成都中医药大学教学大纲
《生物化学》课程教学大纲
一、课程基本情况 课程代码 课程名称 英文名称 授课语言 □英文 □其他外语 学时学分 课程负责人 课程群 □基础理论与基本技能课程群 □√专业知识与专业能力课程群 □文化素质课 □公共基础课 □学科基础课 课程类型 □√专业基础课 □专业课 □其它 教学策略与方法 □√讲授为主 □实验/实践为主 □专题讨论为主 □案例教学为主 □自学为主 □其它 知识：掌握生物化学的基本原理，使得他们能够在未来的学习、工作中具备运用生物化学的方法和手段，来分析和解决实际问题的能力。 教学目标 技能 其他 考核方式及成绩评定标准 考试/考查 出勤/学习态度 10% 课外作业 % 期中考试 % 期末理论考试 70% 实践考核 20% 先修课程要求、考试 无迟到、早退、旷课，回答问题 实验纪律、实验操作、实验报告 □人文素质与素质拓展课程群 □学习能力与创新意识课程群 总学时 90 学分 5 Biochemistry □√中文 □ 中文＋英文（英文授课>50%） 011017 中文名称 开课单位 生物化学 生物化学教研室 医学生物学、基础化学、人体解剖学、组织胚胎学、生理学 适用学院及专业 适用于第二临床医学院临床医学本科专业
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使用教材（名称、作者、出版社、版次、出版时间） 《生物化学》，查锡良主编，人民卫生出版社，第7版，2009年 参考书目（书名、作者、出版社、出版时间） 《生物化学》，王继峰主编，中国中医药出版社，第2版，2007年 《生物化学》，王浩主编，人民卫生出版社，第1版，2002年 课程网站及学习资源（教师个人网址请列入） http://jpkc.cdutcm.edu.cn/wlkt/C208/Asp/Root/Index.asp
二、课程内容简介（50－150字，双语教学课程须同时提供中英文内容简介） 课程性质：生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。 课程作用：当今生物化学已成为生命科学领域的前沿学科，生物化学的主要任务是理解存在于生命有机体内的那些无生命的分子（如蛋白质、核酸、糖类和脂类等）是如何通过相互作用而产生出生命现象的，并用统一的化学术语来解释多种多样生命形式后面的统一规律，包括生命的高度复杂性和高度有效性。由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言，这使得生物化学术语成为了现代生命科学的共同语言，并使得生物化学成为了生物科学专业学生最为重要的必修课程之一。 课程内容：生物大分子的结构与功能（蛋白质、核酸、酶的结构与功能）；能量代谢与物质代谢（生物氧化、糖代谢、脂类代谢、蛋白质代谢等）；遗传信息传递（DNA、RNA、蛋白质的生物合成）；临床生化（血液的生物化学、肝胆生化、水与无机盐代谢、酸碱平衡）。 三、课程主要教学内容（可列多级标题，如设有实验，还须注明各实验项目） 绪论 课时：共1学时 目的要求 1．熟悉生物化学的含义、主要内容和发展。 2．了解生物化学在医学中的地位和作用以及与中医学的关系。 教学内容 1．生物化学的含义、任务和主要内容。 2．生物化学的发展及在医学中的地位和作用。 3．生物化学在我国的发展及与中医学的关系。 4．生物化学的学习方法。 思考题 1.什么是生物化学？医学生物化学的主要任务？ 2.生物化学的主要研究内容是什么？ 3.生物化学与其他医药各学科的关系？ 第一章 蛋白质的结构与功能 课时：共6学时 2
目的要求 1．掌握蛋白质的组成和分子结构；氨基酸及蛋白质的理化性质。 2．熟悉蛋白质在生命活动过程中的重要性；蛋白质的分离纯化。 3．了解蛋白质的分类，分子结构与功能的关系及体内重要的活性肽；了解多肽链中氨基酸的序列分析及蛋白质的空间结构测定。 教学内容 1．蛋白质概述： ⑴ 蛋白质在生命过程中的重要性。 ⑵ 蛋白质的分类。 2．蛋白质的分子组成： ⑴ 蛋白质的元素组成：含N量占整个分子量16% ⑵ 蛋白质的基本组成单位--氨基酸：结构（除甘氨酸以外，均为L-?-氨基酸）、分类（酸性、碱性、芳香族氨基酸）和理化性质（两性电离和等电点、紫外吸收特征）。 ⑶ 肽键和肽：肽键的形成、肽的概念 ⑷ 体内某些重要的活性肽 3．蛋白质的分子结构： ⑴ 蛋白质的一级结构：多肽链的基本结构。 ⑵ 蛋白质的空间结构：二级（二级结构的主要形式和模体概念）、三级（包括结构域与分子伴侣概念）、四级结构（包括亚基概念）。 4．蛋白质结构与功能关系 ⑴ 一级结构与功能关系 ⑵ 空间构象与功能关系 5．蛋白质的理化性质及其分离纯化： ⑴ 蛋白质的理化性质 两性电离和等电点；胶体性质；蛋白质的变性、沉淀和凝固；紫外吸收特征；呈色反应。 ⑵ 蛋白质的分离和纯化 透析和超滤法；丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀；电泳；层析；超速离心 ⑶ 多肽链中氨基酸的序列分析 ⑷ 蛋白质空间结构测定 思考题 1.氨基酸的结构特点。 2.何为酸性、碱性、芳香族氨基酸？分别包括哪些？ 3.什么是氨基酸的两性电离和等电点？ 4.试比较蛋白质与多肽的区别。 5.简述蛋白质的一、二、三、四级结构，常见二级结构有哪些？ 6.维持蛋白质结构的作用力有哪些？ 7.蛋白质的紫外吸收有何特点？ 8.什么是蛋白质的变性与复性？ 9.简述蛋白质的两性电离和等电点？ 10.简述引起蛋白质变性的因素 第二章 核酸的结构与功能 课时：共5学时 目的要求 1．掌握核酸的化学组成，DNA的分子结构及其生物学作用。
