物碱试剂。
35. 有些蛋白质分子中只有氨基酸成分，这种蛋白质称为单纯蛋白质，也称简单蛋白质。有些蛋白质分子中，除了氨基酸外，还有其他的成分存在，如糖、脂、核酸、金属离子等，这些蛋白质被称为结合蛋白质。
36. 有些蛋白质存在于不同的生物体内，但具有相同的生物学功能，这些蛋白质被称为同功能蛋白质或同源蛋白质。 37. 像多糖、核酸和蛋白质一类的外来物质（一般称为抗原）侵入机体时，机体的免疫系统会产生相应的被称为抗体的物质与之反应。人类产生的抗体种类很多，其化学本质均属于球蛋白；世界卫生组织（ WHO ）建议将各类抗体统称为免疫球蛋白。 注意：抗体都是免疫球蛋白，但免疫球蛋白不一定都是抗体。
38. 蛋白质是两性电解质，溶液中蛋白质的带电情况与它所处环境的 pH 值有关。调节溶液的 pH 值，可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一 pH 时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数相等，即静电荷为零，且在电场中不移动，此时溶液的 pH 值即为该种蛋白质的等电点。
39. 在不含任何盐的纯水中进行蛋白质等电点的测定时，所得到的值称为等离子点，即分子带电情况仅仅取决于分子本身的解离情况。
40. 在稀盐溶液中，大多数蛋白质的溶解度增加，这种现象称为盐溶作用。
41. 如果向蛋白质溶液中加入大量的盐类，如硫酸铵，蛋白质的溶解度逐渐下降，以致从溶液中沉淀出来，这种现象称为盐析作用。
42. 它主要描述 pH 值或 H+ 浓度以及二氧化碳分压的变化对血红蛋白结合氧能力的影响。在 pH 一定的条件下，二氧化碳分压升高，血红蛋白对氧的亲和力降低；在生理 pH 范围内， H + 浓度升高（即降低 pH), 促进血红蛋白释放氧。此现象最初由丹麦科学家 C. Bohr 发现，因此称为 Bohr 效应。
43. 多肤链中，α -C － N 和α -C － C 键都是单键，可以自由旋转。其中α -C － N 键旋转的角度通常用φ表示；α -C － C 键旋转的角度一般用ψ表示，它们被称为α - 碳原子的二面角。
44. 在直链肽分子中，尽管它的α - 氨基和α - 羧基之间相互连接，但在其一端仍有自由的氨基存在，此端被称为氨基末端或 N- 端。
在直链肤分子中，尽管它的α - 氨基和α - 羧基之间相互连接，但在其一端仍有自由的羧基存在，此端被称为羧基末端或 C- 端。
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45. 指动物体内的各种膜；另外像人造火棉胶、羊皮纸、玻璃纸等，这类膜上具有小孔，只允许水及小分子物质通过，而蛋白质等大分子不能通过，故称为“半透膜”。在生产实践中可用这种半透膜作成的透析袋除去蛋白质样品中所混有的小分子物质，达到纯化蛋白质之目的。
填空题答案 1. 球状，纤维状 2. 简单蛋白质，结合 3. 结构蛋白，精氨酸和赖 4. 70%o-80 ％的乙醇，水
5. 一切蛋白质都含有氮元素， 16 ％ 6. a 一氨基酸，β一吸收
7. 化学性质、熔点和溶解度，生理功能 8. 组氨酸，脯氨酸 9. 充当酸，碱
10. 动物及人体，必须由食物中供给
11. 苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸等，最大 性的结构， a 螺旋、β折叠12. 甘氨酸，旋光性 13. 等电点，溶解度降低
14. 氨基酸或核昔酸，离子交换荆（离子交换树脂） 15. 氨基酸，亚硝酸 16. 寡肽，聚肽或多肽
17. 找不到它的自由的氨基端，自由的羧基端 18. 侧链 R, 氢键
19. 处于一个平面上，酰胺平面或肽平面 20. 基本单位，根本原因 21. 二级结构，β a β型 22. 分子表面，分子的内部 23. 一条，没有生物学
24. 多肽链主链骨架盘绕折叠形成的有规律 25. 集合体，超二级结构 26. β折叠， a 螺旋 27. 等电点，分子量 28. S ， 1 X 10-13s
29. 刚性平面，肽键具有部分双键的性质 30. 氨基酸，氨基酸 46. 间，内
31. 蛋白质的酸碱性质，蛋白质的分子大小
32. 蛋白质与特定的化学基团的专一性结合，疏水的相互作用 33. pI= (pK, ＋ pK3 )/2,2.77
34. 含有自由氨基的那一端，自由羧基的那一端 35. 紫色，氨基酸 36. 性质，功能
37.2,4 一二硝基氟苯，异硫氰酸苯酯 38. 赖氨酸，精氨酸 39. 氨基酸，肽键
40. 肽链主链骨架的结构，侧链 R 的构象
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41. 甘氨酸，偏振
42. 苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸， 280nm 43. 兼性，正 44. L2 HZ , 二硫键 45. 二硫键，巯基乙醇 46. 间，内 47. 可变区，不变区
48. 反平行的β折叠片，β折叠片 49. 所改变，溶解度最小 50. 脯氨酸，亚 51. 酸，碱
52. 四级，共价键，四级结构 53. 谷氨酰胺，天门冬酰胺 54. 水化层，双电层 55. 氢键，氢键 56. 胰岛素原，一条 57. 平行，反平行 58. 两条，二硫键 59. 非共价键，二硫键 60. 共振，双健
选择题答案
