体利用。 （ ）
48.解偶联剂可抑制呼吸链的电子传递。 （ ）
49.ATP虽然含有大量的自由能，但它并不是能量的贮存形式。（ ） 50.蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸酸的组成和比例。（ ） 51.氨基酸脱羧酶通常也需要吡哆醛磷酸作为其辅基。（ ） 52.动物产生尿素的主要器官是肾脏。 （ ） 53.参与尿素循环的酶都位于线粒体内。 （ ）
54.半胱氨酸和甲硫氨酸都是体内硫酸根的主要供体。 （ ） 55.磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。 （ ）
56.尿嘧啶的分解产物β-丙氨酸能转化成脂肪酸。（ ） 57.嘌呤核苷酸的合成顺序是，首先合成次黄嘌呤核苷酸，再进一步转化为腺嘌呤核苷酸 和鸟嘌呤核苷酸。 （ ）
58．嘧啶核苷酸的合成伴随着脱氢和脱羧反应。 （ ） 59．脱氧核糖核苷酸的合成是在核糖核苷三磷酸水平上完成的。 60.嘌呤核苷酸的从头合成是先闭环，再在形成N糖苷键。 （ ） 61.IMP是嘌呤核苷酸从头合成途径中的中间产物。（ ） 62.嘧啶合成所需要的氨甲酰磷酸合成酶与尿素循环所需要的氨甲酰磷酸合成酶是同一个酶。（ ）
63.DNA分子是由两条链组成的，其中一条链作为前导链的模板，另一条链作为后随链的模板。 （错误！未找到引用源。）
64.DNA复制的忠实性主要是由DNA聚合酶的3’→5’外切酶的校对
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来维持。 （ 错误！未找到引用源。 ）
65.DNA连接酶和拓扑异构酶的催化都属于共价催化。 （ ? ） 66.真核细胞DNA聚合酶α没有3’→5’外切酶的活性，因此真核细胞染色体DNA复制的忠实性低于原核细胞。 （ ? ）
67.大肠杆菌参与DNA错配修复的DNA聚合酶是DNA聚合酶Ⅰ。 （ ?） 68.DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ都属于多功能酶。 （ ? ）
69.DNA的后随链的复制是先合成许多冈崎片段，最后再将它们一起连接起来形成一条连续的链。 （ ? ）
70.由于真核细胞的DNA比原核细胞DNA大得多，因此真核细胞DNA在复制过程中复制叉前进的速度大于原核细胞的复制叉前进的速度，这样才能保证真核细胞DNA迅速复制好。 （ ? ） 71.嘧啶二聚体可通过重组修复被彻底去除。 （ ? ）
72.原核生物和真核生物的染色体为DNA与组蛋白的复合体。 （ ） 73.基因表达的最终产物都是蛋白质。 （ ）
74.原核细胞DNA复制是在特定部位起始的，真核细胞则在多个位点同时起始进行复制。（ ? ）
75.逆转录酶催化RNA指导的DNA合成不需要RNA引物。 （ ） 76.原核细胞和真核细胞中许多mRNA都是多顺反子转录产物。 （ ）
77.已发现一些RNA前体分子具有催化活性，可以准确地自我剪接，被称为核酶（ribozyme）。
78.重组修复可把DNA损伤部位彻底修复。 （ ）
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79.原核生物中mRNA一般不需要转录后加工。 （ ）
80.RNA聚合酶对终止子的识别需要专一的终止因子(如ρ蛋白)。 （ ）
81.原核细胞启动子中RNA聚合酶牢固结合并打开DNA双链的部分称为Pribnow box，真核细胞启动子中相应的顺序称为Hogness box，因为富含A-T，又称TATA box。（ ）
82.在原核细胞基因转录的过程中，当第一个磷酸二酯键形成以后，ζ因子即与核心酶解离。（ ）
83.大肠杆菌所有的基因转录都由同一种RNA聚合酶催化。 （ ） 84.大肠杆菌染色体DNA由两条链组成，其中一条链充当模板链，另外一条链充当编码链。 （ ）
85.由于RNA聚合酶缺乏校对能力，因此RNA生物合成的忠实性低于DNA的生物合成。（ ）
86.所有的RNA聚合酶都需要模板。 （ ）
87.氨酰-tRNA合成酶可通过其催化的逆反应对误载的氨基酸进行核对。 （ ）
88.在蛋白质生物合成中，所有的氨酰-tRNA都是首先进入核糖体的A部位。（ ）
89.多肽链的折叠发生在蛋白质合成结束以后才开始。 （ ） 90.在线粒体内的翻译系统中，第一个被掺入的氨基酸也都是甲酰甲硫氨酸。 （ ）
91.增强子（endancer）是真核细胞DNA上一类重要的转录调节元件，
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它们自己并没有启动子活性，却具有增强启动子活性转录起始的效能。 （ ）
92.在动物体内蛋白质可以转变为脂肪，但不能转变为糖。（ ） 93.蛋白质的磷酸化和去磷酸化是逆反应，该可逆反应是由同一种酶催化完成。（ ）
94. L-氨基酸氧化酶是参与氨基酸脱氨基作用的主要酶。 （ ） 95.已发现许多蛋白质的三维结构不是由其一级结构决定的，而是由分子伴侣决定的。（ ）
96.基因表达的调控关键在于转录水平的调控。 （ ）
97.乳糖可以诱导乳糖操纵子的表达，所以乳糖对乳糖操纵子的调控属于正调系统。 （ ）
98.真核生物基因表达的调控单位是操纵子。（ ? ） 99.酮体对肌体有害无益. （ ? ）
100.紫外线照射可使DNA互补双链间形成T^T （ ）
四、简答题
1.蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么?
蛋白质的基本组成单位是氨基酸，组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，均为L-α-氨基酸，即在α－碳原子上连有一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链（R）。每个氨基酸的侧链各不相同，是其表现不同性质的结构特征。
2.什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?各有何结构特征? 定义：蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链主链中各原子
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（各氨基酸残基的α—碳原子及肽键有关原子）的空间排布，并不涉及氨基酸残基侧链 (R基)的构象。
形式：有α—螺旋、β—折叠、β—转角和不规则卷曲等几种。 1）在α-螺旋结构中多肽键的主链围绕中心轴是有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时钟方向即右手螺旋，其氨基酸恻键伸向螺旋外侧。
2）每36个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。 3）α-螺旋的每个肽键N－H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。肽链中的全部肽键都可形成氢键以稳固α-螺旋结构。
3.举列说明蛋白质的四级结构。
蛋白质四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相对作用。例如血红蛋白，它是由2个α亚基和2个β亚基组成的四聚体，两种亚基的三级结构颇为相似，且每一个亚基都可以结合一个血红素辅基。四个亚基间通过8个离子键相连，维系其四级结构的稳定性，形成血红蛋白的四聚体，具有运输O2和CO2的功能。但每一个亚基单独存在时，虽可结合氧且与氧亲和力增强，但在体内组织中难于释放氧，失去了血红蛋白原有的运输氧的作用。
4.什么是蛋白质变性?变性与沉淀的关系如何?
在某些理化因素作用下，蛋白质特定的的空间构象受到破坏，
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