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2．熟悉RNA的种类、结构特点及其生物学作用。 3．了解体内某些重要核苷酸的结构特点和生理功能及核酸的分子杂交。 教学内容 1．核酸的概述（分类和生物学意义）。 2．核酸的化学组成：戊糖、碱基、核苷和核苷酸；DNA与RNA在组成上的区别 3．核酸的分子结构： ⑴ 核酸的一级结构：核酸分子中核苷酸之间连接的方式：3’,5’-磷酸二酯键的形成；核苷酸链的主链骨架（磷酸、戊糖）与侧链（碱基）、3’端（保留3’-OH）与5’端（保留5’-○P） ⑵ DNA的空间结构与功能：二级结构——双螺旋结构模型；超螺旋结构及其在染色质中的组装（正超螺旋、负超螺旋、核小体）；DNA的功能（基因与基因组的概念）。 ⑶ RNA的结构与功能： 真核生物mRNA的结构与功能：结构（5’-帽子结构、3’端聚A尾巴、有内含子）；蛋白质生物合成的模板； tRNA的结构与功能：一级（分子量小、大约含10%稀有碱基、3’端有-CCA的共有序列）、二级（三叶草型，氨基酸臂、反密码子与反密码子环）、三级结构（倒L型）；转运氨基酸，辨认mRNA上的密码子； rRNA的结构与功能：原核生物与真核生物rRNA的种类；为核糖体（核蛋白体）的组成成分，核蛋白体是蛋白质生物合成的场所 其他小分子RNA及RNA组学。 4．核酸的理化性质、变性和复性及其应用：一般理化性质（紫外吸收特征）；DNA变性概念与特点（增色效应，粘度降低），Tm的概念；DNA复性与分子杂交（复性与退火的概念）。 5．核酸酶：DNA酶、RNA酶、核酸外切酶、核酸内切酶、核酶。 思考题 1.简述核酸一级结构特点。 2.简述DNA双螺旋结构的基本内容。 3.比较DNA的双螺旋结构与蛋白质的?螺旋结构。 4.RNA的种类及其生物学作用。 5.简述tRNA二级结构的基本特点。 6.mRNA的结构特点。 7.核酸的变性与复性。 8.简述DNA的解链温度。 第三章 酶 课时：共6学时 目的要求 1．掌握酶的分子组成、活性中心、酶促反应的特点与机制、酶促反应动力学。 2．熟悉酶的调节、酶的活性测定。 3．了解酶的命名与分类、酶与医学的关系。 教学内容 1．酶的分子结构与功能 ⑴ 酶的分子组成（酶、酶蛋白、辅助因子、金属酶、金属激活酶、辅酶、辅基） ⑵ 酶的活性中心：活性中心、必需基团；催化基团与结合基团；活性中心外的必需基团；辅因子为酶活性中心的组成部分，位于酶活性中心内 2．酶促反应特点与机制
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⑴ 酶促反应的特点：高效性、特异性（绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性）、可调节性、不稳定性 ⑵ 酶促反应的机制：活化能概念；诱导契合学说、酶促反应的机制 3.酶促反应动力学 ⑴ 底物浓度对酶促反应的影响：米-曼氏方程式（不考推导过程，但可以根据情况讲授）、Km与Vm的意义、Km值与Vmax值的测定 ⑵ 酶浓度对酶促反应速度的影响。 ⑶ 温度对酶促反应速度的影响：高温与低温使酶促反应速度降低的机理；最适温度 ⑷ pH对酶促反应速度的影响：最适pH ⑸ 抑制剂对酶促反应速度的影响：不可逆抑制剂（专一性和非专一性）、可逆抑制剂（竞争性、非竞争性、反竞争性、可逆抑制作用表观Km与最大速度的变化） ⑹ 激活剂对酶促反应速度的影响 ⑺ 酶活性测定与酶活性单位：酶的活性单位的定义 4．酶的调节 ⑴ 酶活性的调节：酶原与酶原的激活（概念、激活机理与意义）、变构酶（概念）、酶的共价修饰调节（概念与特点） ⑵ 酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏（诱导剂与诱导作用、辅阻遏剂与阻遏作用）、酶降解的调控 ⑶ 同工酶：同工酶的概念与意义 5.酶的命名与分类：酶的命名、酶的分类 6．酶与医学的关系： ⑴ 酶与疾病的关系。 ⑵ 酶在医学上的其他应用。 思考题 1.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。 2.什么是酶原和酶原的激活？ 3.酶按其分子组成，可分为哪两大类？请分别叙述各类的组成。 4.全酶由哪两部分组成？酶促反应的特异性和反应类型分别由哪一部分决定的？ 5.酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？ 6.Km值与哪些因素有关？与哪些因素无关？有何意义？ 7.试述在酶促反应中酶蛋白与辅助因子之间的相互关系。 8.试比较三种可逆性抑制作用的特点。 9.以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。 10.简述温度对酶促反应影响的双重性。 11.试述酶与医学的关系。 12.何谓同工酶？在医学上有何应用？ 13.酶的催化作用有哪些特点？ 14.酶的专一性有哪几种类型？ 第四章 糖代谢 课时：共7学时 目的要求 1．掌握血糖的来源和去路、血糖水平的调节；掌握糖的氧化分解、糖原的合成与分解、糖异生等主要糖代谢途径及其生理意义、 2．熟悉各糖代谢途径的调节
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