1. 3 ） 2. 3 ） 3 . 2 ） 4. 4 ） 5. 1 ） 6. 3 ） 7. 4 ） 8. 2 ） 9. 4 ） 10. 1 ） 11 . 3 ） 12. 3 ） 13 . 3 ） 14. 3 ） 15. 4 ） 16 . 3 ） 17 . 3 ） 18 . 3 ） 19 . 3 ） 20. 3 ）21 . 2 ） 22 . 2 ） 23. 3 ） 24. 3 ） 25 . 4 ） 26. 3 ） 27. 3 ） 28. 3 ） 29. 3 ） 30. 2 ） 31 . 2 ） 32. 3 ） 33 . 2 ） 34 . 2 ） 35. 2 ） 36. 3 ） 37. 1 ） 38. 3 ） 39 . 3 ） 40. 4 ） 41 . 1 ） 42. 4 ） 43. 4 ） 44. 4 ） 45 . 3 ） 46. 3 ） 47. 1 ） 48. 3 ） 49 . 4 ） 50. 3 ） 51 . 4 ） 52. 3 ） 53 . 3 ） 54. 3 ） 55. 3 ） 56 . 3 ） 57 . 4 ） 58. 2 ） 59 . 2 ） 60. 4 ）
是非题答案
1. 错 2. 错 3. 对 4. 错 5. 错 6. 错 7. 错 8. 错 9. 错 10. 对 11. 错 12. 错 13. 错 14. 错 15. 错 16. 对 17. 对 18. 错 19. 错 20. 错 21. 错 22. 错 23. 错 24. 错 25. 错 26. 错 27. 错 28. 对 29. 错 30. 错 31. 对 32. 错 33. 错 34. 错 35. 对 36. 错 37. 错 38. 对 39. 错 40. 错 41. 对 42. 错 43. 错 44. 错 45. 错 46. 错 47. 错 48. 错 49. 错 50. 错 51. 错 52. 对 53. 错 54. 对
19
55. 错 56. 错 57. 对 58. 错 59. 对 60. 错
问答题答案
1. 蛋白质是两性电解质，既可与酸，又可与碱相互作用。溶液中蛋白质的带电情况，与它所处环境的 pH 值有关。调节溶液的 pH 值，可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一 pH 时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数相等，即静电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的 pH 值即为该种蛋白质的等电点。
蛋白质的等电点主要取决于该蛋白质的氨基酸组成。含碱性氨基酸多的蛋白质其等电点要比含酸性氨基酸多的蛋白质的等电点高（大）；此外，蛋白质的解离情况与所处环境的 pH 值、离子强度、离子的种类等有关，所以蛋白质的等电点不是一个精确的固定值，与测定时所用的缓冲液的性质、 pH, 离子强度等有关。 2. 根据亮氨酸含量计算的最低分子量为：
根据色氨酸含量计算的最低分子量为：
根据氨基酸残基计算最低分子量的原理，一般是假定在一个蛋白质分子中只有一个 该氨基酸残基存在。 亮和色的摩尔数比率是：
因此，该蛋白质的最小分子量应是每分子中含有 3 个亮氨酸残基， 1 个色氨酸残基时的分子量。即： 2915.6 × 3 ＝ 8 746.8 或 8 801.7 × 1
3 . Val-Arg-Gln （或 Asn)-Gly
LiBH 4 是一个特殊的还原剂，能使羧酸直接还原为醇而不经醛中间物。
4.546nm 。
5. 构成β折叠结构的氨基酸残基数为 36 个，每条应有 18 个氨基酸残基。在β折叠结构中每 两个相邻的氨基酸残基的轴心距为 0.35nm ，故 18 × 0.35nm 等于 6.3nm （至少为 6.3nm ）。
6. 该蛋白质样品是均一的。 PAGE 电泳法的分辨率很高，在这种电泳中只得到一条分离带，说明纯度很好。在 SDS-PAGE 电泳中得到等浓度的两条分离带，证实该蛋白含有两个亚基，而不含有杂质。
7. 1) 和 2) 脯氨酰羟化酶不能使游离的脯氨酸进行羟基化。在胶原分子中，甘氨酸氨基端的脯氨酸可被羟化为 4- 经基脯氨酸，甘羧墓端的脯氨酸可被羟化为 3- 羟基脯氨酸。
3) 在甘氨酸氨基端的赖氮酸 (3 位的赖）可被羟基化为羟赖氨酸，在甘氨酸羧基端的赖氨酸 (11 位的赖）可被经基化为 3- 羟赖氨酸。
4 ） 3- 羟赖氨酸可连接糖残基。 8. Tyr-Arg-Lys-Met-Gln （ Asn ）
9. 在 pH7.0 时赖氨酸侧链上的。氨基带正电荷，它们之间的静电排斤作用阻止了α螺旋的形成。在 pH10 时，由于接近赖氨酸的等电点，侧链是非质子化的状态，允许口螺旋的形成。对多聚 -L-Glu 来说，在 pH7.0 时，由于侧链羧基都带负电荷，它们之间的静电排斥，将干扰α螺旋的形成，应呈随机螺旋状态，在接近谷氨酸侧链的 pK 值为 4.25 ～ 4.0 时，因谷氨酸的侧链侧墓是非质子化的，应呈螺旋构象。
10. 由于是两条链构成的超螺旋结构，每条链的分子量为 35 0000 而氨基酸残基的平均分子量为 110, 故每条肽链应含有 318 个氨基酸残基 (35 000/110), 318 × 0.15nm, 等于 47. 7nm 长。 11. 根据条件 1, 该肽的可能顺序为：
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