Ala-Arg-Tyr- Asn-Met 一 Asn-Trp -Gly-Met- Gly-Ala-Leu ；
由于胰凝乳蛋白酶专一性水解芳香组氨基酸的羧基所形成的肽键，所得到的三个肽段的可能结构为： Ala-Arg-Tyr Asn-Met-Asn-Trp Gly-Met-Gly-Ala-Leu 由于在酸水解时，色氨酸易被破坏， AsnAsn-Met-Asn-Trp
综上所述，某肽的氨基酸顺序为：
Ala-Arg-Tyr-Asn-Met-Asn-Trp-Gly-Met-Gly-Ala-Leu 12. 1) α螺旋 ( α -helix) 结构，其结构特征为：
(1) 从外观看，α螺旋结构是一个类似棒状的结构。紧密卷曲的多肽链构成了棒的中心部分，侧链 R 伸出到螺旋排布的外面。完成一个螺旋需 3. 6 个氨基酸残基。螺旋每上升一圈相当于向上平移 0.54nm ，即螺旋的螺距为 0.54nm 。相邻两个氨基酸残基之间的轴心距为 0.15nm 。
(2) α螺旋结构的稳定主要靠链内的氢键。氢键形成于第一个氨基酸的羧基与线性顺序中第五个氨基酸的氨基之间。氢键环内包含 13 个原子，因此称这种螺旋为 3.6 (13) 螺旋。 (3) 大多数蛋白质中存在的 a 螺旋均为右手螺旋。
a 螺旋的国际表示法，以 n ，表示。 n 指每个螺旋中所包含的氨基酸残基数； s 指氢键环内共价键所连接的原子数。 2) β折叠结构印 -pleated sheet) 的结构特征
β折叠结构又称为β折叠片层结构，β结构等。β折叠结构的形成一般需要两条 或两条以上的肤段共同参与，即两条或多条几乎完全伸展的多肤链侧向聚集在一起，相邻肤链主链上的氨基和羰基之间形成有规则的氢键，维持这种片层结构的稳定。这样的多肽链构象就是β折叠结构。β折叠结构的特点是：
(1) 在这种结构中，所有的肽键都参与了链间氢键的形成，氢键与肽链的长轴近于垂直。
(2) 在β折叠中，多肽主链是比较伸展的，取锯齿状折叠构象；相邻的两个氨基酸之间的轴心距为 0. 35nm 。侧链 R 交替地分布在片层平面的上方和下方，以避免相邻侧链 R 之间的空间障碍。
(3) β折叠结构有平行和反平行两种。在反平行的β折叠结构中，相部肽链的走向相反，但氢键近于平行。在平行的β折叠结构中，相邻肽链的走向相同，氢键不平行。
3) β转角结构，其结构特征是：也称为β弯曲，β回折，发夹结构， U 型转折等。蛋白质分子的多肤链在形成空间构象时，经常会出现 1800 的回折（转折），回折处的结构就称为β转角结构。一般有四个连续的氨基酸组成。在构成该种结构的四个氨基酸残基中，第一个氨基酸的羧基和第四个氨基酸的氨基之间形成氢键。甘氨酸和脯氨酸易出现在这种结构中；在某些蛋白质，如嗜热菌蛋白酶中有三个连续的氨基酸形成的β转角结构。氢健形成于第一个氨基酸羰基氧和第三个氨基酸亚氨基的氢之间。
13.1) 蛋白质的变性作用：蛋白质因受某些物理的或化学的因素的影响，分子的空间构象破坏，从而导致其理化性质，生物学活性改变的现象称为蛋白质的变性作用。强酸，强碱，剧烈搅拌，重金属盐类，有机溶剂，脲，胍类，超声波等都可使蛋白质变性。
2) 蛋白质的沉淀作用：由于水化层和双电层的存在，蛋白质溶液是一种稳定的胶体溶液。如果向蛋白质溶液中加入某种电解质，以破坏其颗粒表面的双电层或调节溶液的 pH, 使其达到等电点，蛋白质颗粒因失去电荷变得不稳定而将沉淀析出。这种由于受到某些因素的影响，蛋白质从溶液中析出的作用称为蛋白质的沉淀作用。如重金属盐类、有机溶剂、生物碱试剂等都可使蛋白质发生沉淀，且不能用透析等方法除去沉淀剂而使蛋白质重新溶解于原来的溶剂中，这种沉淀作用称为不可逆的沉淀作用。如果向蛋白质溶液中加入大量的盐类，如硫酸铵，蛋白质的溶解度逐渐下降，以致从溶液中沉淀出来，若用透析等方法除去使蛋白质沉淀的因素后，可使蛋白质恢复原来的溶解状态。此种沉淀作用称为可逆的沉淀作用。沉淀的蛋白质不一定变性失活，但变性后的蛋白质一般失去活性。 14. 小肽。
15. 在有机酸如 TCA 、磺基水杨酸等存在下，绝大多数蛋白质带正电荷；可与酸根负离子形成不溶性复合物而沉淀析出，在临床上，预分析血液中的游离氨基酸的量，向血液中加入 TCA ，使蛋白质沉淀，离心取上清液即可用于氨基酸的分析。有机溶剂如丙酮、乙醇等，可使蛋白质沉淀。因有机溶剂使蛋白质脱水，介电常数降低。应用：制备有活性的酶或蛋白质性质的激素等常用丙酮将材料制成干粉以便于保存；用乙醇抽提制备某些醇溶性蛋白。
Asp ，推知其中的一个肽段为：
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SDS ：十二烷基硫酸钠，是一种阴离子去污剂，表面带大量的负电荷。可与蛋白质的疏水性基团结合使蛋白质变性。蛋白质分子愈大，结合的 SDS 量愈多；负电性愈大。因而在电场中的迁移速度不同。 SDS-PAGE 电泳法测定蛋白质的分子量即根据此原理。在核酸制备中用 SDS 破坏膜结构，除蛋白、核酸酶等。
盐类：在低盐溶液中，大多数蛋白质的溶解度增加；在高盐溶液中，由于蛋白质分子表面的电荷被中和，破坏了双电层，蛋白质将沉淀析出。不同蛋白质氨基酸组成不同，在不同盐浓度的溶液中溶解行为不同，可用盐析法沉淀蛋白质。
重金属盐类：在碱性条件下，蛋白质带负电，可与重金属离子如汞离子，铅离子结合，形成不溶性的重金属蛋白盐沉淀。因此，长期从事重金属作业的人，应吃高蛋白食物，以防止重金属离子被机体吸收。临床上，常用醋酸铅或硫酸铜沉淀体液中的蛋白质，以分析体液中的氨基酸或其他小分子化合物。
生物碱是植物组织中具有显著生理作用的一类含氮的碱性物质。能够沉淀生物碱的试剂称为生物碱试剂。如单宁酸、苦味酸、三氯乙酸等都能沉淀生物碱，故称它们为生物碱试剂。在酸性条件下，蛋白质带正电荷，可与生物碱试剂，如三氯乙酸的酸根离子结合成为溶解度较小的盐类而沉淀。“柿石症”的产生就是由于空腹吃了大量的柿子，柿子中含有单宁酸，使肠胃中的蛋白质凝固变性而成为不能被消化的“柿石”。
16. 血红蛋白有两条α链和两条β链组成。血红蛋白的。链和β链与肌红蛋白的构象十分相似，尤其是β链。它们所含的氨基酸种类、数目、氨基酸的排列顺序都有较大的差异，但它们的三级结构十分相似。使它们都具有基本的氧合功能。但血红蛋白是一个四聚体，它的分子结构要比肌红蛋白复杂得多；因此除了运输氧以外，还有肌红蛋白所没有的功能。如运输质子和二氧化碳。
血红蛋白的氧合曲线为 s 形，而肌红蛋白的氧合曲线为双曲线， s 形曲线说明血红蛋白与氧的结合具有协同性。脱氧血红蛋白分子中，它的四条多肽链的 c 端都参与了盐桥的形成。由于多个盐桥的存在，使它处于受约束的强制状态。当一个氧分子冲破了某种阻力和血红蛋白的一个亚基结合后，这些盐桥被打断，使得亚基的构象发生改变，从而引起邻近亚基的构象也发生改变，这种构象的变化就更易于和氧的结合；并继续影响第三个、第四个亚基与氧的结合，故表现出 s 型的氧合曲线。 17. 在无水肼存在下，除 c 一端氨基酸外，其他氨基酸均转变为氨基酸酰肼的衍生物，加入苯甲醛，后者又转变为二苯基衍生物，不溶于水。经离心分离， c 一端氨基酸在水相，向水相中加入 2,4 一二硝基氟苯与其反应，可得到相应的 2,4 一二硝基苯氨基酸，经色谱分析可鉴定之。
18. 蛋白质的一级结构决定其高级结构。核糖核酸酶，一条肽链经不规则折叠而形成一个近似于球形的分子。构象的稳定除了氢键等非共价键外，还有 4 个二硫键。 C. Anfinsen 发现，在 8mo1 脲素和少量巯基乙醇存在下，酶分子中的二硫键全部还原，酶的三维结构破坏，活性丧失。当用透析方法慢慢除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶的大部分活性恢复；因为二硫键重新形成。这说明完全伸展的多肽链能自动折叠成其活性形式；若将还原后的核糖核酸酶在 8mo1 脲素中重新氧化，产物只有 1 ％的活性，因为硫氢基没有正确的配对。变性核糖核酸酶的 8 个硫氢基相互配对形成二硫键的几率是随机的 (1/7 × 1/5 × 1/3=1/105 种可能的配对方式，但只有一种是正确的），实验发现，复性过程中 Rnase 按与天然 Rnase 相同的连接方式形成二硫键，这是由于蛋白质的高级结构，包括二硫键的形成都是由一级结构决定的。
以上实验说明，蛋白质的变性是可逆的，变性蛋白在一定的条件下之所以能自动折叠成天然的构象，是由于形成复杂的三维结构所需要的全部信息都包含在它的氨基酸排列顺序上，蛋白质分子多肤链的氨基酸排列顺序包含了自动形成正确的空间构象所需要的全部信息，即一级结构决定其高级结构。由于蛋白质特定的高级结构的形成，出现了它特有的生物活性。
19. 1) 等电点沉淀法，蛋白质是两性化合物，在等电点时其溶解度最小。不同蛋白质氨基酸组成不同，等电点不同，调节蛋白质混合溶液的 pH 值，可使他们分次沉淀出。
2) 离子交换纤维素层析，常用的纤维素衍生物有 CM 一纤维素（分子中带有羧甲基基团， -O-CHZ-COOH) 和 DEAF 一纤维素（阴离子交换剂，带有二乙氨基乙基基团）。
蛋白质与离子交换纤维素的结合能力取决于彼此间相反电荷基团的静电吸引，在某一 pH 条件下，不同蛋白质氨基酸组成不同， PI 不同，所带的静电荷性质、数量不同，与离子交换纤维素的吸附能力不同。通过改变洗脱液的 pH 和离子强度，可把不同的蛋白质依次洗脱下来。
3) 电泳法（聚丙烯酸胺凝胶电泳、等电聚焦）。 20 . Phe-Met-Lys-Gln-Lys-Pro 。
21. 因细菌含有胶原酶，该酶专一性水解动物的结缔组织，因结缔组织中的主要蛋白质是胶原蛋白，其一级结构中存在一 X-Gly-Pro-Y 一顺序，允许细菌入侵宿主细胞，而细菌本
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1959 年， Kauzmann 从热力学的角度对疏水的相互作用进行了分析研究后指出，非极性化合物从水中转移到有机溶剂中时，伴随着熵的增加。设想两个疏水基团原来和水接触，经过变化，两个疏水基团相互接触，除了它们自身的吸引力外，还有将它周围一部分排列整齐的水分子排入自由的水中，使水分子的混乱度增加；由于熵是体系混乱度的衡量，体系越混乱，其熵越大。因此两个疏水基团的相互吸引将伴随着熵的增大。反过来说，由于熵增是自发过程，是一个使体系能量趋于极小即能量上有利的过程，所以疏水的相互作用是熵所驱动的。非极性溶剂、去污剂等可破坏疏水的相互作用，因此是蛋白质变性剂。 30. 研究发现，当 BPG 不存在时，血红蛋白与氧的亲和力强； BPG 与血红蛋白结合后可极大地降低血红蛋白对氧的亲和力，降低的程度依赖于 BPG ／ Hb 的比值。 BPG 存在于人的红细胞中，与血红蛋白的摩尔分数相同，是红细胞内糖在无氧或暂时缺氧情况下分解代谢的特殊产物。如高原缺氧，心肺功能不全或贫血时，均可使 2,3- 二磷酸甘油酸产生增加。血红蛋白和 BPG 结合后，氧合曲线向右移，因此， BPG 的存在使血红蛋白结合氧的能力降低，即释放氧的量增加，以满足组织的需要。但 BPG 只影响脱氧血红蛋白与氧的结合能力，不会影响氧合血红蛋白与氧的亲和力。
从血红蛋白的构象看，它的 4 个亚基相互靠近，分子的中央有 1 个孔穴。 X 射线结构分析证实了 BPG 是结合在这个孔穴内。在生理 pH 条件下， BPG 带有负电荷，可与附近两条β链上带正电荷的残基如 His2, Lys82 和 His143 形成盐键。加之原来的 8 个盐键，使血红蛋白处于稳定的不易和氧结合的状态。在氧合血红蛋白中，由于分子中的盐键被打断，血红蛋白的四级结构发生了相当大的变化，两条β链的 H 螺旋相互靠近，使分子中央的孔穴变小而不能容纳 BPG 分子；同时两条β链末端 NH ：基之间的距离变大，不能与 BPG 形成盐键，大大降低了对 BPG 的亲和力。 31. 洗脱顺序为： Asp, Gly, Thr, Leu, Lys 32 . Glu-Phe-Lys-Pro-Lys
33. 因异亮氨酸的β碳原子上有一甲基，干扰了 a 螺旋结构的形成。在亮氨酸分子中，甲基位于γ 原子上，远离主链，不会干扰 a 螺旋结构的形成。
34. 第一次突变时丙氨酸转变成了缬氨酸，因后者的侧链较大，使蛋白质的构象改变；另一次突变后由于异亮氨酸转变为甘氨酸，甘氨酸的侧链较小（和丙氨酸相似），补偿了第一次突变造成的影响。
35. 甘氨酸是 20 种氮基酸中侧链最小的一个氨基酸。正因为如此，它的存在使多肽链能形成紧密的盘绕折叠 (to make tight turns) 或相互靠近。
36. 有谷氨酸和天门冬氨酸的末端羧基 (COO ）能与精氨酸的胍基形成静电吸引；精氨酸的胍基还可作为氢键的供体，与谷氨酰胺、天门冬酞胺、丝氨酸、苏氨酸以及主链的羧基形成氢键。
37. 一般来说，蛋白质分子中常出现的氨基酸，如亮氨酸、丝氨酸等，有较多的密码子；而不常出现的氨基酸的密码子的数目相对较少。如色氨酸、蛋氨酸。这种关系对保持遗传的稳定性具有重要的生物学意义。使 DNA 由于碱基组成的改变或由于一个碱基的突变所造成的密码子改变的几率降到最小。
38. 1) β转角结构很可能出现在 7 位和 19 位，即脯氨酸残基处。 2 ） 13 位和 24 位的半胱氨酸之间可能形成二硫键。
3) 极性、带电荷的氨墓酸如 Asp, Gin, Lys 一般在分子的表面，而非极性的氨基酸如 Ala, Ile 可能在分子内部。苏氨酸尽管有极性，但亲水性指数 (hydropathy index) 接近零，故它可能在分子表面或分子内。
39. 因为氨基酸的等电 pH 值大于α - 羧基的 pK 值，而小于α - 氨基的 pK 值。因此这两个基团都是带电的。 40. 此肽是亮氨酸脑啡肤，其氨基酸顺序为： Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu 。由条件 2 知，此肽的 N 端为酪氨酸，由条件 3 知，第 3 位后的氨基酸应为苯丙氨酸。（胃蛋白酶专一性水解带芳香坏的氨基酸的氨基参与形成的肽键 ）
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